2023/03/27 更新

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ムネユキ エイロウ
宗行 英朗
MUNEYUKI Eiro
所属
理工学部 教授
その他担当機関
理工学研究科物理学専攻博士課程前期課程
理工学研究科物理学専攻博士課程後期課程
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学位

  • 理学博士 ( 東京大学 )

  • 理学修士 ( 東京大学 )

学歴

  • 1989年3月
     

    東京大学   理学系研究科   生物化学専門課程   博士   修了

  • 1989年3月
     

    東京大学   理学系研究科   生物化学   博士   修了

  • 1986年3月
     

    東京大学   理学系研究科   生物化学専門課程   修士   修了

  • 1984年3月
     

    東京大学   理学部   生物化学科   卒業

  • 1980年3月
     

    洛星ヴィアトール学園高等学校   卒業

経歴

  • 2009年4月 - 2020年3月

    学習院大学   理学部物理学科   非常勤講師

  • 2008年4月 -  

    中央大学   理工学部   教授

  • 2007年4月 - 2008年3月

    中央大学   理工学部   准教授

  • 2005年4月 - 2007年3月

    中央大学   理工学部   助教授

  • 2004年4月 - 2005年3月

    早稲田大学   教育学部   非常勤講師

  • 1990年3月 - 2005年3月

    東京工業大学   資源化学研究所   助手

  • 1991年4月 - 1993年3月

    千葉大学   園芸学部   非常勤講師

  • 1989年4月 - 1990年3月

    埼玉大学   工学部   助手

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所属学協会

  • 日本生化学会

  • 日本生物物理学会

  • 日本物理学会

研究キーワード

  • 生物物理学

  • 生体エネルギー変換

研究分野

  • ライフサイエンス / 生物物理学  / 生物物理学

論文

  • Tight Chemomechanical Coupling of the F1 Motor Relies on Structural Stability. 査読 国際誌

    Mana Tanaka, Tomohiro Kawakami, Tomoaki Okaniwa, Yohei Nakayama, Shoichi Toyabe, Hiroshi Ueno, Eiro Muneyuki

    Biophysical journal   119 ( 1 )   48 - 54   2020年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    The F1 motor is a rotating molecular motor that ensures a tight chemomechanical coupling between ATP hydrolysis/synthesis reactions and rotation steps. However, the mechanism underlying this tight coupling remains to be elucidated. In this study, we used electrorotation in single-molecule experiments using an F1βE190D mutant to demonstrate that the stall torque was significantly smaller than the wild-type F1, indicating a loose coupling of this mutant, despite showing similar stepping torque as the wild-type. Experiments on the ATPase activity after heat treatment and gel filtration of the α3β3-subcomplex revealed the unstable structure of the βE190D mutant. Our results suggest that the tight chemomechanical coupling of the F1 motor relies on the structural stability of F1. We also discuss the difference between the stepping torque and the stall torque.

    DOI: 10.1016/j.bpj.2020.04.039

    PubMed

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  • 気相中のプロトン化N-グリカンのコンフォメーションアンサンブルのキャラクタリゼーション 査読

    Re S, Watabe S, Nishima W, Muneyuki E, Yamaguchi Y, MacKerell AD Jr, Sugita Y

    Scientific Reports   8   1644   2018年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Nature Publishing Group  

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  • [Zn(NH34]2+水溶液中のマイクロバブルのレーザー誘起局所発生によるITO表面上のZnOの発生と空間パターニング 査読

    Sho Fujii, Ryuta Fukano, Yoshihito Hayami, Hiroaki Ozawa, Eiro Muneyuki, Noboru Kitamura, Masa-aki Haga

    ACS Appl. Mater. Interfaces   9   8413 - 8419   2017年2月

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    記述言語:日本語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:American Chemical Society  

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  • Crystal structures of the ATP-binding and ADP-release dwells of the V1 rotary motor. 査読

    Suzuki K, Mizutani K, Maruyama S, Shimono K, Imai FL, Muneyuki E, Kakinuma Y, Ishizuka-Katsura Y, Shirouzu M, Yokoyama S, Yamato I, Murata T

    Nat Commun.   27 ( 7 )   13235   2016年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:nature  

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  • Formation of M-Like Intermediates in Proteorhodopsin in Alkali Solutions (pH ≥ ~8.5) Where the Proton Release Occurs First in Contrast to the Sequence at Lower pH 査読

    Tamogami,J, Sato, K, Kurokawa, S, Yamada, T, Nara, T, Demura, M, Miyauchi, S, Kikukawa,T, Muneyuki, E, Kamo, N

    Biochemistry   55 ( 7 )   1036 - 1048   2016年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ACS publications  

    Proteorhodopsin (PR) is an outward light-driven proton pump observed in marine eubacteria. Despite many structural and functional similarities to bacteriorhodopsin (BR) in archaea, which also acts as an outward proton pump, the mechanism of the photoinduced proton release and uptake is different between two H+-pumps. In this study, we investigated the pH dependence of the photocycle and proton transfer in PR reconstituted with the phospholipid membrane under alkaline conditions. Under these conditions, as the medium pH increased, a blue-shifted photoproduct (defined as Ma), which is different from M, with a pKa of ca. 9.2 was produced. The sequence of the photoinduced proton uptake and release during the photocycle was inverted with the increase in pH. A pKa value of ca. 9.5 was estimated for this inversion and was in good agreement with the pKa value of the formation of Ma (∼9.2). In addition, we measured the photoelectric current generated by PRs attached to a thin polymer film at varying pH. Interestingly, increases in the medium pH evoked bidirectional photocurrents, which may imply a possible reversal of the direction of the proton movement at alkaline pH. On the basis of th

    DOI: 10.1021/acs.biochem.5b01196

    Web of Science

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  • F1-ATPaseにおける隠れたエントロピー生成

    中山 洋平, 田中 真奈, 宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集   71   2645 - 2645   2016年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本物理学会  

    <p>回転分子モーターF_1-ATPaseは、回転角度の他に化学状態の自由度を持つが、通常の一分子実験では回転角度のみの観察しか行えない隠れた変数を持つ系であり、そのために熱ゆらぎの顕著な系におけるエネルギー収支を評価する枠組みであるゆらぎのエネルギー論は素朴には適用することができない。本講演では、F_1-ATPaseの回転の駆動力であるヌクレオチドの化学ポテンシャル差を回転角度の時系列のみから求める方法について議論する。</p>

    DOI: 10.11316/jpsgaiyo.71.2.0_2645

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  • Single molecule thermodynamics of ATP synthesis by F-1-ATPase 査読

    Shoichi Toyabe, Eiro Muneyuki

    NEW JOURNAL OF PHYSICS   17   15008   2015年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:IOP PUBLISHING LTD  

    F0F1-ATP synthase is a factory for synthesizing ATP in virtually all cells. Its core machinery is the subcomplex F-1-motor (F-1-ATPase) and performs the reversible mechanochemical coupling. The isolated F-1-motor hydrolyzes ATP, which is accompanied by unidirectional rotation of its central gamma-shaft. When a strong opposing torque is imposed, the gamma-shaft rotates in the opposite direction and drives the F-1-motor to synthesize ATP. This mechanical-to-chemical free-energy transduction is the final and central step of the multistep cellular ATP-synthetic pathway. Here, we determined the amount of mechanical work exploited by the F-1-motor to synthesize an ATP molecule during forced rotations using a methodology combining a nonequilibrium theory and single molecule measurements of responses to external torque. We found that the internal dissipation of the motor is negligible even during rotations far from a quasistatic process.

    DOI: 10.1088/1367-2630/17/1/015008

    Web of Science

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  • Torque Generation ofEnterococcus hiraeV-ATPase 査読

    Hiroshi Ueno, Yoshihiro Minagawa, Mayu Hara, Suhaila Rahman, Ichiro Yamato, Eiro Muneyuki, Hiroyuki Noji, Takeshi Murata, Ryota Iino

    Journal of Biological Chemistry   289 ( 45 )   31212 - 31223   2014年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:American Society for Biochemistry & Molecular Biology (ASBMB)  

    DOI: 10.1074/jbc.m114.598177

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  • CHARMM Force-Fields with Modified Polyphosphate Parameters Allow Stable Simulation of the ATP-Bound Structure of Ca2+-ATPase 査読

    Yasuaki Komuro, Suyong Re, Chigusa Kobayashi, Eiro Muneyuki, Yuji Sugita

    JOURNAL OF CHEMICAL THEORY AND COMPUTATION   10 ( 9 )   4133 - 4142   2014年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

    Adenosine triphosphate (ATP) is an indispensable energy source in cells. In a wide variety of biological phenomena like glycolysis, muscle contraction/relaxation, and active ion transport, chemical energy released from ATP hydrolysis is converted to mechanical forces to bring about large-scale conformational changes in proteins. Investigation of structurefunction relationships in these proteins by molecular dynamics (MD) simulations requires modeling of ATP in solution and ATP bound to proteins with accurate force-field parameters. In this study, we derived new force-field parameters for the triphosphate moiety of ATP based on the high-precision quantum calculations of methyl triphosphate. We tested our new parameters on membrane-embedded sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase and four soluble proteins. The ATP-bound structure of Ca2+-ATPase remains stable during MD simulations, contrary to the outcome in shorter simulations using original parameters. Similar results were obtained with the four ATP-bound soluble proteins. The new force-field parameters were also tested by investigating the range of conformations sampled during replica-exchange MD simulations of ATP in explicit water. Modified parameters allowed a much wider range of conformational sampling compared with the bias toward extended forms with original parameters. A diverse range of structures agrees with the broad distribution of ATP conformations in proteins deposited in the Protein Data Bank. These simulations suggest that the modified parameters will be useful in studies of ATP in solution and of the many ATP-utilizing proteins.

    DOI: 10.1021/ct5004143

    Web of Science

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  • 3P154 Rotor-Stator Interactions in V1 and Vo from Enterococcus hirae V-ATPase(分子モーター,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))

    Hiroshi Ueno, Yoshihiro Minagawa, Mayu Hara, Ichiro Yamato, Hiroyuki Noji, Takeshi Murata, Ryota Iino, Eiro Muneyuki

    生物物理   54 ( 1 )   S274   2014年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.54.S274_4

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  • 1P105 改良した多リン酸力場を用いたATP/ADP結合状態の筋小胞体カルシウムポンプの分子動力学計算(03. 膜蛋白質,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))

    Komuro Yasuaki, Re Suyong, Kobayashi Chigusa, Muneyuki Eiro, Sugita Yuji

    生物物理   54 ( 1 )   S158   2014年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.54.S158_3

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  • Thermodynamic Analyses of Nucleotide Binding to an Isolated Monomeric beta Subunit and the alpha(3)beta(3)gamma Subcomplex of F-1-ATPase 査読

    Yohsuke Kikuchi, Yusuke Naka, Hidemitsu Osakabe, Tetsuaki Okamoto, Tomoko Masaike, Hiroshi Ueno, Shoichi Toyabe, Eiro Muneyuki

    BIOPHYSICAL JOURNAL   105 ( 11 )   2541 - 2548   2013年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:CELL PRESS  

    Rotation of the gamma subunit of the F-1-ATPase plays an essential role in energy transduction by F-1-ATPase. Hydrolysis of an ATP molecule induces a 120 degrees step rotation that consists of an 80 degrees substep and 40 degrees substep. ATP binding together with ADP release causes the first 80 degrees step rotation. Thus, nucleotide binding is very important for rotation and energy transduction by F-1-ATPase. In this study, we introduced a beta Y341W mutation as an optical probe for nucleotide binding to catalytic sites, and a beta E190Q mutation that suppresses the hydrolysis of nucleoside triphosphate (NTP). Using a mutant monomeric beta Y341W subunit and a mutant alpha(3)beta(3)gamma subcomplex containing the beta Y341W mutation with or without an additional bE190Q mutation, we examined the binding of various NTPs (i.e., ATP, GTP, and ITP) and nucleoside diphosphates (NDPs, i.e., ADP, GDP, and IDP). The affinity (1/K-d) of the nucleotides for the isolated beta subunit and third catalytic site in the subcomplex was in the order ATP/ ADP &gt; GTP/ GDP &gt; ITP/IDP. We performed van't Hoff analyses to obtain the thermodynamic parameters of nucleotide binding. For the isolated b subunit, NDPs and NTPs with the same base moiety exhibited similar Delta H-0 and Delta G(0) values at 25 degrees C. The binding of nucleotides with different bases to the isolated b subunit resulted in different entropy changes. Interestingly, NDP binding to the alpha(3)beta(Y341W)(3)gamma subcomplex had similar K-d and Delta G(0) values as binding to the isolated beta(Y341W) subunit, but the contributions of the enthalpy term and the entropy term were very different. We discuss these results in terms of the change in the tightness of the subunit packing, which reduces the excluded volume between subunits and increases water entropy.

    DOI: 10.1016/j.bpj.2013.10.018

    Web of Science

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  • Basic Properties of Rotary Dynamics of the Molecular Motor Enterococcus hirae V-1-ATPase 査読

    Yoshihiro Minagawa, Hiroshi Ueno, Mayu Hara, Yoshiko Ishizuka-Katsura, Noboru Ohsawa, Takaho Terada, Mikako Shirouzu, Shigeyuki Yokoyama, Ichiro Yamato, Eiro Muneyuki, Hiroyuki Noji, Takeshi Murata, Ryota Iino

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   288 ( 45 )   32700 - 32707   2013年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC  

    Background: The chemomechanical coupling scheme of the rotary motor V-1-ATPase is incompletely understood. Results:Enterococcus hirae V-1-ATPase (EhV(1)) showed 120 degrees steps of rotation without substeps, as commonly seen with F-1-ATPase. Conclusion: The basic properties of rotary dynamics of EhV(1) are similar to those of Thermus thermophilus V-1-ATPase. Significance: This study revealed the common properties of V-1-ATPases as rotary molecular motors, distinct from those of F-1-ATPases.
    V-ATPases are rotary molecular motors that generally function as proton pumps. We recently solved the crystal structures of the V-1 moiety of Enterococcus hirae V-ATPase (EhV(1)) and proposed a model for its rotation mechanism. Here, we characterized the rotary dynamics of EhV(1) using single-molecule analysis employing a load-free probe. EhV(1) rotated in a counterclockwise direction, exhibiting two distinct rotational states, namely clear and unclear, suggesting unstable interactions between the rotor and stator. The clear state was analyzed in detail to obtain kinetic parameters. The rotation rates obeyed Michaelis-Menten kinetics with a maximal rotation rate (V-max) of 107 revolutions/s and a Michaelis constant (K-m) of 154 m at 26 degrees C. At all ATP concentrations tested, EhV(1) showed only three pauses separated by 120 degrees/turn, and no substeps were resolved, as was the case with Thermus thermophilus V-1-ATPase (TtV(1)). At 10 m ATP (?K-m), the distribution of the durations of the ATP-waiting pause fit well with a single-exponential decay function. The second-order binding rate constant for ATP was 2.3 x 10(6) m(-1) s(-1). At 40 mm ATP (?K-m), the distribution of the durations of the catalytic pause was reproduced by a consecutive reaction with two time constants of 2.6 and 0.5 ms. These kinetic parameters were similar to those of TtV(1). Our results identify the common properties of rotary catalysis of V-1-ATPases that are distinct from those of F-1-ATPases and will further our understanding of the general mechanisms of rotary molecular motors.

    DOI: 10.1074/jbc.M113.506329

    Web of Science

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  • Properties of the electrogenic activity of bacteriorhodopsin. 査読 国際誌

    Shizuma Miyazaki, Makoto Matsumoto, Søren Bo Brier, Toshihiro Higaki, Takumi Yamada, Tetsuaki Okamoto, Hiroshi Ueno, Shoichi Toyabe, Eiro Muneyuki

    European biophysics journal : EBJ   42 ( 4 )   257 - 65   2013年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    In this study, we analyzed the photoelectric current generated by bacteriorhodopsin adsorbed on a polymer film, "Lumirror" (Muneyuki et al. in FEBS Lett 427:109-114, 1998). We could examine the photoelectric current over a wide range of light intensity and pH values using the same membrane owing to the mechanical and chemical stability of the thin polymer film. We analyzed the photoelectric current by comparison with a simple equivalent electric circuit. Analysis of experimental results obtained at different light intensities suggested that the electromotive force of the bacteriorhodopsin was independent of light intensity. The pH dependence of the photoelectric current suggested that the bacteriorhodopsin could generate a maximum electromotive force at approximately pH 6.

    DOI: 10.1007/s00249-012-0870-0

    PubMed

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  • Free Energy Analysis on the Tom20-Presequence Complex in Solution for Understanding a Dynamic-Equilibrium Model 査読

    Komuro Yasuaki, Miyashita Naoyuki, Mori Takaharu, Muneyuki Eiro, Saitoh Takashi, Kohda Daisuke, Sugita Yuji

    BIOPHYSICAL JOURNAL   104 ( 2 )   665A   2013年1月

  • 3P314 レプリカ交換分子動力学計算によるPA化糖鎖の立体構造解析(30.その他,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

    Watanabe Shigehisa, Re Suyong, Muneyuki Eiro, Sugita Yuji

    生物物理   53 ( 1 )   S264   2013年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.53.S264_1

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  • Energetics of the presequence-binding poses in mitochondrial protein import through Tom20. 査読

    Komuro Y, Miyashita N, Mori T, Muneyuki E, Saitoh T, Kohda D, Sugita Y

    J Phys Chem B   117 ( 10 )   2864 - 2871   2013年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

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  • 3P111 改良したATP分子力場を用いた筋小胞体カルシウムポンプの分子動力学計算(03.膜蛋白質,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

    Komuro Yasuaki, Kobayashi Chigusa, Re Suyong, Muneyuki Eiro, Sugita Yuji

    生物物理   53 ( 1 )   S230   2013年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.53.S230_3

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  • Recovery of state-specific potential of molecular motor from single-molecule trajectory 査読

    Shoichi Toyabe, Hiroshi Ueno, Eiro Muneyuki

    EPL   97 ( 4 )   40004   2012年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:EPL ASSOCIATION, EUROPEAN PHYSICAL SOCIETY  

    We have developed a novel method to evaluate the potential profile of a molecular motor at each chemical state from only the probe's trajectory and applied it to a rotary molecular motor F1-ATPase. By using this method, we could also obtain the information regarding the mechanochemical coupling and energetics. We demonstrate that the position-dependent transition of the chemical states is the key feature for the highly efficient free-energy transduction by F1-ATPase. Copyright (C) EPLA, 2012

    DOI: 10.1209/0295-5075/97/40004

    Web of Science

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  • 1PS022 TF1 βE190D変異体の外部トルクに対する影響(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Kawakami Tomohiro, Toyabe Shoici, Ueno Hiroshi, Kudo Seishi, Muneyuki Eiro

    生物物理   52   S77 - S78   2012年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.52.S77_5

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  • 2PT139 筋小胞体カルシウムポンプのATP結合状態の分子動力学計算(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Komuro Yasuaki, Kobayashi Chigusa, Muneyuki Eiro, Sugita Yuji

    生物物理   52   S128   2012年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.52.S128_5

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  • Thermodynamic efficiency and mechanochemical coupling of F-1-ATPase 査読

    Shoichi Toyabe, Takahiro Watanabe-Nakayama, Tetsuaki Okamoto, Seishi Kudo, Eiro Muneyuki

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA   108 ( 44 )   17951 - 17956   2011年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATL ACAD SCIENCES  

    F-1-ATPase is a nanosized biological energy transducer working as part of FoF1-ATP synthase. Its rotary machinery transduces energy between chemical free energy and mechanical work and plays a central role in the cellular energy transduction by synthesizing most ATP in virtually all organisms. However, information about its energetics is limited compared to that of the reaction scheme. Actually, fundamental questions such as how efficiently F-1-ATPase transduces free energy remain unanswered. Here, we demonstrated reversible rotations of isolated F-1-ATPase in discrete 120 degrees steps by precisely controlling both the external torque and the chemical potential of ATP hydrolysis as a model system of FoF1-ATP synthase. We found that the maximum work performed by F-1-ATPase per 120 degrees step is nearly equal to the thermodynamical maximum work that can be extracted from a single ATP hydrolysis under a broad range of conditions. Our results suggested a 100% free-energy transduction efficiency and a tight mechanochemical coupling of F-1-ATPase.

    DOI: 10.1073/pnas.1106787108

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  • 理解したいということ

    宗行 英朗

    生物物理   51 ( 4 )   2011年7月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

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  • Fabrication and Placement of a Ring Structure of Nanoparticles by a Laser-Induced Micronanobubble on a Gold Surface 査読

    Sho Fujii, Katsuhiko Kanaizuka, Shoichi Toyabe, Katsuaki Kobayashi, Eiro Muneyuki, Masa-aki Haga

    LANGMUIR   27 ( 14 )   8605 - 8610   2011年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

    We have developed a new fabrication method for a ring structure of assembled nanopartides on a gold surface by the use of continuous Nd:YAG laser light. A micronanobubble on a gold surface, created by laser local heating, acts as a template for the formation of the ring structure. Both Marangoni convection flow and capillary flow around the micronanobubble are responsible for the driving force to assemble nanoparticles such as CdSe Q-dots into the ring structure from the solution. Because a single micronanobubble was generated by the Nd:YAG laser focusing point, the precise positioning of the ring structure was feasible directly on the gold surface, which makes it possible to fabricate various patterns of rings such as arrays and letters and even a double-ring structure without any photomasks or any templates.

    DOI: 10.1021/la201616s

    Web of Science

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  • Direct Observation of the Myosin Va Recovery Stroke That Contributes to Unidirectional Stepping along Actin 査読

    Katsuyuki Shiroguchi, Harvey F. Chin, Diane E. Hannemann, Eiro Muneyuki, Enrique M. De La Cruz, Kazuhiko Kinosita

    PLOS BIOLOGY   9 ( 4 )   e1001031   2011年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:PUBLIC LIBRARY SCIENCE  

    Myosins are ATP-driven linear molecular motors that work as cellular force generators, transporters, and force sensors. These functions are driven by large-scale nucleotide-dependent conformational changes, termed "strokes"; the "power stroke" is the force-generating swinging of the myosin light chain-binding "neck" domain relative to the motor domain "head" while bound to actin; the "recovery stroke" is the necessary initial motion that primes, or "cocks," myosin while detached from actin. Myosin Va is a processive dimer that steps unidirectionally along actin following a "hand over hand" mechanism in which the trailing head detaches and steps forward similar to 72 nm. Despite large rotational Brownian motion of the detached head about a free joint adjoining the two necks, unidirectional stepping is achieved, in part by the power stroke of the attached head that moves the joint forward. However, the power stroke alone cannot fully account for preferential forward site binding since the orientation and angle stability of the detached head, which is determined by the properties of the recovery stroke, dictate actin binding site accessibility. Here, we directly observe the recovery stroke dynamics and fluctuations of myosin Va using a novel, transient caged ATP-controlling system that maintains constant ATP levels through stepwise UV-pulse sequences of varying intensity. We immobilized the neck of monomeric myosin Va on a surface and observed real time motions of bead(s) attached site-specifically to the head. ATP induces a transient swing of the neck to the post-recovery stroke conformation, where it remains for similar to 40 s, until ATP hydrolysis products are released. Angle distributions indicate that the post-recovery stroke conformation is stabilized by &gt;= 5 k(B)T of energy. The high kinetic and energetic stability of the post-recovery stroke conformation favors preferential binding of the detached head to a forward site 72 nm away. Thus, the recovery stroke contributes to unidirectional stepping of myosin Va.

    DOI: 10.1371/journal.pbio.1001031

    Web of Science

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  • 3G1446 ミトコンドリア外膜タンパク質Tom20-プレ配列ペプチド複合体の分子動力学計算(3G 蛋白質_構造4,日本生物物理学会第49回年会)

    Komuro Yasuaki, Mori Takaharu, Muneyuki Eiro, Saitoh Takashi, Kohda Daisuke, Sugita Yuji

    生物物理   51   S131 - S132   2011年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.51.S131_6

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  • 2Q1636 低pH条件下におけるプロテオロドプシンの速いプロトン放出について(光生物_視覚・光受容2,第49回日本生物物理学会年会)

    Tamogami Jun, Kikukawa Takashi, Shimono Kazumi, Nara Toshifumi, Muneyuki Eiro, Kamo Naoki

    生物物理   51   S103   2011年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.51.S103_4

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  • Experimental demonstration of information-to-energy conversion and validation of the generalized Jarzynski equality 査読

    Shoichi Toyabe, Takahiro Sagawa, Masahito Ueda, Eiro Muneyuki, Masaki Sano

    NATURE PHYSICS   6 ( 12 )   988 - 992   2010年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATURE PUBLISHING GROUP  

    In 1929, Leo Szilard invented a feedback protocol(1) in which a hypothetical intelligence-dubbed Maxwell's demon-pumps heat from an isothermal environment and transforms it into work. After a long-lasting and intense controversy it was finally clarified that the demon's role does not contradict the second law of thermodynamics, implying that we can, in principle, convert information to free energy(2-6). An experimental demonstration of this information-to-energy conversion, however, has been elusive. Here we demonstrate that a non-equilibrium feedback manipulation of a Brownian particle on the basis of information about its location achieves a Szilard-type information-to-energy conversion. Using real-time feedback control, the particle is made to climb up a spiral-staircase-like potential exerted by an electric field and gains free energy larger than the amount of work done on it. This enables us to verify the generalized Jarzynski equality(7), and suggests a new fundamental principle of an 'information-to-heat engine' that converts information into energy by feedback control.

    DOI: 10.1038/NPHYS1821

    Web of Science

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  • Observation of DNA pinning at laser focal point on Au surface and its application to single DNA nanowire and cross-wire formation 査読

    Sho Fujii, Katsuaki Kobayashi, Katsuhiko Kanaizuka, Tetsuaki Okamoto, Shoichi Toyabe, Eiro Muneyuki, Masa-aki Haga

    BIOELECTROCHEMISTRY   80 ( 1 )   26 - 30   2010年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE SA  

    We report a new technique for fabricating a single DNA nanowire at a desired position in a sequential manner using the micronanobubble generated by laser local heating at the Au/water interface. In our previous report, we found the reversible pull-in/shrinkage of one end immobilized DNA strands near a Nd: YAG laser focal point on an Au surface. In further experiments, the pinning of DNA strands in the stretched state was observed on the Au surface only when the bubble has touched the free end of DNA. This pinning phenomenon was observed even on the alkane thiol modified Au surface as self-assembled monolayers (SAMs) such as hexanethiol, mercaptohexanol, and hexadecanethiol. However, no pinning was observed on the bovine serum albumin (BSA) modified surface. Since optical tweezers can manipulate a DNA modified bead (radius = 1.87 mu m), the bead was firstly fixed on a solid surface by being compressed with the optical tweezers, and the pulling and pinning of DNA on the bead were achieved. As a consequence, the laser local heating on the Au surface enables us to control the number and position of the one end immobilized DNA strands as DNA nanowires. (C) 2010 Elsevier B.V. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/j.bioelechem.2010.04.004

    Web of Science

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  • Nonequilibrium energetics of a single F1-ATPase molecule. 査読

    Toyabe S, Okamoto T, Watanabe-Nakayama T, Taketani H, Kudo S, Muneyuki E

    Physical Review Letters   104 ( 19 )   198103   2010年5月

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    出版者・発行元:American Physical Society  

    DOI: 10.1103/PhysRevLett.104.198103

    PubMed

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  • Chemo-Mechanical Coupling in F-1-ATPase Revealed by Catalytic Site Occupancy during Catalysis 査読

    Rieko Shimo-Kon, Eiro Muneyuki, Hiroshi Sakai, Kengo Adachi, Masasuke Yoshida, Kazuhiko Kinosita

    BIOPHYSICAL JOURNAL   98 ( 7 )   1227 - 1236   2010年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:CELL PRESS  

    F-1-ATPase is a rotary molecular motor in which the central gamma subunit rotates inside a cylinder made of alpha(3)beta(3) subunits. To clarify how ATP hydrolysis in three catalytic sites cooperate to drive rotation, we measured the site occupancy, the number of catalytic sites occupied by a nucleotide, while assessing the hydrolysis activity under identical conditions. The results show hitherto unsettled timings of ADP and phosphate releases: starting with ATP binding to a catalytic site at an ATP-waiting gamma angle defined as 0 degrees, phosphate is released at similar to 200 degrees, and ADP is released during quick rotation between 240 degrees and 320 degrees that is initiated by binding of a third ATP. The site occupancy remains two except for a brief moment after the ATP binding, but the third vacant site can bind a medium nucleotide weakly.

    DOI: 10.1016/j.bpj.2009.11.050

    Web of Science

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  • Manipulation of Single DNA Using a Micronano Bubble Formed by Local Laser Heating on an Au-coated Surface 査読

    Sho Fujii, Katsuaki Kobayashi, Katsuhiko Kanaizuka, Tetsuaki Okamoto, Shoichi Toyabe, Eiro Muneyuki, Masa-aki Haga

    Chemistry Letters   39 ( 2 )   92 - 93   2010年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:The Chemical Society of Japan  

    We report a method for manipulating sequential single DNA strands by using a micronanobubble formed by local laser heating on a Au surface. DNA strands near the laser focal point were quickly pulled toward the focal point. This DNA pull-in phenomenon can be explained by Marangoni convection due to a micronanobubble generated by laser heating on the Au surface. The thickness of Au film plays a crucial role for absorbing the IR laser light.

    DOI: 10.1246/cl.2010.92

    CiNii Books

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  • Allosteric model of an ion pump 査読

    Eiro Muneyuki, Ken Sekimoto

    PHYSICAL REVIEW E   81 ( 1 )   011137   2010年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER PHYSICAL SOC  

    We present a simple model of a free-energy transducer made of allosterically coupled two ratchet subsystems. Each of the subsystems transports particles from one particle reservoir to another. The coupling of the subsystems imposes correlated transitions of the potential profiles of the two subsystems. As a result, a downhill flux in one subsystem with higher chemical-potential difference drives an uphill flux in the other subsystem with lower chemical-potential difference. The direction of the driven flux inverts depending on the direction of the driving flux. The ratio between the fluxes conveyed by the two subsystems is variable and nonstoichiometric. By selecting appropriate parameters, the maximum ratio of the driven flux to driving flux and maximum free-energy transducing efficiency reaches some 90 and 40%, respectively. At a stalled state, the driven flux vanishes while the driving flux remains finite. The allosteric model enables explicit analysis of the timing between binding-unbinding of particles and transitions of potential profile. The behavior of the model is similar to but different from that of the alternate access model, which is a biochemical model for active transport proteins. Our model works also as a regulatory system. We suggest that the correlated transitions of the subsystems (subunits or domains) through allosteric interaction are the origin of the diverse functions of the protein machineries.

    DOI: 10.1103/PhysRevE.81.011137

    Web of Science

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  • 2P175 Application of Simple Dark-Field Microscopy with High spatiotemporal resolution(The 48th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

    Ueno Hiroshi, Iino Ryota, Tabata Kazuhito V., Sakakihara Shouichi, Eiro Muneyuki, Noji Hiroyuki

    生物物理   50 ( 2 )   S113   2010年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.50.S113_2

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  • 2P123 ミトコンドリア外膜タンパクTom20-プレ配列複合体の分子動力学計算(膜蛋白質,第48回日本生物物理学会年会)

    Komuro Yasuaki, Mori Takaharu, Muneyuki Eiro, Saitoh Takashi, Kohda Daisuke, Sugita Yuji

    生物物理   50 ( 2 )   S103 - S104   2010年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.50.S103_6

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  • Modulation of nucleotide binding to the catalytic sites of thermophilic F-1-ATPase by the epsilon subunit: Implication for the role of the epsilon subunit in ATP synthesis 査読

    Taichi Yasuno, Eiro Muneyuki, Masasuke Yoshida, Yasuyuki Kato-Yamada

    BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS   390 ( 2 )   230 - 234   2009年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE  

    Effect of epsilon subunit on the nucleotide binding to the catalytic sites of F-1-ATPase from the thermophilic Bacillus PS3 (TF1) has been tested by using alpha(3)beta(3)gamma and alpha(3)beta(3)gamma epsilon complexes of TF1 containing beta Tyr341 to Trp substitution. The nucleotide binding was assessed with fluorescence quenching of the introduced Trp. The presence of the E subunit weakened ADP binding to each catalytic site, especially to the highest affinity site. This effect was also observed when GDP or IDP was used. The ratio of the affinity of the lowest to the highest nucleotide binding sites had changed two orders of magnitude by the c subunit. The differences may relate to the energy required for the binding change in the ATP synthesis reaction and contribute to the efficient ATP synthesis. (C) 2009 Elsevier Inc. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/j.bbrc.2009.09.092

    Web of Science

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  • A tin oxide transparent electrode provides the means for rapid time-resolved pH measurements: application to photoinduced proton transfer of bacteriorhodopsin and proteorhodopsin. 査読

    Tamogami J, Kikukawa T, Miyauchi S, Muneyuki E, Kamo N

    Photochemistry and photobiology   85 ( 2 )   578 - 589   2009年3月

  • Watching 'ankle' action of myosin V

    Shiroguchi, Katsuyuki, Chin, Harvey, Muneyuki, Eiro, De La Cruz, Enrique M, Kinosita, Kazuhiko, Jr

    BIOPHYSICAL JOURNAL   96 ( 3 )   546A - 546A   2009年2月

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    記述言語:英語  

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  • 1TA4-10 F1-ATPaseの温度高感受性待ち時間の一分子速度論解析(分子モーター,第47回日本生物物理学会年会)

    Okamoto Tetsuaki, Toyabe Shouichi, Muneyuki Eiro

    生物物理   49   S30 - S31   2009年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.49.S30_6

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  • 3P-127 F1-ATPaseのβ-サブユニット(Y341W)単体へのヌクレオチド結合の温度依存性(分子モーター,第47回日本生物物理学会年会)

    Naka Yusuke, Muneyuki Eiro, Osakabe Hidemitsu, Masaike Tomoko

    生物物理   49   S172   2009年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.49.S172_4

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  • 2TA4-03 F1-ATPaseのストールトルク(分子モーター,第47回日本生物物理学会年会)

    Toyabe Shoichi, Watanabe-Nakayama Takahiro, Okamoto Tetsuaki, Kudo Seishi, Muneyuki Eiro

    生物物理   49   S43   2009年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.49.S43_4

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  • 3P-126 2mM ATPにおけるDNSO下でのF1-ATPaseのステップ運動(分子モーター,第47回日本生物物理学会年会)

    Nishizuka Kazuhiro, Toyabe Shoiti, Okamoto Tetsuaki, Muneyuki Eiro

    生物物理   49   S172   2009年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.49.S172_3

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  • Temperature dependence of the rotation and hydrolysis activities of F-1-ATPase 査読

    Shou Furuike, Kengo Adachi, Naoyoshi Sakaki, Rieko Shimo-Kon, Hiroyasu Itoh, Eiro Muneyuki, Masasuke Yoshida, Kazuhiko Kinosita

    BIOPHYSICAL JOURNAL   95 ( 2 )   761 - 770   2008年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:BIOPHYSICAL SOC  

    F-1-ATPase, a water-soluble portion of the enzyme ATP synthase, is a rotary molecular motor driven by ATP hydrolysis. To learn how the kinetics of rotation are regulated, we have investigated the rotational characteristics of a thermophilic F-1-ATPase over the temperature range 4-50 degrees C by attaching a polystyrene bead (or bead duplex) to the rotor subunit and observing its rotation under a microscope. The apparent rate of ATP binding estimated at low ATP concentrations increased from 1.2 x 10(6) M-1 s(-1) at 4 degrees C to 4.3 x 10(7) M-1 s(-1) at 40 degrees C, whereas the torque estimated at 2 mM ATP remained around 40 pN.nm over 4-50 degrees C. The rotation was stepwise at 4 degrees C, even at the saturating ATP concentration of 2 mM, indicating the presence of a hitherto unresolved rate-limiting reaction that occurs at ATP-waiting angles. We also measured the ATP hydrolysis activity in bulk solution at 4-65 degrees C. F1-ATPase tends to be inactivated by binding ADP tightly. Both the inactivation and reactivation rates were found to rise sharply with temperature, and above 30 degrees C, equilibrium between the active and inactive forms was reached within 2 s , the majority being inactive. Rapid inactivation at high temperatures is consistent with the physiological role of this enzyme, ATP synthesis, in the thermophile.

    DOI: 10.1529/biophysj.107.123307

    Web of Science

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  • Effect of external torque on the ATP-driven rotation of F-1-ATPase 査読

    Takahiro Watanabe-Nakayama, Shoichi Toyabe, Selshi Kudo, Shigeru Suglyama, Masasuke Yoshida, Eiro Muneyuki

    BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS   366 ( 4 )   951 - 957   2008年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE  

    F-1-ATPase is a rotary molecular motor powered by the torque generated by another rotary motor F-0 to synthesize ATP in vivo. Therefore elucidation of the behavior of F-1 under external torque is very important. Here, we applied controlled external torque by electrorotation and investigated the ATP-driven rotation for the first time. The rotation was accelerated by assisting torque and decelerated by hindering torque, but F-1 rarely showed rotations in the ATP synthesis direction. This is consistent with the prediction by models based on the assumption that the rotation is tightly coupled to ATP hydrolysis and synthesis. At low ATP concentrations (2 and 5 mu M), 120 degrees stepwise rotation was observed. Due to the temperature rise during experiment, quantitative interpretation of the data is difficult, but we found that the apparent rate constant of ATP binding clearly decreased by hindering torque and increased by assisting torque. (c) 2007 Elsevier Inc. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/j.bbrc.2007.12.049

    Web of Science

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  • 2P-180 γsubunitにねじれを加えたF_1-ATPase変異体による軸の役割の解明(分子モーター(2),第46回日本生物物理学会年会)

    Hirakawa Takayuki, Masaike Tomoko, Iai Kentaro, Muneyuki Eiro, Yoshida Masasuke, Nishizaka Takayuki

    生物物理   48   S103   2008年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.48.S103_1

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  • 3P-214 ルミラー膜に吸着したバクテリオロドプシンの起電性(生体膜/人工膜・輸送,第46回日本生物物理学会年会)

    Muneyuki Eiro, Higaki Toshihiro, Matsumoto Makoto, Yamada Takumi, Okamoto Tetsuaki, Toyabe Shoichi

    生物物理   48   S160   2008年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.48.S160_5

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  • 3P-162 低温下でF1はどのように外界からATPを捕まえているのか(分子モーター(3),第46回日本生物物理学会年会)

    Okamoto Tetsuaki, Toyabe Shouichi, Muneyuki Eiro

    生物物理   48   S152   2008年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.48.S152_4

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  • 1P-167 GTミュータント(変異体F_1)の高濃度ATPでの3点ステップ(分子モーター(1),第46回日本生物物理学会年会)

    Taketani Hiroshi, Watanabe-Nakayama Takahiro, Okamoto Tetsuaki, Toyabe Shoichi, Muneyuki Eiro

    生物物理   48   S47   2008年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.48.S47_3

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  • 1P-154 ミオシンVの足首の動きを見る(アクチンなし)(分子モーター(1),第46回日本生物物理学会年会)

    Shiroguchi Katsuyuki, Chin Harvey, Muneyuki Eiro, De La Cruz Enrique M., Kinosita Jr.

    生物物理   48   S45   2008年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.48.S45_2

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  • 2P-310 F_1-ATPase 1分子の揺動散逸定理の破れの測定(非平衡/生体リズム,第46回日本生物物理学会年会)

    Toyabe Shoichi, Watanabe-Nakayama Takahiro, Okamoto Tetsuaki, Taketani Hiroshi, Kudo Seishi, Sugiyama Shigeru, Muneyuki Eiro

    生物物理   48   S122   2008年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.48.S122_7

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  • 1P-163 αサブユニット変異体を導入したハイブリッドF_1の非対称な回転(分子モーター(1),第46回日本生物物理学会年会)

    Ariga Takayuki, Muneyuki Eiro, Yoshida Masasuke

    生物物理   48   S46   2008年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.48.S46_5

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  • 3P-156 F1-ATPaseに対するヌクレオチド結合の温度依存性(分子モーター(3),第46回日本生物物理学会年会)

    Osakabe Hidemitsu, Toyabe Shoichi, Okamoto Tetuaki, Muneyuki Eiro

    生物物理   48   S151   2008年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.48.S151_5

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  • F-1-ATPase rotates by an asymmetric, sequential mechanism using all three catalytic subunits 査読

    Takayuki Ariga, Eiro Muneyuki, Masasuke Yoshida

    NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY   14 ( 9 )   841 - 846   2007年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATURE PUBLISHING GROUP  

    F-1- ATPase, the catalytic part of FoF1- ATP synthase, rotates the central c subunit within the alpha(3)beta(3) cylinder in 120 degrees steps, each step consuming a single ATP molecule. However, how the catalytic activity of each beta subunit is coordinated with the other two beta subunits to drive rotation remains unknown. Here we show that hybrid F-1 containing one or two mutant beta subunits with altered catalytic kinetics rotates in an asymmetric stepwise fashion. Analysis of the rotations reveals that for any given beta subunit, the subunit binds ATP at 0 degrees, cleaves ATP at similar to 200 degrees and carries out a third catalytic event at similar to 320 degrees. This demonstrates the concerted nature of the F-1 complex activity, where all three beta subunits participate to drive each 120 degrees rotation of the c subunit with a 120 degrees phase difference, a process we describe as a 'sequential three- site mechanism'.

    DOI: 10.1038/nsmb1296

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  • カーボンナノチューブ表面で自己組織的に生ずるポリベプチドαヘリックス構造のβシート構造転移--AFMおよびTEMによる解析

    杉山 幸宏, 井上 雄嗣, 宗行 英朗, 羽田 肇, 藤本 正之

    静岡大学大学院電子科学研究科研究報告   ( 28 )   53 - 57   2007年3月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:静岡大学  

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  • Single molecule energetics of F-1-ATPase motor 査読

    Eiro Muneyuki, Takahiro Watanabe-Nakayama, Tetsuya Suzuki, Masasuke Yoshida, Takayuki Nishizaka, Hiroyuki Noji

    BIOPHYSICAL JOURNAL   92 ( 5 )   1806 - 1812   2007年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:BIOPHYSICAL SOCIETY  

    Motor proteins are essential in life processes because they convert the free energy of ATP hydrolysis to mechanical work. However, the fundamental question on how they work when different amounts of free energy are released after ATP hydrolysis remains unanswered. To answer this question, it is essential to clarify how the stepping motion of a motor protein reflects the concentrations of ATP, ADP, and P-i in its individual actions at a single molecule level. The F, portion of ATP synthase, also called F-1-ATPase, is a rotary molecular motor in which the central gamma-subunit rotates against the alpha(3)beta(3) cylinder. The motor exhibits clear step motion at low ATP concentrations. The rotary action of this motor is processive and generates a high torque. These features are ideal for exploring the relationship between free energy input and mechanical work output, but there is a serious problem in that this motor is severely inhibited by ADP. In this study, we overcame this problem of ADP inhibition by introducing several mutations while retaining high enzymatic activity. Using a probe of attached beads, stepping rotation against viscous load was examined at a wide range of free energy values by changing the ADP concentration. The results showed that the apparent work of each individual step motion was not affected by the free energy of ATP hydrolysis, but the frequency of each individual step motion depended on the free energy. This is the first study that examined the stepping motion of a molecular motor at a single molecule level with simultaneous systematic control of Delta G(ATP). The results imply that microscopically defined work at a single molecule level cannot be directly compared with macroscopically defined free energy input.

    DOI: 10.1529/biophysj.106.097170

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  • 3P241 SnO_2透明電極を用いた測定によるプロテオロドプシン(PR)の光誘起プロトン移動について(光生物(視覚・光受容),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

    田母神 淳, 菊川 峰志, 宮内 正二, 宗行 英朗, 加茂 直樹

    生物物理   47   S263   2007年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.47.S263_2

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  • 3P157 F_1-ATPaseのATP加水分解中のヌクレオチド結合数、非触媒部位にヌクレオチドが結合できない変異体を使って(分子モーター,ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

    下-昆 理恵子, 宗行 英朗, 足立 健吾, 古池 晶, 酒井 坦, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理   47   S242   2007年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.47.S242_2

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  • 3P156 F_1-ATPaseは3つの部位での非対称で連続的な機構で回転する(分子モーター,口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

    有賀 隆行, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    生物物理   47   S242   2007年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.47.S242_1

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  • AFM and TEM observations of alpha-helix to beta-sheet conformational change occurring on carbon nanotubes 査読

    Yukihiro Sugiyama, Yuji Inoue, Eiro Muneyuki, Hajime Haneda, Masayuki Fujimoto

    JOURNAL OF ELECTRON MICROSCOPY   55 ( 3 )   143 - 149   2006年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:OXFORD UNIV PRESS  

    Bacteriorhodopsin (BR), which is rich in alpha-helical structure, was spread onto water with single-wall carbon nanotubes (SCNTs). After a Langmuir trough was used to apply compressive surface pressure to maintain the alpha-helices monolayer of denatured BR, the composite films comprising alpha-helices and SCNTs were transferred horizontally onto substrates. Atomic force microscopy (AFM) and fluorescence microscopy observation suggested that alpha-helices in contact with SCNTs changed into beta-sheets. High-resolution transmission electron microscopy (HR-TEM) showed 0.54 nm periodicity characteristic of the turn of alpha-helical structure in the SCNTs-free alpha-helix monolayer region and showed the 0.70 nm periodicity of beta-sheet pleated structure in the region where SCNTs were covered with unfolded BR. Unique features of carbon nanotubes that trigger conformational changes of a protein were revealed.

    DOI: 10.1093/jmicro/dfl024

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  • Kinetic mechanism of quinol oxidation by cytochrome bd studied with ubiquinone-2 analogs 査読

    Y Matsumoto, E Muneyuki, D Fujita, K Sakamoto, H Miyoshi, M Yoshida, T Mogi

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   139 ( 4 )   779 - 788   2006年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPANESE BIOCHEMICAL SOC  

    Cytochrome bd is a heterodimeric terminal ubiquinol oxidase of Escherichia coli under microaerophilic growth conditions. The oxidase activity shows sigmoidal concentration-dependence with low concentrations of ubiquinols, and a marked substrate inhibition with high concentrations of ubiquinol-2 analogs [Sakamoto, K., Miyoshi, H., Takegami, K., Mogi, T., Anraku, Y., and Iwamura H. (1996) J. Biol. Chem. 271, 29897-29902]. Kinetic analysis of the oxidation of the ubiquinol-2 analogs, where the 2- or 3-methoxy group has been substituted with an azido or ethoxy group, suggested that its peculiar enzyme kinetics can be explained by a modified ping-pong bi-bi mechanism with the formation of inactive binary complex FS in the one-electron reduced oxygenated state and inactive ternary complex (E2S)S-n on the oxidation of the second quinol molecule. Structure-function studies on the ubiquinol-2 analogs suggested that the 6-diprenyl group and the 3-methoxy group on the quinone ring are involved in the substrate inhibition. We also found that oxidized forms of ubiquinone-2 analogs served as weak noncompetitive inhibitors. These results indicate that the mechanism for the substrate oxidation by cytochrome bd is different from that of the heme-copper terminal quinol oxidase and is tightly coupled to dioxygen reduction chemistry.

    DOI: 10.1093/jb/mvj087

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  • An alternative reaction pathway of F-1-ATPase suggested by rotation without 80 degrees/40 degrees substeps of a sluggish mutant at low ATP 査読

    K Shimabukuro, E Muneyuki, M Yoshida

    BIOPHYSICAL JOURNAL   90 ( 3 )   1028 - 1032   2006年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:BIOPHYSICAL SOCIETY  

    F-1-ATPase, a water-soluble portion of F0F1-ATP synthase, is a rotary motor driven by ATP hydrolysis. The central gamma-subunit rotates in the alpha(3)beta(3) cylinder by repeating four stages of rotation: ATP-binding dwell, rapid 80 degrees substep rotation, catalytic dwell, and rapid 40 degrees substep rotation. In the catalytic dwell, at least two catalytic reactions occur-cleavage of the enzyme-bound ATP and presumably release of the hydrolyzed product(s) from the enzyme - but we found that a slow ATP cleavage mutant of F-1-ATPase from thermophilic Bacillus PS3 rotates at low ATP concentration without substeps and the catalytic dwell. Analysis indicates that in this alternative reaction pathway the two catalytic reactions occur during the preceding long ATP-binding dwell. Thus, F-1-ATPase can operate through (at least) two competing reaction pathways, not necessarily through a simple consecutive reaction.

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  • 2P193 Characterization of interaction between β- and γ-subunit in F_1-ATPase using twisted γ mutant(37. Molecular motor (II),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

    Shibano Satoko, Muneyuki Eiro, Masaike Tomoko, Okada Kaoru, Yoshida Masasuke, Nishizaka Takayuki

    生物物理   46 ( 2 )   S344   2006年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.46.S344_1

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  • 1P284 The behavior of F_1 motor in the presense of the uniform external torque applied with electrorotation(9. Molecular motor (I),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

    Nakayama-Watanabe Takahiro, Muneyuki Eiro, Kudo Seishi, Sugiyama Shigeru, Yoshida Masasuke

    生物物理   46 ( 2 )   S217   2006年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.46.S217_4

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  • Rotation of F1-ATPase 査読

    Eiro Muneyuki, Masasuke Yoshida

    Handbook of ATPases: Biochemistry, Cell Biology, Pathophysiology   261 - 287   2005年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:論文集(書籍)内論文   出版者・発行元:Wiley Blackwell  

    DOI: 10.1002/3527606122.ch10

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  • One rotary mechanism for F1-ATPase over ATP concentrations from millimolar down to nanomolar 査読

    N Sakaki, R Shimo-Kon, K Adachi, H Itoh, S Furuike, E Muneyuki, M Yoshida, K Kinosita

    BIOPHYSICAL JOURNAL   88 ( 3 )   2047 - 2056   2005年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:BIOPHYSICAL SOCIETY  

    F-1-ATPase is a rotary molecular motor in which the central gamma-subunit rotates inside a cylinder made of alpha(3)beta(3)-subunits. The rotation is driven by ATP hydrolysis in three catalytic sites on the beta-subunits. How many of the three catalytic sites are filled with a nucleotide during the course of rotation is an important yet unsettled question. Here we inquire whether F-1 rotates at extremely low ATP concentrations where the site occupancy is expected to be low. We observed under an optical microscope rotation of individual F1 molecules that carried a bead duplex on the gamma-subunit. Time-averaged rotation rate was proportional to the ATP concentration down to 200 pM, giving an apparent rate constant for ATP binding of 2 x 10(7) M-1 s(-1). A similar rate constant characterized bulk ATP hydrolysis in solution, which obeyed a simple Michaelis-Menten scheme between 6 mM and 60 nM ATP. F-1 produced the same torque of similar to40 pN . nm at 2 mM, 60 nM, and 2 nM ATP. These results point to one rotary mechanism governing the entire range of nanomolar to millimolar ATP, although a switchover between two mechanisms cannot be dismissed. Below 1 nM ATP, we observed less regular rotations, indicative of the appearance of another reaction scheme.

    DOI: 10.1529/biophysj.104.054668

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  • The characteristics of the (alpha(VC)-C-371)(3)(beta(RC)-C-337)(3 gamma) double mutant subcomplex of the TF1-ATPase indicate that the catalytic site at the alpha(TP)-beta(TP) interface with bound MgADP in crystal structures of MF1 represents a catalytic site containing inhibitory MgADP 査読

    S Bandyopadhyay, E Muneyuki, WS Allison

    BIOCHEMISTRY   44 ( 7 )   2441 - 2448   2005年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

    In the MF1 crystal structure with the MgADP-fluoroaluminate complex bound to two catalytic sites [Menz, R. I., Walker, J. E., and Leslie, A. G. W. (2001) Cell 106, 331-341], the guanidinium of betaR(337) is within 2.9 Angstrom of the alpha-oxygen of alphaS(370) and 3.7 Angstrom of a methyl group of alphaV(371) at the alphaE-beta(HC) interface. To examine the functional role of this contact, the (alphaV(371)C)(3)(betaR(337)C)(3)gamma subcomplex of the TF1-ATPase was prepared and characterized. Steady state ATPase activity of the reduced double-mutant is 30% of that of the wild type. Inactivation of the double mutant containing empty catalytic sites or MgADP bound to one catalytic site with CuCl2 cross-linked two alpha-beta pairs, whereas a single alpha-beta pair cross-linked when at least two catalytic sites contained MgADP. The reduced double mutant hydrolyzed substoichiometric ATP 100-fold more rapidly than the enzyme containing two cross-linked alpha-beta pairs. Addition of AlCl3 and NaF to the reduced double mutant after incubation with stoichiometric MgADP or 200 muM MgADP irreversibly inactivated the steady state ATPase activity with rate constants of 1.5 x 10(-2) and 4.1 x 10(-2) min(-1), respectively. In contrast, addition of AlCl3 and NaF to the cross-linked enzyme after incubation with stoichiometric or 200 muM MgADP irreversibly inactivated ATPase activity with a common rate constant of similar to10(-4) min(-1). Correlation of these results with crystal structures of MF1 suggests that the catalytic site at the alpha(TP)-beta(TP) interface is loaded first upon addition of nucleotides to nucleoticle-depleted F-1-ATPases and that the catalytic site at the alpha(TP)-beta(TP) interface with bound MgADP in crystal structures represents a catalytic site containing inhibitory MgADP.

    DOI: 10.1021/bi047694z

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  • 2SA05 ラチェツト的な描像とF_1-ATPaseの1分子計測とエネルギー論(ゲダンケンエクスペリメント(思考実験)のすすめ)

    宗行 英朗

    生物物理   45   S18   2005年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.45.S18_2

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  • 3P166 △NC変異を導入したF_1-ATPaseのATP加水分解機構(分子モーター))

    下-昆 理恵子, 宗行 英朗, 榊 直由, 足立 健吾, 古池 晶, 酒井 坦, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理   45   S245   2005年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.45.S245_2

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  • Chemomechanical coupling in F-1-ATPase revealed by simultaneous observation of nucleotide kinetics and rotation 査読

    T Nishizaka, K Oiwa, H Noji, S Kimura, E Muneyuki, M Yoshida, K Kinosita

    NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY   11 ( 2 )   142 - 148   2004年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATURE PUBLISHING GROUP  

    F-1-ATPase is a rotary molecular motor in which unidirectional rotation of the central subunit is powered by ATP hydrolysis in three catalytic sites arranged 120degrees apart around gamma. To study how hydrolysis reactions produce mechanical rotation, we observed rotation under an optical microscope to see which of the three sites bound and released a fluorescent ATP analog. Assuming that the analog mimics authentic ATP, the following scheme emerges: (i) in the ATP-waiting state, one site, dictated by the orientation of gamma, is empty, whereas the other two bind a nucleotide; (ii) ATP binding to the empty site drives an similar to80degrees rotation of gamma; (iii) this triggers a reaction(s), hydrolysis and/or phosphate release, but not ADP release in the site that bound ATP one step earlier; (iv) completion of this reaction induces further 40degrees rotation.

    DOI: 10.1038/nsmb721

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  • Rotation of F-1-ATPase at very low ATP concentrations

    N Sakaki, R Shimo-Kon, H Itoh, K Adachi, S Furuike, E Muneyuki, M Yoshida, K Kinosita

    BIOPHYSICAL JOURNAL   86 ( 1 )   476A - 476A   2004年1月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:BIOPHYSICAL SOCIETY  

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  • 3P147 △NC変異を導入したF_1-ATPaseのヌクレオチド結合数とATPase加水分解活性(分子モーター)

    下-昆 理恵子, 宗行 英朗, 榊 直由, 足立 健吾, 古池 昌, 伊藤 博康, 井合 健太郎, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理   44   S226   2004年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.44.S226_3

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  • 3P148 F_1-ATPase変異体の1分子回転観察 : ATP-binding dwellの長さがcatalytic dwellに与える影響(分子モーター)

    島袋 勝弥, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    生物物理   44   S226   2004年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.44.S226_4

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  • 3P145 極低ATP濃度におけるF_1-ATPaseの回転とトルク(分子モーター)

    榊 直由, 下-昆 理恵子, 伊藤 博康, 足立 健吾, 宗行 英朗, 吉田 賢右, 木下 一彦, Furuike S.

    生物物理   44   S226   2004年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.44.S226_1

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  • Catalysis and rotation of F1 motor, cleavage of ATP at the catalytic site occurs in 1 ms before 40°substep rotation. 査読

    Shimabukuro,K, Yasuda,R, Muneyuki,E, Hara,K.Y, Kinosita,K.Jr, Yoshida,M

    Proc.Natl. Acad.Sci.USA   100 ( 25 )   14731 - 14736   2003年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:National Academy of Science(US)  

    DOI: 10.1073/pnas.2434983100

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  • Origin of apparent negative cooperativity of F-1-ATPase 査読

    S Ono, KY Hara, J Hirao, B Matsui, H Noji, M Yoshida, E Muneyuki

    BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOENERGETICS   1607 ( 1 )   35 - 44   2003年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    In order to get insight into the origin of apparent negative cooperativity observed for F-1-ATPase, we compared ATPase activity and ATPMg binding of mutant subcomplexes of thermophilic F-1-ATPase, alpha((W463F))(3)beta((Y341W))(3)gamma and alpha((K175A/T176A/W463F)3)beta((Y341W)3)gamma. For alpha((W463F)3)beta((Y341W)3)gamma, apparent Km's of ATPase kinetics (4.0 and 233 muM) did not agree with apparent K-m's deduced from fluorescence quenching of the introduced tryptophan residue (on the order of nM, 0.016 and 13 muM). On the other hand, in case of alpha((K175A/T176A/W463F))(3)beta((Y341W)3)gamma, which lacks noncatalytic nucleotide binding sites, the apparent K., of ATPase activity (10 muM) roughly agreed with the highest K. of fluorescence measurements (27 muM). The results indicate that in case of alpha((W463F)3)beta((Y341W))(3)gamma, the activating effect of ATP binding to noncatalytic sites dominates overall ATPase kinetics and the highest apparent K,, of ATPase activity does not represent the ATP binding to a catalytic site. In case of alpha((K175A/T176A/W463F)3)beta((Y341W))(3)gamma, the K-m of ATPase activity reflects the ATP binding to a catalytic site due to the lack of noncatalytic sites. The Eadie-Hofstee plot of ATPase reaction by alpha((K175A/T176A/W463F)3)beta((Y341W)3)gamma was rather linear compared with that of alpha((W463F)3)beta((Y341W))(3)gamma, if not perfectly straight, indicating that the apparent negative cooperativity observed for wild-type F-1-ATPase is due to the ATP binding to catalytic sites and noncatalytic sites. Thus, the frequently observed K-m's of 100-300 muM and 1-30 muM range for wild-type F-1-ATPase correspond to ATP binding to a noncatalytic site and catalytic site, respectively. (C) 2003 Elsevier B.V. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/j.bbabio.2003.08.006

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  • Evidence for rotation of V-1-ATPase 査読

    H Imamura, M Nakano, H Noji, E Muneyuki, S Ohkuma, M Yoshida, K Yokoyama

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA   100 ( 5 )   2312 - 2315   2003年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATL ACAD SCIENCES  

    VoV1-ATPase is responsible for acidification of eukaryotic intracellular compartments and ATP synthesis of Archaea and some eubacteria. From the similarity to FoF1-ATP synthase, VoV1-ATPase has been assumed to be a rotary motor, but to date there are no experimental data to support this. Here we visualized the rotation of single molecules of V-1-ATPase, a catalytic subcomplex of VoV1-ATPase. V-1-ATPase from Thermus thermophilus was immobilized onto a glass surface, and a bead was attached to the D or IF subunit through the biotin-streptavidin linkage. In both cases we observed ATP-dependent rotations of beads, the direction of which was always counterclockwise viewed from the membrane side. Given that three ATP molecules are hydrolyzed per one revolution, rates of rotation agree consistently with rates of ATP hydrolysis at saturating ATP concentrations. This study provides experimental evidence that VoV1-ATPase is a rotary motor and that both D and F subunits constitute a rotor shaft.

    DOI: 10.1073/pnas.0436796100

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  • △NC変異体を用いたF1-ATPaseのヌクレオチド結合数と回転速度の測定

    昆-下 理恵子, 宗行 英朗, 井合 健太郎, 榊 直由, 足立 健吾, 伊藤 博康, 古池 晶, 牧 泰史, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理   43   S134   2003年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.43.S134_2

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  • マクロな量であるATPの加水分解自由エネルギーとF_1-ATPase-分子のステップ回転の関係

    宗行 英朗, 渡部 隆宏, 野地 博行, 西坂 崇之, 吉田 賢右

    生物物理   43   S134   2003年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.43.S134_3

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  • F_1-ATPaseの回転軸をねじる

    井合 健太郎, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    生物物理   43   S134   2003年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.43.S134_4

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  • Cl- concentration dependence of photovoltage generation by halorhodopsin from Halobacterium salinarum 査読

    E Muneyuki, C Shibazaki, Y Wada, M Yakushizin, H Ohtani

    BIOPHYSICAL JOURNAL   83 ( 4 )   1749 - 1759   2002年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:BIOPHYSICAL SOCIETY  

    The photovoltage generation by halorhodopsin from Halobacterium salinarum (shR) was examined by adsorbing shR-containing membranes onto a thin polymer film. The photovoltage consisted of two major components: one with a sub-millisecond range time constant and the other with a millisecond range time constant with different amplitudes, as previously reported. These components exhibited different Cl- concentration dependencies (0.1-9 M). We found that the time constant for the fast component was relatively independent of the Cl- concentration, whereas the time constant for the slow component increased sigmoidally at higher Cl- concentrations. The fast and the slow processes were attributed to charge (Cl-) movements within the protein and related to Cl- ejection, respectively. The laser photolysis studies of shR-membrane suspensions revealed that they corresponded to the formation and the decay of the N intermediate. The photovoltage amplitude of the slow component exhibited a distorted bell-shaped Cl- concentration dependence, and the Cl- concentration dependence of its time constant suggested a weak and highly cooperative Cl--binding site(s) on the cytoplasmic side (apparent K-D of similar to5 M and Hill coefficient greater than or equal to5). The Cl- concentration dependence of the photovoltage amplitude and the time constant for the slow process suggested a competition between spontaneous relaxation and ion translocation. The time constant for the relaxation was estimated to be &gt; 100 ms.

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  • F1-ATPase changes its conformations upon phosphate release. 査読 国際誌

    Masaike,T, Muneyuki,E, Noji,H, Kinosita,K.Jr, Yoshida,M

    J.Biol.Chem.   277 ( 24 )   21643 - 21649   2002年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:American Society for Biochemistry and Molecular Biology  

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  • The presence of phosphate at a catalytic site suppresses the formation of the MgADP-inhibited form of F-1-ATPase 査読

    N Mitome, S Ono, T Suzuki, K Shimabukuro, E Muneyuki, M Yoshida

    EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   269 ( 1 )   53 - 60   2002年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:BLACKWELL PUBLISHING LTD  

    F-1-ATPase is inactivated by entrapment of MgADP in catalytic sites and reactivated by MgATP or P-i. Here, using a mutant alpha(3)beta(3)gamma complex of thermophilic F-1-ATPase (alphaW463F/betaY341W) and monitoring nucleotide binding by fluorescence quenching of an introduced tryptophan, we found that P-i interfered with the binding of MgATP to F-1-ATPase, but binding of MgADP was interfered with to a lesser extent. Hydrolysis of MgATP by F-1-ATPase during the experiments did not obscure the interpretation because another mutant, which was able to bind nucleotide but not hydrolyse ATP (alphaW463F/betaE190Q/betaY341W), also gave the same results. The half-maximal concentrations of P-i that suppressed the MgADP-inhibited form and interfered with MgATP binding were both approximate to 20 mM. It is likely that the presence of P-i at a catalytic site shifts the equilibrium from the MgADP-inhibited form to the enzyme-MgADP-P-i complex, an active intermediate in the catalytic cycle.

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  • 2O1515 F1モーターの回転トルクを直接測定する(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    野地 博行, 伊藤 博康, 宗行 英朗, 足立 健吾, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理   42 ( 2 )   S146   2002年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.42.S146_2

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  • 2O1400 ADP inhibitionのかかりにくい変異体F1-ATPaseの酵素学的性質と回転(2)(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    宗行 英朗, 鈴木 徹也, 井合 健太郎, 野地 博行, 西坂 崇之, 吉田 賢右

    生物物理   42 ( 2 )   S145   2002年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.42.S145_1

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  • 2O1500 F_1-ATPase変異体αзβ(E190D)зγの回転解析(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    島袋 勝弥, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    生物物理   42 ( 2 )   S146   2002年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.42.S146_1

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  • 2O1330 F_1-ATPaseの回転におけるサブステップと蛍光性ATPの同時観察(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    西坂 崇之, 大岩 和弘, 木村 成輝, 木下 一彦, 吉田 賢右, 宗行 英朗, 野地 博行

    生物物理   42 ( 2 )   S144   2002年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.42.S144_3

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  • 2O1445 低ATP濃度におけるF_1-ATPaseの回転とヌクレオチド結合数(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    榊 直由, 下 理恵子, 伊藤 博康, 足立 健吾, 宗行 英朗, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理   42 ( 2 )   S145   2002年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.42.S145_4

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  • ATP SYNTHASE-A MARVELLOUS ROTARY ENGINE OF THE CELL 査読

    Masasuke Yoshida, Eiro Muneyuki, Toru Hisabori

    Nature Review Molecullar Cell Biology   2 ( 9 )   669 - 677   2001年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Nature Publishing Group  

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  • Alkane derivative-bacteriorhodopsin interaction: proton transport and protein structure 査読

    A Shibata, H Ikema, S Ueno, E Muneyuki, T Higuti

    COLLOIDS AND SURFACES B-BIOINTERFACES   22 ( 1 )   31 - 38   2001年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    The effects of alkane derivatives, 1-alcohols (ROH), aliphatic amine hydrochlorides (RNH2. HCl) and sodium aliphatic carboxylates (ROONa), on the proton pumping activity of bacteriorhodopsin (bR) in a purple membrane have been examined. Photocurrents in bR in the purple membrane adsorbed onto polyester thin film were recorded before and after exposure to these test substances. The peak photocurrent in bR was reversibly suppressed by each substance. From the dose-response curve, the concentrations required to reduce the peak capacitive current by 50% were determined for each homolog and then the standard free energies per CH2 for the adsorption of the alkane derivatives to the site of action were estimated: -3.13 kJ mol(-1) for ROH, -3.05 kJ mol(-1) for RNH3+, and -2.95 kJ mol(-1) for ROO-. The proton pumping activity of bR was mainly suppressed by the hydrophobic interaction with the additive. The relative potencies of the functional groups of the alkane derivatives were almost comparable between 1-octanol (C8OH) and octylamine hydrochloride (C8NH3+) and about 10 times less effective for sodium octanoate (C8OO-) than for others. The addition of C8OH or C8OO- changed the absorption spectra of bR with a maximum at 560 nm to the spectra of the intermediate state with a maximum at 480 nm, while the C8NH3+ decreased the intensity of the 560 nm band only with no blue-shift by the 480 nm band. We conclude that the action of the alkane derivatives is nonspecific and directed to all organized purple membrane structures and that the binding sites of the ROH and ROO- are different from that of RNH3+. (C) 2001 Elsevier Science B.V. All rights reserved.

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  • <視点/動く>分子が動く--新しい機能性材料アプローチ:熱ゆらぎの中で働くナノ分子モーター

    宗行 英朗, 吉田 賢右

    未来材料   1 ( 5 )   2 - 5   2001年5月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:エヌ・ティー・エス  

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  • Pause and rotation of F1-ATPase during catalysis 査読

    Yoko Hirono-Hara, Hiroyuki Noji, Masaya Nishiura, Eiro Muneyuki, Kiyotaka Y.Hara, Ryohei Yasuda, Kazuhiko Kinosita,Jr, Masasuke Yoshida

    Proc.Natl. Acad.Sci.USA   98 ( 24 )   13649 - 13654   2001年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:National Academy of Science(US)  

    DOI: 10.1073/pnas.241365698

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  • 3P161β(E190D)F1-ATPase変異体の回転解析

    島袋 勝弥, 宗行 英朗, 安田 涼平, 原 清敬, 木下 一彦, 吉田 賢右

    生物物理   41   S199   2001年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.41.S199_1

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  • 1P118疎水性カチオンによるバクテリオロドプシンのプロトンポンプ活性の発現 : 三級アミン誘導体の効果

    頼光 絢子, 柴田 瑩, 植野 哲, 樋口 富彦, 宗行 英朗, 加茂 直樹

    生物物理   41   S62   2001年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.41.S62_2

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  • 3P159F1-ATPaseにおけるADP阻害の解析

    弘埜(原) 陽子, 野地 博行, 宗行 英朗, 木下 一彦, 吉田 賢右

    生物物理   41   S198   2001年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.41.S198_3

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  • 3P164磁気ピンセットを用いたF_1モーターの回転ポテンシャルの測定

    野地 博行, 伊藤 博康, 塩 育, 足立 健吾, 宗行 英朗, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理   41   S199   2001年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.41.S199_4

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  • 3P158F1-ATPaseの活性に対するMgADPの及ぼす影響

    川島 啓佑, 宗行 英朗, 木下 一彦

    生物物理   41   S198   2001年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.41.S198_2

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  • F0F1-ATP synthase: general structural features of 'ATP-engine' and a problem on free energy transduction 査読

    E Muneyuki, H Noji, T Amano, T Masaike, M Yoshida

    BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOENERGETICS   1458 ( 2-3 )   467 - 481   2000年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

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  • Properties of the stochastic energization-relaxation channel model for vectorial ion transport 査読

    E Muneyuki, TA Fukami

    BIOPHYSICAL JOURNAL   78 ( 3 )   1166 - 1175   2000年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:BIOPHYSICAL SOCIETY  

    A model for the primary active transport by an ion pump protein is proposed. The model, the "energization-relaxation channel model," describes an ion pump as a multiion channel that undergoes stochastic transitions between two conformational states by external energy supply. When the potential profile along ion transport pathway is asymmetrical, a net ion flux is induced by the transitions. In this model, the coupling of the conformational change and ion transport is stochastic and loose. The model qualitatively reproduces known properties of active transport such as the effect of ion concentration gradient and membrane potential on the rate of transport and the inhibition of ion transport at high ion concentration. We further examined the effect of various parameters on the ion transport properties of this model. The efficiency of the coupling was almost 100% under some conditions.

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  • Rotation of F1-ATPase and the hinge residues of the β Subunit 査読

    Tomoko Masaike, Hiroyuki Noji, Eiro Muneyuki, Eyohei Yasuda, Kazuhiko Kinosita Jr, Masasuke Yoshida

    J.Exper.Biol.   203 ( 1 )   1 - 8   2000年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:the company of biologists  

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  • 3K1400 双方向的な自由エネルギー変換を行う確率的能動輸送モデル

    宗行 英朗, 深海 隆明

    生物物理   40   S208   2000年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.40.S208_3

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  • α3β3γ Complex of F1-ATPase from thermophilic Bacillus PS3 can maintain steady-state ATP hydrolysis activity depending on the number of non-catalytic sites 査読

    Toyoki Amano, Tadashi Matsui, Eiro Muneyuki, Hiroyuki Noji, Masasuke Yoshida, Toru Hisabori

    Biochem.J.   343 ( 1 )   135 - 138   1999年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Biochemical Society(UK)  

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  • The noncatalytic site-deficient α3β3γ subcomplex and FoF1-ATP synthase can continuously catalyze ATP hydrolysis when Pi is present 査読

    Dirk Bald, Eiro Muneyuki, Toyoki Amano, Jochen Kruip, Toru Hisabori, Masasuke Yoshida

    Eur.J.Biochem.   262 ( 2 )   563 - 568   1999年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Federation of European Biochemical Societies  

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  • Chloride concentration dependency of the electrogenic activity of halorhodopsin 査読

    D Okuno, M Asaumi, E Muneyuki

    BIOCHEMISTRY   38 ( 17 )   5422 - 5429   1999年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

    The capacitive photoelectric current responses of the halorhodopsins from Halobacterium salinarum (shR) and from Natronobacterium pharaonis (phR) were studied using membrane fragments adsorbed onto a thin polyester film. The electric current of shR was not much affected by ionic strength or cations present in the medium (Na+, K+, Li+, Mg2+, or Ca2+), but was greatly influenced by the Cl- concentration. It increased biphasically as the Cl- concentration increased from 0 to 5 M, then decreased and almost vanished at around 10 or 12 M, Apparent K-d's of about 0.1 and 6 M were deduced for the Kd of Cl- uptake sites. We had to assume a sigmoidal increase of Cl- binding with a Will coefficient of about 8 at the cytoplasmic, Cl- release site(s), The half-maximum Cl- concentration for the sigmoidal binding was about 7.5 M. The electric current of phR had a maximum around 30 mM Cl- and biphasically decreased at higher Cl- concentrations. The apparent K-d for the Cl- uptake site was 5 mM. The biphasic decrease in the transport activity was explained by assuming a sum of simple hyperbolic type binding (K-d = 0.2 M) and sigmoidally increasing binding with a Hill coefficient of 10 on the cytoplasmic side. The half-maximum concentration of the latter cooperative binding was 5.6 M. This great difference between the apparent affinity of the release site of shR and that of phR can explain the previously reported difference between the Cl- dependency of their photocycles, These results also suggest that there may be multiple Cl- binding sites in the Cl- transport pathway. A simple sequence of Cl- transport steps based on a multiion channel model is proposed.

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  • Cross-linking of two beta subunits in the closed conformation in F-1-ATPase 査読

    SP Tsunoda, E Muneyuki, T Amano, M Yoshida, H Noji

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   274 ( 9 )   5701 - 5706   1999年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC  

    In the crystal structure of mitochondrial F-1-ATPase, two beta subunits with a bound Mg-nucleotide are in "closed" conformations, whereas the third beta subunit without bound nucleotide is in an "open" conformation. In this "CCO" (beta-closed beta-closed beta-open) conformational state, Ile-390s of the two closed beta subunits, even though they are separated by an intervening alpha subunit, have a direct contact. We replaced the equivalent Ile of the alpha(3)beta(3)gamma subcomplex of thermophilic F-1-ATPase with Cys and observed the formation of the beta-beta cross-link through a disulfide bond. The analysis of conditions required for the cross-link formation indicates that: (i) F-1-ATPase takes the CCO conformation when two catalytic sites are filled with Mg-nucleotide, (ii) intermediate(s) with the CCO conformation are generated during catalytic cycle, (iii) the Mg-ADP inhibited form is in the CCO conformation, and (iv) F-1-ATPase dwells in conformational state(s) other than CCO when only one (or none) of catalytic sites is filled by Mg-nucleotide or when catalytic sites are filled by Mg2+-free nucleotide, The alpha(3)beta(3)gamma subcomplex containing the beta-beta cross-link retained the activity of uni-site catalysis but lost that of multiple catalytic turnover, suggesting that open-closed transition of beta subunits is required for the rotation of gamma subunit but not for hydrolysis of a single ATP.

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  • Time-resolved measurements of photovoltage generation by bacteriorhodopsin and halorhodopsin adsorbed on a thin polymer film 査読

    E Muneyuki, C Shibazaki, H Ohtani, D Okuno, M Asaumi, T Mogi

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   125 ( 2 )   270 - 276   1999年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPANESE BIOCHEMICAL SOC  

    We constructed a time-resolved photovoltage measurement system and examined the photovoltage kinetics of wild-type bacteriorhodopsin, its D96N mutant, and halorhodopsins from Halobacterium salinarum and Natronobacterium pharaonis. Upon illumination with a laser hash, wild-type bacteriorhodopsin showed photovoltage generation with fast (10-100 mu s range) and slow (ms range) components while D96N lacked the latter, as reported previously [Holz, M., Drachev, L.A., Mogi, T., Otto, H., Kaulen, A.D., Heyn, M.P., Skulachev, V.P., and Khorana, H.G. (1989) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86, 2167-2171]. In contrast, photovoltage generation in halorhodopsins from H. salinarum and N. pharaonis was significant only in the ms time range. On the basis of the photovoltage kinetics and photocycle, we conclude that major charge (chloride) movements within halorhodopsin occur during the formation and decay of the N intermediate in the ms range. These observations are discussed in terms of the "Energization-Relaxation Channel Model" [Muneyuki, E., Ikematsu, M., and Yoshida, M. (1996) J. Phys. Chem. 100, 19687-19691].

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  • 2PD036 非触媒性ATP結合部位を欠損させたF_1-ATPase変異体の回転1分子観察

    弘埜 陽子, 西浦 昌哉, 宗行 英朗, 野地 博行, 木下 一彦, 吉田 賢右

    生物物理   39   S145   1999年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.39.S145_4

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  • V-ATPase from Thermus thermophilus is inactivated during ATP hydrolysis but can synthesis ATP. 査読

    Yokoyama, K, Muneyuki, E, Amano, T, Mizutani, S, Yoshida, M, Ohkuma, S

    The Journal of Biological Chemistry   273   12248 - 12252   1998年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1074/jbc.273.32.20504

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  • V-ATPase of Thermus thermophilus is inactivated during ATP hydrolysis but can synthesize ATP 査読

    K Yokoyama, E Muneyuki, T Amano, S Mizutani, M Yoshida, M Ishida, S Ohkuma

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   273 ( 32 )   20504 - 20510   1998年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC  

    The ATP hydrolysis of the V-1-ATPase of Thermus thermophilus have been investigated with an ATP-regenerating system at 25 degrees C, The ratio of ATPase activity to ATP concentration ranged from 40 to 4000 mu M; from this, an apparent K-m of 240 +/- 24 mu M and a V-max of 5.2 +/-0.5 units/mg were deduced. An apparent negative cooperativity, which is frequently observed in case of F-1-ATPases, was not observed for the V-1-ATPase, Interestingly, the rate of hydrolysis decayed rapidly during ATP hydrolysis, and the ATP hydrolysis finally stopped. Furthermore, the inactivation of the V-1-ATPase was attained by a prior incubation with ADP-Mg. The inactivated V-1-ATPase contained 1.5 mol of ADP/mol of enzyme. Difference absorption spectra generated from addition of ATP-Mg to the isolated subunits revealed that the A subunit can bind ATP-Mg, whereas the B subunit cannot. The inability to bind ATP-Mg is consistent with the absence of Walker motifs in the B subunit, These results indicate that the inactivation of the V-1-ATPase during ATP hydrolysis is caused by entrapping inhibitory ADP-Mg in a catalytic site. Light-driven ATP synthesis by bacteriorhodopsin-VoV1-ATPase proteoliposomes was observed, and the rate of ATP synthesis was approximately constant. ATP synthesis occurred in the presence of an ADP-Mg of which concentration was high enough to induce complete inactivation of ATP hydrolysis of VoV1-ATPase, This result indicates that the ADP-Mg-inhibited form is not produced in ATP synthesis reaction.

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  • A new system for the measurement of electrogenicity produced by ion pumps using a thin polymer film: examination of wild type bacteriorhodopsin and the D96N mutant over a wide pH range 査読

    E Muneyuki, D Okuno, M Yoshida, A Ikai, H Arakawa

    FEBS LETTERS   427 ( 1 )   109 - 114   1998年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    We developed a new assay system for the measurement of capacitive electric currents generated by ion pumps using the thin polymer film 'Lumirror' (Toray Co., Japan), This system enables us to examine the electrogenicity of ion pumps over a wide range of experimental conditions with high reproducibility due to the mechanical and chemical stability, the high electric resistance and the high electric capacitance of the thin polymer film, Using this method, we examined the photoelectric response of wild type bacteriorhodopsin and its D96N mutant over a wide pH range (2.8-10.0), The results were explained in terms of the affinities of the proton binding sites for translocated protons. A possibility that the direction of the proton transfer from the Schiff base was influenced by the protonation/deprotonation state of the surrounding proton binding sites was suggested. We also found that this film can be used as a substrate for atomic force microscopy (AFM) samples and hence the active purple membrane was observed with AFM. (C) 1998 Federation of European Biochemical Societies.

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  • ATP synthesis by F0F1-ATP synthase independent of noncatalytic nucleotide binding sites and insensitive to azide inhibition 査読

    D Bald, T Amano, E Muneyuki, B Pitard, JL Rigaud, J Kruip, T Hisabori, M Yoshida, M Shibata

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   273 ( 2 )   865 - 870   1998年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC  

    ATP hydrolyzing activity of a mutant alpha(3) beta(3) gamma subcomplex of F0F1-ATP synthase (Delta NC) from the thermophilic Bacillus PS3, which lacked noncatalytic nucleotide binding sites, was inactivated completely soon after starting the reaction (Matsui, T., Muneyuki, E., Honda, M., Allison, W. S., Dou, C., and Yoshida, M. (1997) J. Biol. Chem. 272, 8215-8221), This inactivation is caused by rapid accumulation of the "MgADP inhibited form" which, in the case of wild-type enzyme, would be relieved by ATP binding to noncatalytic sites. We reconstituted F0F1-ATP synthase into liposomes together with bacteriorhodopsin and measured illumination-driven ATP synthesis. Remarkably, Delta NC F0F1-ATP synthase catalyzed continuous turnover of ATP synthesis while it could not promote ATP-driven proton translocation. ATP synthesis by Delta NC F0F1-ATP synthase, as well as wild-type enzyme, proceeded even in the presence of azide, an inhibitor of ATP hydrolysis that stabilizes the MgADP inhibited form. The time course of ATP synthesis by Delta NC F0F1-ATP synthase was linear, and gradual acceleration to the maximal rate, which was observed for the wild-type enzyme, was not seen. Thus, ATP synthesis can proceed without nucleotide binding to noncatalytic sites even though the rate is sub-maximal. These results indicate that the MgADP inhibited form is not produced in ATP synthesis reaction, and in this regard, ATP synthesis may not be a simple reversal of ATP hydrolysis.

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  • Thermophilic F1-ATPase Is Activated without Dissociation of an Endogenous Inhibitor, Ɛ Subunit 査読

    Kato,Y, Matsui,M, Tanaka,N, Muneyuki,E, Hisabori,T, Yoshida,M

    J.Biol.Chem.   272 ( 40 )   24906 - 24912   1997年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:American Society for Biochemistry and Molecular Biology  

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  • A Single Mutation at the Catalytic Site of TF1-α3β3γ Complex Switches the Kinetics of ATP Hydrolysis from Negative to Possitive Cooperativity 査読

    Muneyuki,E, Odaka,M, Yoshida,M

    FEBS Letters   413 ( 1 )   55 - 59   1997年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Federation of European Biochemical Societies  

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  • Catalytic Activity of the α3β3γ Complex of F1-ATPase without Noncatalytic Nucleotide Binding Site 査読

    Matsui,T, Muneyuki,E, Honda,M, Allison,W.S, Dou,C, Yoshida,M

    J.Biol.Chem.   272 ( 13 )   8215 - 8221   1997年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:American Society for Biochemistry and Molecular Biology  

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  • The heterogeneous interaction of substoichiometric TNP-ATP and F-1-ATPase from Escherichia coli 査読

    E Muneyuki, T Hisabori, T Sasayama, K Mochizuki, M Yoshida

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   120 ( 5 )   940 - 945   1996年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN BIOCHEMICAL SOC  

    The interactions of substoichiometric TNP-ATP and F-1-ATPase from Escherichia coli (EF(1)) were examined and compared with those in the case of mitochondrial F-1-ATPase (MF(1)) and F-1-ATPase from thermophilic Bacillus PS3 (TF1). EF(1) hydrolyzed substoichiometric TNP-ATP faster than TF1 or MF(1), although some 20% of the TNP-ATP remained unhydrolyzed even in the presence of excess chase ATP. The affinity of the catalytic site of EF(1) for the product, TNP-ADP, was weaker than that of TF1 or MF(1), and the TNP-ADP was readily released upon addition of excess ATP. The amplitude of the difference absorption spectrum induced by binding of TNP-AT(D)P to EF(1) was smaller than that of MF(1) or TF1 under similar experimental conditions. When an excess amount of TNP-ATP was added to EF(1) and the change of the difference spectrum was measured, the shape of the difference spectrum of the ATP-replaceable fraction was very similar to that in the case of binding of TNP-ATP to the isolated beta subunit of TF1, indicating that the rapidly replaceable fraction of bound TNP-ATP was actually at the catalytic site and most of the non-replaceable portion was bound at noncatalytic sites. Weaker affinity of the catalytic site for TNP-ATP may account for the heterogeneous binding and hydrolysis under the conditions described in this paper.

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  • ΔμH+ Dependency of proton translocation by bacteriorhodopsin and a stochastic energization-relaxation channel model 査読

    Muneyuki,E, Ikematsu,M, Yoshida,M

    J.Phys.Chem.   100 ( 50 )   19687 - 19691   1996年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:アメリカ化学会  

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  • Catalytic activities of α3β3γ complexes of F1-ATPase with 1,2,or 3 incompetent catalytic sites 査読

    Amano,T, Hisabori,T, Muneyuki,E, Yoshida,M

    J.Biol.Chem.   271 ( 30 )   18128 - 18133   1996年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:American Society for Biochemistry and Molecular Biology  

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  • The α3β3γ complex of the F1-ATPase from Thermophilic Bacilus PS3 containing the αD261N substitution fails to dissociate inhibitory MgADP from a catalytic site when ATP binds to noncatalytic sites 査読

    Jault J.-M, Matsui,T, Jault F.M, Kaibara,C, Muneyuki,E, Yoshida,M, Kagawa,Y, Allison,W.S

    Biochemistry   34 ( 50 )   16412 - 16418   1995年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:アメリカ化学会  

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  • ANALYSIS OF TIME-DEPENDENT CHANGE OF ESCHERICHIA-COLI F1-ATPASE ACTIVITY AND ITS RELATIONSHIP WITH APPARENT NEGATIVE COOPERATIVITY 査読

    Y KATO, T SASAYAMA, E MUNEYUKI, M YOSHIDA

    BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOENERGETICS   1231 ( 3 )   275 - 281   1995年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    Except for the case of gradual activation of EF(1) (F-1-ATPase from Escherichia coli) caused by the dissociation of the epsilon subunit [Laget, P.P. and Smith, J.B. (1979) Arch. Biochem. Biophys. 197, 83-89], EF(1) has long been thought not to show a time-dependent change in activity [Senior, A.E. et al. (1992) Arch. Biochem. Biophys. 297, 340-344]. Here, we report the time-dependent inactivation and activation of EF(1), which are apparently similar to those of mitochondrial F-1-ATPases [Vasilyeva, E.A. et al, (1982) Biochem. J. 202, 15-23]. Analysis of these changes as a function of ATP concentrations in relation to negative cooperativity revealed that the initial inactivation phase was attributable to the decrease in the V-max associated with the low K-m (around 10 mu M), and the following activation, probably due to the dissociation of the epsilon subunit, corresponded to the increase in the V-max associated with the high K-m (in the order of 100 mu M). Thus, the time-dependent change in EF(1) activity is closely related to the apparent negative cooperativity (multiple K-m values) of ATP hydrolysis.

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  • Direct reconstitution of bacteriorhodopsin into planar phospholipid bilayers - detergent effect 査読

    Mineo Ikematsu, Yukihiro Sugiyama, Masahiro Iseki, Eiro Muneyuki, Atsuo Mizukami

    Biophysical Chemistry   54 ( 2 )   155 - 164   1995年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER  

    This paper describes how the structure and concentration level of a detergent used for substitution after bacteriorhodopsin (bR) solubilization affect the reconstitution of the bR into phospholipid planar bilayers. A direct insertion method was used for the bR reconstitution into the bilayers. Two detergents representing the two major types were used: sodium deoxycholate with a cholane-ring structure, and octylglucoside with a linear (or chain) structure. We then characterized the reconstitution for the two detergents by considering the detergent separation profiles and the photocurrent variations upon addition of lanthanum chloride and the protonophore FCCP (carbonylcyanide-p-trifluoromethoxyphenylhydrazone). We found that for successful transmembrane reconstitution of bR the detergent with the cholane-ring structure was preferable to that with the linear structure when the detergent concentration was above its critical micellar concentration. This preference was explained by the ease with which the detergent with the cholane-ring structure was removed from protein compared to that with the linear structure. Finally, we proposed a scheme for the reconstitution of the protein. © 1995.

    DOI: 10.1016/0301-4622(94)00111-V

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  • CATALYTIC COOPERATIVITY OF BEEF-HEART MITOCHONDRIAL F1-ATPASE REVEALED BY USING 2',3'-O-(2,4,6-TRINITROPHENYL)-ATP AS A SUBSTRATE - AN INDICATION OF MUTUALLY ACTIVATING CATALYTIC SITES 査読

    E MUNEYUKI, T HISABORI, WS ALLISON, JM JAULT, T SASAYAMA, M YOSHIDA

    BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOENERGETICS   1188 ( 1-2 )   108 - 116   1994年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    The interaction of 2',3'-O-(2,4,6-trinitrophenyl)ATP (TNP-ATP) with bovine mitochondrial F-1-ATPase (MF(1)) was examined under substoichiometric and stoichiometric conditions to investigate the relationship between the amount of bound TNP-AT(D)P and extent of inhibition on steady state ATP hydrolysis. The hydrolysis of bound TNP-ATP under substoichiometric condition proceeded slowly, with a first order rate constant of 0.014 s(-1). However, hydrolysis was greatly accelerated by addition of excess ATP. The hydrolyzed product, TNP-ADP, did not dissociate from the enzyme even after the addition of excess ATP. These properties were the same for both native and nucleotide depleted enzyme. The difference spectrum induced by binding TNP-ATP to MF(1) had a distinct peak at 410 nm and a deep trough at 395 nm, which were similar to those induced when TNP-ATP bound to the isolated beta subunit of the thermophilic F-1-ATPase. The magnitude of difference spectra as a function of TNP-ATP concentration suggested the presence of at least two types of binding sites on the MF(1) molecule. The first site, where substoichiometric TNP-ATP was hydrolyzed, had a very high affinity for TNP-ATP. TNP-AT(D)P bound to this site did not dissociate even in the presence of excess ATP. TNP-AT(D)P bound to the second site dissociated slowly when excess ATP was added. The steady state ATPase activity at 100 mu M ATP was linearly suppressed as pre-loaded TNP-ATP increased. The binding of 2 mol of TNP-ATP per mol of MF(1) was required to abolish ATPase activity. A model which assumes mutually-activating two catalytic sites is presented to explain these results.

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  • Tyr-341 of the β subunit is a major Km-determining residue of TF1-ATPase: Parallel effect of its mutations on Kd(ATP) of the β subunit and Km(ATP) of the α3β3γ complex. 査読

    Odaka,M, Kaibara,C, Amano,T, Matsui,T, Muneyuki,E, Ogasawara,K, Yutani,K, Yoshida,M

    J.Biochem.   115 ( 4 )   789 - 796   1994年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:日本生化学会  

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  • Comparison of the ATPase activities of bovine heart and liver mitochondrial ATP synthase with different tissue-specific γ subunit isoforms. 査読

    Matsuda,C, Muneyuki,E, Endo,H, Yoshida,M, Kagawa,Y

    Biochem.Biophys.Res.Commun.   200 ( 2 )   671 - 678   1994年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER  

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  • Direct transmembraneous reconsitution of Bacteriorhodopsin into planar phospholipid bilayers 査読

    Muneyuki,E, Ikematsu,M, Iseki,M, Sugiyama,Y, Mizukami,A, Ohno,K, Yoshida,M, Hirata,H

    Biochim.Biophys.Acta   1183   171 - 179   1993年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER  

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  • INHIBITORY EFFECT OF NAN3 ON THE F0F1 ATPASE OF SUBMITOCHONDRIAL PARTICLES AS RELATED TO NUCLEOTIDE-BINDING 査読

    E MUNEYUKI, M MAKINO, H KAMATA, Y KAGAWA, M YOSHIDA, H HIRATA

    BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA   1144 ( 1 )   62 - 68   1993年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    The inhibitory effects of NaN3 on the F0F1 ATPase of beef heart submitochondrial particles were investigated. It was shown that NaN3 inhibited the ATPase activity only in the presence of ATP or ADP and the inhibition proceeded slowly. Analysis of the time-course of the inhibition process lead to a conclusion that an ATP binding site which has an apparent K(d) of 14.0 +/- 8.7 muM is responsible for the increase of NaN3 sensitivity. This value agreed well with the low K(m) of ATP hydrolysis characterized before (Muneyuki, E., and Hirata, H. (1988) FEBS Lett. 234, 455-458) and in the range of so-called bi-site catalysis. The same conclusion was derived as for isolated F1 ATPase. From similar analysis, the K(d) of this site for ADP was deduced to be 1.34 +/- 0.45 muM, which also agreed with that reported by Pedersen (Pedersen, P.L. (1975) Biochem. Biophys. Res. Commun. 64, 610-616) and also in the same range as reported for the low K(m) of ATP synthesis by activated submitochondrial particles. These results suggest that hydrolysis through the low K(m) mode of ATPase reaction leads the enzyme NaN3 sensitive form and this reaction cycle corresponds to the low K(m) mode of ATP synthesis.

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  • A chaperonin from a thermophilic bacterium, Thermus thermophilus. 査読

    M. Yoshida, N. Ishii, E. Muneyuki, H. Taguchi

    Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences   339 ( 1289 )   305 - 312   1993年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:The Royal Society(UK,London)  

    Unlike Escherichia coli chaperonins, a chaperonin (cpn) from a thermophilic bacterium, Thermus thermophilus, consisting of homologues to GroEL (cpn 60) and GroES (cpn 10) is co-purified as a large complex. Thermus chaperonin shows a bullet-like shape in the side view seen by electron microscopy, and antibody against cpn 10 binds only to the round side of the bullet. We conclude that a single cpn 60-heptamer ring with two stripes stacks into two layers and a cpn 10 oligomer binds to one side of the layers. The purified Thermus chaperonin contains endogenously bound ADP, and incubation with ATP causes a partial dissociation of chaperonin into cpn 60 monomers and a cpn 10 heptamer. The effect of Thermus chaperonin on protein refolding upon dilution from guanidine HC1 is different at three temperature ranges. At high temperatures above 55 degrees C, where the native proteins are stable but their spontaneous foldings fail, the chaperonin induces productive folding in an ATP-dependent manner. At middle temperatures (25-55 degrees C) where spontaneous foldings of the enzymes occur, the chaperonin slows down the rate of folding without changing the final yield of productive folding. At lower temperatures below 25 degrees C where spontaneous foldings also occur, the chaperonin arrests the folding even in the presence of ATP. When a solution of relatively heat labile protein is incubated at high temperatures, and then residual activity of the protein is measured at its optimal temperature after incubation with ATP, the temperature that causes irreversible heat denaturation of the protein is elevated about 10 degrees C by inclusion of Thermus chaperonin in the solution.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)

    DOI: 10.1098/rstb.1993.0029

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  • SINGLE SITE HYDROLYSIS OF 2',3'-O-(2,4,6-TRINITROPHENYL)-ATP BY THE F1-ATPASE FROM THE THERMOPHYLIC BACTERIUM PS3 IS ACCELERATED BY THE CHASE-ADDITION OF EXCESS ATP 査読

    T HISABORI, E MUNEYUKI, M ODAKA, K YOKOYAMA, K MOCHIZUKI, M YOSHIDA

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   267 ( 7 )   4551 - 4556   1992年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC  

    The interaction of 2',3'-O-(2,4,6-trinitrophenyl)adenosine 5'-triphosphate (TNP-ATP) and TNP-ADP to F1-ATPase from a thermophilic bacterium PS3 (TF1) was investigated. When TNP-ADP or TNP-ATP was added to the isolated alpha or beta-subunit of TF1, characteristic difference spectra were generated for each subunit. Difference spectra generated on addition of these analogs to TF1 resembled those observed for the beta-subunit, indicating TNP analogs bind to the beta-subunits in the molecule of TF1. Results of equilibrium dialysis showed that TNP-ADP binds to a single high affinity site on TF1 in the presence of Mg2+ with a dissociation constant of 2.2 nM. When TNP-ATP was added to TF1 in a substoichiometric molar ratio, it rapidly bound to TF1 and was slowly hydrolyzed. The hydrolysis proceeded nearly to completion without showing stable equilibrium between bound species of TNP-ATP and TNP-ADP. Similar to beef heart mitochondrial F1, this hydrolysis was greatly accelerated by the chase-addition of 100-mu-M ATP. However, the hydrolyzed product, TNP-ADP, remained bound on the beta-subunit even after the chase.

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  • HETEROGENEOUS HYDROLYSIS OF SUBSTOICHIOMETRIC ATP BY THE F1-ATPASE FROM ESCHERICHIA-COLI 査読

    E MUNEYUKI, M YOSHIDA, DA BULLOUGH, WS ALLISON

    BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA   1058 ( 2 )   304 - 311   1991年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    The hydrolysis of 0.3-mu-M [alpha, gamma-P-32]ATP by 1-mu-M F1-ATPase isolated from the plasma membranes of Escherichia coli has been examined in the presence and absence of inorganic phosphate. The rate of binding of substoichiometric substrate to the ATPase is attenuated by 2 mM phosphate and further attenuated by 50 mM phosphate. Under all conditions examined, only 10-20% of the [alpha, gamma-P-32]ATP that bound to the enzyme was hydrolyzed sufficiently slowly to be examined in cold chase experiments with physiological concentrations of non-radioactive ATP. These features differ from those observed with the mitochondrial F1-ATPase. The amount of bound substrate in equilibrium with bound products observed in the slow phase which was subject to promoted hydrolysis by excess ATP was not affected by the presence of phosphate. Comparison of the fluxes of enzyme-bound species detected experimentally in the presence of 2 mM phosphate with those predicted by computer simulation of published rate constants determined for uni-site catalysis (Al-Shawi, M.D., Parsonage, D. and Senior, A.E. (1989) J. Biol. Chem. 264, 15376-15383) showed that hydrolysis of substoichiometric ATP observed experimentally was clearly biphasic. Less than 20% of the substoichiometric ATP added to the enzyme was hydrolyzed according to the published rate constants which were calculated from the slow phase of product release in the presence of 1 mM phosphate. The majority of the substoichiometric ATP added to the enzyme was hydrolyzed with product release that was too rapid to be detected by the methods employed in this study, indicating again that the F1-ATPase from E. coli and bovine heart mitochondria hydrolyze substoichiometric ATP differently.

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  • Aromatic rings of tyrosine residue at adenine nucleotide binding sites of the β subunit of F1-ATPase are not necessary for ATPase activity 査読

    Odaka,M, Kobayashi,H, Muneyuki,E, Yoshida,M

    Biochem.Biophys.Res.Commun.   168 ( 1 )   372 - 378   1990年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER  

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  • STEADY-STATE KINETICS OF PROTON TRANSLOCATION CATALYZED BY THERMOPHILIC F0F1-ATPASE RECONSTITUTED IN PLANAR BILAYER-MEMBRANES 査読

    E MUNEYUKI, Y KAGAWA, H HIRATA

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   264 ( 11 )   6092 - 6096   1989年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC  

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  • KINETIC-ANALYSIS OF PROTON TRANSLOCATION CATALYZED BY F0F1 ATPASE 査読

    E MUNEYUKI, H HIRATA

    FEBS LETTERS   234 ( 2 )   455 - 458   1988年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

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  • RECONSTITUTION OF THE PROTON TRANSLOCATING ATPASE FROM BOVINE HEART-MITOCHONDRIA INTO PLANAR PHOSPHOLIPID-BILAYER MEMBRANES 査読

    E MUNEYUKI, K OHNO, Y KAGAWA, H HIRATA

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   102 ( 6 )   1433 - 1440   1987年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPANESE BIOCHEMICAL SOC  

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  • AN ACTIN-DEPOLYMERIZING PROTEIN (DESTRIN) FROM PORCINE KIDNEY - ITS ACTION ON F-ACTIN CONTAINING OR LACKING TROPOMYOSIN 査読

    E NISHIDA, E MUNEYUKI, S MAEKAWA, Y OHTA, H SAKAI

    BIOCHEMISTRY   24 ( 23 )   6624 - 6630   1985年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

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  • PURIFICATION OF COFILIN, A 21,000 MOLECULAR-WEIGHT ACTIN-BINDING PROTEIN, FROM PORCINE KIDNEY AND IDENTIFICATION OF THE COFILIN-BINDING SITE IN THE ACTIN SEQUENCE 査読

    E MUNEYUKI, E NISHIDA, K SUTOH, H SAKAI

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   97 ( 2 )   563 - 568   1985年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPANESE BIOCHEMICAL SOC  

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  • ACTION OF A 19K-PROTEIN FROM PORCINE BRAIN ON ACTIN POLYMERIZATION - A NEW FUNCTIONAL CLASS OF ACTIN-BINDING PROTEINS 査読

    E NISHIDA, S MAEKAWA, E MUNEYUKI, H SAKAI

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   95 ( 2 )   387 - 398   1984年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPANESE BIOCHEMICAL SOC  

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書籍等出版物

  • 化学フロンティアシリーズ 23 1分子ナノバイオ計測

    鳥谷部祥一, 宗行英朗, 編者, 野地博行( 範囲: 第10章 分子モーターの1分子実験熱力学)

    化学同人  2014年 

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    担当ページ:131-138   記述言語:日本語  

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  • DOJIN BIOSCIENCE SERIES 17 一分子生物学

    上野博史, 鳥谷部祥一, 宗行英朗, 編者, 原田 慶恵, 石渡, 信一( 範囲: 第7章FoF1モーター)

    化学同人  2014年 

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    担当ページ:88-101   記述言語:日本語  

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  • 中央大学学術シンポジウム研究叢書 9 ナノスケール・ミクロスケールから見える ビックな世界 (新藤 斎 編著 )

    鳥谷部祥一, 宗行英朗( 担当: 共著 範囲: 第一章 マクスウェルの悪魔の実現|rn| ―― ミクロの世界で情報を使って熱エネルギーを自由エネルギーに変換する ――)

    中央大学出版部  2013年 

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    総ページ数:19   担当ページ:19   記述言語:日本語   著書種別:学術書

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  • 石渡信一,桂勲,桐野豊,美宅成樹編, 生物物理学ハンドブック, 朝倉書店, 東京, 2007, xv+662p, 26.5×19cm, 本体28,000円[大学院向], ISBN978-4-254-17122-8

    宗行 英朗

    一般社団法人日本物理学会  2008年2月 

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    記述言語:日本語  

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  • Handbook of ATPases

    Eiro Muneyuki, Masasuke Yoshida, ed. M.Futai, Y.Wada, J.Kaplan( 担当: 単著 範囲: Capter 10 Rotation of F1-ATPase)

    WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. Weinheim  2004年8月 

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    担当ページ:261-287   記述言語:英語   著書種別:学術書

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  • 光合成辞典

    日本光合成研究会編( 担当: 単著 範囲: 「回転触媒説」ほか7項目)

    学会出版センター  2003年11月 

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    総ページ数:430   記述言語:日本語   著書種別:学術書

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  • シリーズ・ニューバイオフィジックスⅡ-10 生物物理学とはなにか

    宗行英朗, 吉田賢右, 編者, 曽我部正博, 郷信広( 担当: 単著 範囲: 第1章7.エネルギー転換:ATP合成酵素)

    共立出版  2003年9月 

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    担当ページ:88-100   記述言語:日本語   著書種別:学術書

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  • 新ミトコンドリア学

    宗行英朗, 吉田賢右, 編者, 内海耕造, 井上正康( 担当: 単著 範囲: 第一章1.3エネルギー転換系と分子モーター)

    共立出版  2001年11月 

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    担当ページ:14-21   記述言語:日本語   著書種別:学術書

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  • シリーズ・ニューバイオフィジックスⅡ-3 ポンプとトランスポーター

    久堀徹, 宗行英朗, 野地博行, 吉田賢右, 編者, 平田肇, 茂木立志( 担当: 単著 範囲: 第1章1. ATP合成酵素)

    共立出版  2000年6月 

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    担当ページ:19-40   記述言語:日本語   著書種別:学術書

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MISC

  • Thermodynamic role of main reaction pathway and multi-body information flow in membrane transport

    Satoshi Yoshida, Yasushi Okada, Eiro Muneyuki, Sosuke Ito

    2021年12月

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    The two classes of membrane transport, namely, secondary active and passive
    transport, are understood as different reaction pathways in the same protein
    structure, modeled by the 16-state model in this paper. To quantify the
    thermodynamic difference between secondary active transport and passive
    transport, we extend the second law of information thermodynamics of the
    autonomous demon in the four-state model composed of two subsystems to the
    16-state model composed of four subsystems representing the membrane transport.
    We reduce the 16 states to 4 states and derive the coarse-grained second law of
    information thermodynamics, which provides an upper bound of the free energy
    transport by the coarse-grained information flow. We also derive an upper bound
    on the free energy transport by the multi-body information flow representing
    the two-body or four-body correlations in the 16-state model by exploiting the
    cycle decomposition. The coarse-grained information flow and the multi-body
    information flows express the quantitative difference between secondary active
    and passive transport. The numerical analysis shows that the coarse-grained
    information flow is positive for secondary active transport and negative for
    passive transport. The four-body correlation is dominant in the multi-body
    information flows for secondary active transport. In contrast, the two-body
    correlation is dominant for passive transport. This result shows that both the
    sign of the coarse-grained information flow and the difference of the four-body
    correlation and the two-body correlation explain the difference of the free
    energy transport in secondary active and passive transport.

    arXiv

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    その他リンク: http://arxiv.org/pdf/2112.04024v1

  • F1‐ATPaseのP‐loop変異体TF1(βG158A)のリン酸解離角度の解明

    成田宏夏, 星名仁志, 吉田光, 中山洋平, 鳥谷部祥一, 上野博史, 宗行英朗

    日本物理学会講演概要集(CD-ROM)   71 ( 2 )   ROMBUNNO.14pBE‐9 - 3051   2016年9月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本物理学会  

    &lt;p&gt;ATP合成酵素であるF1-ATPaseの反応スキームについて生成物のADPとPiの解離の関係におけるモデルが2つ考えられている。2010年に渡邊らはADPよりもPiが先に解離することを報告したが、下らはADPはPiよりも後に解離することを報告した。そこで、本研究で、私たちは変異体を用いてこの問題を議論することにした。P-loop変異体TF1(βG158A)を用いた一分子回転観察実験を行い、ATP加水分解とPi解離が遅いことを確認した。更に、ハイブリッドF1変異体を作成し、同様に回転実験から得られたdwell timeの解析を行うことで、PiはADPよりも先に解離するモデルを示唆する結果を得た。&lt;/p&gt;

    DOI: 10.11316/jpsgaiyo.71.2.0_3051

    J-GLOBAL

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  • 28pBD-6 生物分子モーターと揺らぎ(28pBD 領域11,領域12合同シンポジウム:量子・生命・ソフトマターにおける動的揺らぎの普遍法則の現在と未来,領域11(物性基礎論・統計力学・流体物理・応用数学・社会経済物理))

    宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集   69 ( 1 )   340 - 340   2014年3月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人日本物理学会  

    CiNii Books

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  • 1P163 TF1 βE190D変異体の外部トルク依存性(11. 分子モーター,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))

    Tanaka Mana, Kawakami Tomohiro, Toyabe Shoichi, Ueno Hiroshi, Kudo Seishi, Muneyuki Eiro

    生物物理   54 ( 1 )   S168   2014年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.54.S168_1

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  • 3P152 TF_1β サブユニットのヌクレオチド結合へのPi の影響(分子モーター,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))

    Riku Nagano, Kiyoshi Obara, Hiroshi Ueno, Eiro Muneyuki

    生物物理   54 ( 1 )   S274   2014年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.54.S274_2

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  • 1P161 一定外力下でのF1の回転の観察(11. 分子モーター,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))

    Kikuchi Yohsuke, Ueno Hiroshi, Nakayama Takahiro, Muneyuki Eiro, Toyabe Shouichi

    生物物理   54 ( 1 )   S167   2014年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.54.S167_5

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  • 1P160 F_1-ATPaseのP-loop 変異体TF_1(βG158A)に対するリン酸の阻害効果(11. 分子モーター,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))

    Hoshina Hitoshi, Yoshida Hikaru, Ito Ayumi, Ito Jotaro, Toyabe Shoichi, Ueno Hiroshi, Muneyuki Eiro

    生物物理   54 ( 1 )   S167   2014年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.54.S167_4

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  • 1P174 Direct observation of the rotation of V_1-ATPase from Enterococcus hirae and its torque(11.Molecular motor,Poster,The 51st Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

    上野 博史, 皆川 慶嘉, 山登 一郎, 村田 武士, 飯野 亮太, 宗行 英朗

    生物物理   53 ( 1 )   S134   2013年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.53.S134_5

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  • 1P175 F_1-ATPaseのP-loop変異体とリン酸解離の関係(11.分子モーター,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

    Yoshida Hikaru, Ito Ayumi, Ito Jotaro, Masaike Tomoko, Nishizaka Takayuki, Toyabe Shoichi, Ueno Hiroshi, Muneyuki Eiro

    生物物理   53 ( 1 )   S134   2013年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.53.S134_6

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  • Experimental thermodynamics of single molecular motor.

    Shoichi Toyabe, Eiro Muneyuki

    Biophysics (Nagoya-shi, Japan)   9   91 - 8   2013年

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    記述言語:英語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)  

    Molecular motor is a nano-sized chemical engine that converts chemical free energy to mechanical motions. Hence, the energetics is as important as kinetics in order to understand its operation principle. We review experiments to evaluate the thermodynamic properties of a rotational F1-ATPase motor (F1-motor) at a single-molecule level. We show that the F1-motor achieves 100% thermo dynamic efficiency at the stalled state. Furthermore, the motor reduces the internal irreversible heat inside the motor to almost zero and achieves a highly-efficient free energy transduction close to 100% during rotations far from quasistatic process. We discuss the mechanism of how the F1-motor achieves such a high efficiency, which highlights the remarkable property of the nano-sized engine F1-motor.

    DOI: 10.2142/biophysics.9.91

    PubMed

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  • Information-to-free-energy conversion: Utilizing thermal fluctuations.

    Shoichi Toyabe, Eiro Muneyuki

    Biophysics (Nagoya-shi, Japan)   9   107 - 12   2013年

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    記述言語:英語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)  

    Maxwell's demon is a hypothetical creature that can convert information to free energy. A debate that has lasted for more than 100 years has revealed that the demon's operation does not contradict the laws of thermodynamics; hence, the demon can be realized physically. We briefly review the first experimental demonstration of Maxwell's demon of Szilard's engine type that converts information to free energy. We pump heat from an isothermal environment by using the information about the thermal fluctuations of a Brownian particle and increase the particle's free energy.

    DOI: 10.2142/biophysics.9.107

    PubMed

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  • 1P177 Sopped-Flow法を用いたβサブユニット単体とF1-ATPaseへのヌクレオチド結合の比較(11.分子モーター,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

    Nagano Riku, Obara Kiyoshi, Masaike Tomoko, Ueno Hiroshi, Muneyuki Eiro

    生物物理   53 ( 1 )   S135   2013年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.53.S135_2

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  • 熱ゆらぎを利用する―情報熱機関の実現―

    鳥谷部 祥一, 宗行 英朗

    生物物理   52 ( 3 )   136 - 139   2012年5月

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)  

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  • 27aPS-27 ミトコンドリアへの輸送蛋白質に付加されたプレ配列認識機構のレプリカ交換分子動力学計算(27aPS 領域12ポスターセッション,領域12(ソフトマター物理,化学物理,生物物理))

    小室 靖明, 森 貴治, 宮下 尚之, 宗行 英朗, 齊藤 貴士, 神田 大輔, 杉田 有治

    日本物理学会講演概要集   67 ( 1 )   429 - 429   2012年3月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人日本物理学会  

    CiNii Books

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  • 1PS024 F_1-ATPaseのP-loop変異体に対するリン酸の阻害効果(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Yoshida Hikaru, Ito Ayumi, Ito Jotaro, Toyabe Syoichi, Ueno Hiroshi, Muneyuki Eiro

    生物物理   52 ( 0 )   S78   2012年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.52.S78_2

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  • 2SI-02 F_1-ATPaseモーターの一分子エネルギー論(2SI 一分子レベルで生体分子機械のエネルギーと機能効率を考える,シンポジウム,日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Toyabe Shoichi, Watanabe-Nakayama Takahiro, Ueno Hiroshi, Okamoto Tetsuaki, Taketani Hiroshi, Kudo Seishi, 宗行 英朗

    生物物理   52 ( 0 )   S17   2012年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.52.S17_3

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  • 1PS032 プラズモン増強電場を利用した蛍光ATPと回転分子モーターの回転の同時観察(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Ueno Hiroshi, Toyabe Shoichi, Muneyuki Eiro

    生物物理   52 ( 0 )   S79   2012年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.52.S79_4

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  • 1L1348 表面プラズモン共鳴を引き起こす金微粒子を用いた蛍光ヌクレオチドとF1-ATPaseの回転の同時観察

    Ueno Hiroshi, Toyabe Shoichi, Muneyuki Eiro

    生物物理   51 ( 0 )   S60   2011年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.51.S60_4

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  • 3A1422 pH dependency of photoelectric current of bacteriorhodopsin absorbed on Lumirror membrane(3A Biol & Artifi memb 4: Transport, Signal transduction,The 49th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

    Miyazaki Shiduma, Toyabe Shoichi, Ueno Hiroshi, Muneyuki Eiro

    生物物理   51 ( 0 )   S107   2011年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.51.S107_1

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  • 1L1548 P05 1YE1000 分子モーターの1分子非平衡熱力学(分子モーター1,日本生物物理学会若手奨励賞選考会,若手招待講演,第49回日本生物物理学会年会)

    鳥谷部 祥一, 上野 博史, 宗行 英朗

    生物物理   51 ( 0 )   S62   2011年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.51.S62_2

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  • 26aTF-9 1分子トラジェクトリから分子モーターのポテンシャルを推定する(26aTF 生体分子機械・非平衡定常系,領域11(統計力学,物性基礎論,応用数学,力学,流体物理))

    鳥谷部 祥一, 上野 博史, 宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集   66 ( 0 )   308 - 308   2011年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本物理学会  

    CiNii Books

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  • 金微粒子によるプラズモン増強電場を利用した蛍光ATPとF1‐ATPaseの回転の同時観察

    上野博史, 鳥谷部祥一, 宗行英朗

    日本生体エネルギー研究会討論会講演要旨集   37th   56 - 57   2011年

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    記述言語:日本語  

    J-GLOBAL

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  • Single-molecule nonequilibrium energetics of a molecular-motor F1-ATPase

    物性研究   95 ( 3 )   320 - 322   2010年12月

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)  

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  • 23aTF-3 非平衡フィードバック制御による情報-エネルギー変換(23aTF 生体分子機械,領域11(統計力学,物性基礎論,応用数学,力学,流体物理))

    鳥谷部 祥一, 沙川 貴大, 上田 正仁, 宗行 英朗, 佐野 雅己

    日本物理学会講演概要集   65 ( 2 )   212 - 212   2010年8月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人日本物理学会  

    CiNii Books

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  • Nonequilibrium Energetics of a Single F-1-ATPase Molecule

    Shoichi Toyabe, Takahiro Watanabe-Nakayama, Tetsuaki Okamoto, Seishi Kudo, Eiro Muneyuki

    BIOPHYSICAL JOURNAL   98 ( 3 )   167A - 168A   2010年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究発表ペーパー・要旨(国際会議)   出版者・発行元:CELL PRESS  

    Web of Science

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  • 高時間・空間分解能を持つシンプルな暗視野顕微鏡の蛍光同時観察への応用

    上野博史, 飯野亮太, 田端和仁, 榊原昇一, 宗行英朗, 野地博行

    日本生体エネルギー研究会討論会講演要旨集   36th   2010年

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  • 3P169 ヌクレオチドとF1-ATPaseとの結合の熱力学パラメータの測定(分子モーター,第48回日本生物物理学会年会)

    Kikuchi Yosuke, Naka Yusuke, Osakabe Hidemitsu, Toyabe Shoichi, Ueno Hiroshi, Muneyuki Eiro

    生物物理   50 ( 2 )   S174   2010年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.50.S174_5

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  • レーザ光による金表面でのナノ物質操作=DNAの伸張固定およびナノ微粒子の収集を中心に=

    藤井翔, 芳賀正明, 宗行英朗

    光アライアンス   21 ( 12 )   19 - 23   2010年

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)   出版者・発行元:日本工業出版  

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  • 27pQE-6 回転分子モーターF_1-ATPaseのストールトルク(生物物理,領域12,ソフトマター物理,化学物理,生物物理)

    鳥谷部 祥一, 中山 隆宏, 岡本 哲明, 工藤 正史, 宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集   64 ( 0 )   287 - 287   2009年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本物理学会  

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  • 23pYD-11 F_1-ATPase εサブユニットの分子動力学計算による研究(生物物理,領域12,ソフトマター物理,科学物理,生物物理)

    宗行 英朗, 辻 洋介, 杉田 有治

    日本物理学会講演概要集   63 ( 1 )   359 - 359   2008年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人日本物理学会  

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  • 外部トルク存在下でのF1モーターの回転(Rotation of F1-motor in the presence of external torque)

    中山 隆宏, 渡部, 吉田 賢右, 杉山 滋, 工藤 成史, 宗行 英朗

    生物物理   47 ( Suppl.1 )   S242 - S242   2007年11月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:(一社)日本生物物理学会  

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  • F1-ATPase rotates by an asymmetric, sequential mechanism using all three catalytic subunits(vol 14, pg 841, 2007)

    Takayuki Ariga, Eiro Muneyuki, Masasuke Yoshida

    NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY   14 ( 10 )   984 - 984   2007年10月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:NATURE PUBLISHING GROUP  

    Web of Science

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  • 18pTC-9 二つのラチェットを連結した,自律的な自由エネルギー変換モデル(生物物理,領域12,ソフトマター物理,化学物理,生物物理)

    宗行 英朗, 関本 謙

    日本物理学会講演概要集   62 ( 1 )   331 - 331   2007年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人日本物理学会  

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  • 生体膜における水素イオン濃度勾配の利用

    宗行 英朗

    化学と教育   55 ( 12 )   610 - 613   2007年

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)  

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  • 3P158 外部トルク存在下でのF1モーターの回転(分子モーター,ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

    中山(渡部) 隆宏, 吉田 賢右, 杉山 滋, 工藤 成史, 宗行 英朗

    生物物理   47 ( 0 )   S242   2007年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.47.S242_3

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  • 26pYW-7 1分子のF_1-ATPaseにおける中間状態を伴う回転の観察(生物物理,領域12(ソフトマター物理,化学物理,生物物理))

    圓谷 真人, 大岩 和弘, 宗行 英朗, 西坂 崇之

    日本物理学会講演概要集   60 ( 1 )   367 - 367   2005年3月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人日本物理学会  

    CiNii Books

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  • 2P176 F_1-ATPaseの回転に対する回転電場を用いた外力の導入(分子モーター))

    中山(渡部) 隆宏, 宗行 英朗, 杉山 滋, 工藤 成史, 吉田 賢右

    生物物理   45 ( 0 )   S163   2005年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.45.S163_4

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  • 14aPS-85 ΔNC 変異を導入した F_1-ATPase のヌクレオチド結合数と ATPase 加水分解活性(ポスターセッション, 領域 11)

    昆 理恵子, 宗行 英朗, 井合 健太郎, 榊 直由, 足立 健吾, 伊藤 博康, 古池 晶, 吉田 賢右, 木下 一彦

    日本物理学会講演概要集   59 ( 2 )   258 - 258   2004年8月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人日本物理学会  

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  • "Chemomechanical coupling in F1-ATPase revealed by simultaneous observation of nucleotide kinetics and rotation"

    Takayuki Nishizaka, Kazuhiro Oiwa, Hiroyuki Noji, Shigeki Kimura, Eiro Muneyuki, Masasuke Yoshida, Kazuhiko Kinosita, J

    Nature Structural & Molecular biology   11 ( 2 )   142 - 148   2004年

  • Analysis of the two catalytic events that induce a 30 degrees substep rotation of F-1-ATPase

    K Shimabukuro, E Muneyuki, M Yoshida

    BIOPHYSICAL JOURNAL   84 ( 2 )   456A - 457A   2003年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究発表ペーパー・要旨(国際会議)   出版者・発行元:BIOPHYSICAL SOCIETY  

    Web of Science

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  • 2O1345 F_1-ATPaseは結合ヌクレオチドのγリン酸解離とともに構造変化する(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    政池 知子, 宗行 英朗, 野地 博行, 木下 一彦, 吉田 賢右

    生物物理   42 ( 2 )   S144   2002年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI: 10.2142/biophys.42.S144_4

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  • F_1-ATPaseの回転運動に対するATP加水分解の自由エネルギーの影響

    野地 博行, 安田 涼平, 宗行 英朗, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理   38 ( 2 )   S43   1998年9月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人日本生物物理学会  

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  • ハロロドプシンによる塩化物イオン輸送特性

    宗行 英朗, 奥野 大地, 浅海 真, 吉田 賢右, 茂木 立志

    生物物理   38 ( 2 )   S126   1998年9月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:一般社団法人日本生物物理学会  

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  • バクテリオロドプシンによる光プロトンポンプの輸送特性とイオンポンプの確率的モデル-イオンポンプとイオンチャンネルの接点-

    宗行英朗

    膜   22 ( 6 )   322 - 330   1997年6月

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(その他)   出版者・発行元:日本膜学会  

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  • 地上最小のモーター,ATP合成酵素 招待

    吉田 賢右, 野地 博行, 宗行 英朗

    蛋白質 核酸 酵素   42 ( 9 )   1396 - 1406   1997年

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(商業誌、新聞、ウェブメディア)   出版者・発行元:共立出版  

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  • 地上最小のモーター,ATP合成酵素 招待

    吉田 賢右, 野地 博行, 宗行 英朗

    蛋白質 核酸 酵素   42 ( 9 )   1396 - 1406   1997年

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(商業誌、新聞、ウェブメディア)   出版者・発行元:共立出版  

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  • 触媒部位の微小変化とサブユニットの全体変化

    天野 豊己, 柳沢 諭, 野地 博行, 宗行 英朗, 久堀 徹, 吉田 賢右

    日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集   19   266 - 266   1996年8月

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    記述言語:日本語  

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  • バクテリオロドプシンによるプロトン輸送の△pH及び△Ψ依存性

    宗行 英朗, 吉田 賢右

    日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集   19   271 - 271   1996年8月

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    記述言語:日本語  

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  • F_1-ATPase分子内でのβサブユニット同士の接触

    野地 博行, 天野 豊己, 宗行 英朗, 久堀 徹, 吉田 賢右

    日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集   19   267 - 267   1996年8月

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    記述言語:日本語  

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  • 好熱菌 F1-ATPaseにおけるヌクレオチドの結合と加水分解活性の解析

    平尾 潤, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集   19   266 - 266   1996年8月

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    記述言語:日本語  

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  • 平面リン脂質二重層膜を使ったイオンチャンネルの測定

    浜本敏郎, 宗行英朗, 平田肇

    細胞工学   7 ( 1 )   69 - 78   1988年1月

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(その他)   出版者・発行元:秀潤社  

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  • 平面リン脂質二重層膜を使ったイオンチャネルの測定

    浜本 敏郎, 宗行 英朗, 平田 肇

    細胞工学   7 ( 1 )   69 - 78   1988年

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(商業誌、新聞、ウェブメディア)  

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講演・口頭発表等

  • F1-ATPaseのエネルギー変換効率と熱安定性

    岡庭有明, 田中真奈, 中山洋平, 宗行英朗

    日本物理学会 第73回年次大会  2018年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • F1-ATPaseにゆらぎの熱力学を適用する上での困難

    飛田直通, 中山洋平, 宗行英朗

    日本物理学会 第73回年次大会  2018年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • Thermodynamic Efficiency of F1-ATPase at High Temperature

    岡庭 有明, 中山 洋平, 宗行 英朗

    日本生物物理学会第56回年会  2018年9月 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 好熱菌F1によるATP加水分解におけるリン酸解離のタイミング

    宗行 英朗, 中山 洋平, 鳥谷部 祥一, 上野 博史

    日本生物物理学会第56回年会  2018年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • Thermodynamic Efficiency of F1-ATPase at High Temperature

    岡庭 有明, 中山 洋平, 宗行 英朗

    日本生物物理学会第56回年会  2018年9月 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • F1-ATPaseのエネルギー変換効率と熱安定性

    岡庭 有明, 田中 真奈, 中山 洋平, 宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集  2018年  一般社団法人 日本物理学会

     詳細を見る

    記述言語:日本語  

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  • F1-ATPaseにゆらぎの熱力学を適用する上での困難

    飛田 直通, 中山 洋平, 宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集  2018年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 回転するF1モーターからの熱の散逸

    飛田直通, 中山洋平, 宗行英朗

    生体運動研究合同班会議  2018年1月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • F1-ATPaseの一分子回転観察に基づくATP加水分解化学ポテンシャル差の測定

    飛田 直通, 宗行 英朗, 中山 洋平

    日本物理学会講演概要集  2017年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

    <p>ATPの加水分解によって駆動される回転分子モーターF1-ATPaseのエネルギー論を調べた。特に駆動力である化学ポテンシャルの大きさを一分子実験によって決定するために、回転1自由度の有効ポテンシャルによる記述に基づき、回転の角度の時系列に局所詳細釣り合いを当てはめた。その結果、360°回転で解放される化学自由エネルギーの大きさがATP3分子分に相当することが明らかになった。</p>

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  • 12-6-4 Lennard-Jones力場を用いた金属蛋白質の分子動力学計算

    湯浅 拓也, 八木 清, 宗行 英朗, 杉田 有治

    日本物理学会講演概要集  2017年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

    <p>従来の古典力場では,r^-12^項とr^-6^項からなる12-6 Lennard-Jones (LJ)モデルが用いられてきた.しかし,このモデルは,電荷-誘起双極子,双極子-誘起双極子間相互作用を考慮していないため,金属蛋白質における金属イオンの配位構造を正確に表現できない.最近,この欠点を克服するため,12-6 LJモデルにr^-4^項を加えた12-6-4 LJモデルが提案された.本研究では,12-6-4 LJモデルと12-6 LJモデルを用いて,金属蛋白質の構造と結合自由エネルギーを計算し,両モデルを比較する.</p>

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  • F1-ATPaseのP-loop変異体βG158Aにおけるリン酸解離の機構

    成田宏夏, 星名仁志, 吉田光, 中山洋平, 鳥谷部祥一, 上野博史, 宗行英朗, 中大理工, 東北大工, 東大工

    生体運動研究合同班会議  2017年1月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • F1-ATPase のP-loop 変異体におけるリン酸解離の機構

    Hiroka Narita, Hitoshi Hoshina, Hikaru Yoshida, Yohei Nakayama, Shoichi Toyabe, Hiroshi Ueno, Eiro Muneyuki

    日本生物物理学会第54回年会  2016年11月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • F1-ATPaseのP-loop変異体TF1(βG158A)のリン酸解離角度の解明

    成田宏夏, 星名仁志, 吉田光, 中山洋平, 鳥谷部祥一, 上野博史, 行英, 中大, 理工, 東北大, 応物

    生体運動研究合同班会議  2016年1月  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    <p>ATP合成酵素であるF1-ATPaseの反応スキームについて生成物のADPとPiの解離の関係におけるモデルが2つ考えられている。2010年に渡邊らはADPよりもPiが先に解離することを報告したが、下らはADPはPiよりも後に解離することを報告した。そこで、本研究で、私たちは変異体を用いてこの問題を議論することにした。P-loop変異体TF1(βG158A)を用いた一分子回転観察実験を行い、ATP加水分解とPi解離が遅いことを確認した。更に、ハイブリッドF1変異体を作成し、同様に回転実験から得られたdwell timeの解析を行うことで、PiはADPよりも先に解離するモデルを示唆する結果を得た。</p>

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  • F1-ATPaseにおける隠れたエントロピー生成

    中山 洋平, 田中 真奈, 宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集  2016年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

    <p>回転分子モーターF_1-ATPaseは、回転角度の他に化学状態の自由度を持つが、通常の一分子実験では回転角度のみの観察しか行えない隠れた変数を持つ系であり、そのために熱ゆらぎの顕著な系におけるエネルギー収支を評価する枠組みであるゆらぎのエネルギー論は素朴には適用することができない。本講演では、F_1-ATPaseの回転の駆動力であるヌクレオチドの化学ポテンシャル差を回転角度の時系列のみから求める方法について議論する。</p>

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  • F1-ATPaseのP-loop変異体TF1(βG158A)のリン酸解離角度の解明

    成田宏夏, 星名仁志, 吉田光, 中山洋平, 鳥谷部祥一, 上野博史, 行英, 中大, 理工, 東北大, 応物

    生体運動研究合同班会議  2016年1月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 好熱菌F1のβE190残基は構造を安定化することにより,F1の高効率エネルギー変換に貢献する

    田中真奈, 河上知広, 中山洋平, 鳥谷部祥一, 上野博史, 工藤成史, 行英, 中大, 理工, 東北大, 応物

    生体運動研究合同班会議  2016年1月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • プロテオロドプシンのアルカリ性条件下における光誘起プロトン移動のpH依存性

    田母神 淳, 佐藤 慶太郎, 黒川 少名, 山田 匠, 奈良 敏文, 出村 誠, 菊川 峰志, 宗行 英朗, 加茂 直樹, 松山大・薬, 中央大, 理工, 北大, 生命科学院

    第53回日本生物物理学会年会  2015年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • F1-ATPaseのP-loop変異体TF1(βG158A)とリン酸解離の関係

    成田 宏夏, 星名 仁志, 吉田 光, 伊藤 亜由美, 伊藤 丈太郎, 中山 洋平, 鳥谷部 祥一, 上野 博史, 宗行 英朗, 理

    第53回日本生物物理学会年会  2015年9月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • F1-ATPaseのβ E190D変異体の回転

    E. Muneyuki, M. Tanaka, T. Kawakami, H. Ueno, Y. Nakayama, S. Toyabe

    International Symposium on Fluctuation and Structure out of Equilibrium 2015  2015年8月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • 回転分子モーターF1-ATPaseの機能解析

    宗行 英朗

    回転分子モーターF1-ATPaseの機能解析  2015年6月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • F1-ATPase βE190D変異体の回転特性

    宗行 英朗, 田中 真奈, 河上 知宏, 鳥谷部 祥一, 上野 博史

    新学術領域「ゆらぎと構造」第2回公開シンポジウム  2015年5月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 外力存在下のF1-ATPaseの回転観察

    菊池洋輔, 工, 鳥谷部祥一, 工学研究科, 上野博史

    2015年 生体運動研究合同班会議  2015年1月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 改良した多リン酸力場を用いた ATP/ADP 結合状態の筋小胞体カルシウムポンプの分子動力学計算

    小室 靖明, 李 秀栄, 小林 千草, 宗行 英朗, 杉田 有治

    第52回日本生物物理学会年会  2014年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • F1-ATPase のP-loop変異体TF1(βG158A)に対するリン酸の阻害効果

    星名 仁志, 吉田 光, 伊藤 亜由美, 伊藤 丈太郎, 鳥谷部 祥一, 上野 博史, 宗行 英朗, 中央大, 物理, 東北大, 物理, 教職員, 東大, 院, 学

    第52回日本生物物理学会年会  2014年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • Rotor-Stator Interactions in V1 and Vo from Enterococcus hirae V-ATPase

    上野 博史, 皆川 慶嘉, 原 舞雪, 山登 一郎, 野地 博行, 村田 武志, 飯野 亮太, 宗行 英朗, 中大, 理工, 東大, 院応化, 東京理科大, 基礎工, 千葉大, 院理, 自然科学研究機構, 岡崎統合バイ

    第52回日本生物物理学会年会  2014年9月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • 一定外力下でのF1の回転の観察

    菊池 洋輔, 上野 博史, 中山 隆宏, 宗行 英朗, 鳥谷部 祥一, 中央大学物理学科, ミュンヘン大学物理

    第52回日本生物物理学会年会  2014年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • TF1 &beta;E190D変異体の外部トルク依存性

    田中 真奈, 河上 知広, 鳥谷部 祥一, 上野 博史, 工藤 正史, 宗行 英朗, 中央大, 物理, 東北大

    第52回日本生物物理学会年会  2014年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 28pBD-6 生物分子モーターと揺らぎ(28pBD 領域11,領域12合同シンポジウム:量子・生命・ソフトマターにおける動的揺らぎの普遍法則の現在と未来,領域11(物性基礎論・統計力学・流体物理・応用数学・社会経済物理))

    宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集  2014年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • Single molecule study of a molecular motor: from biochemistry to physics

    Solvay Workshop on THERMODYNAMICS OF SMALL SYSTEMS  2013年12月 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 回転電場を用いた外力存在下でのF1-ATPaseの回転観察

    Yohsuke Kikuchi, Takahiro Nakayama, Shoichi Toyabe, Eiroh Muneyuki, Dept. Phys, Univ. Chuo, Fac. Phys, Univ. Munchen

    第51回日本生物物理学会年会  2013年10月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • Sopped-Flow法を用いたβサブユニット単体とF1-ATPaseへのヌクレオチド結合の比較

    Riku Nagano, Kiyoshi Obara, Tomoko Masaike, Hiroshi Ueno, Eiro Muneyuki, Dept. of, Physics. Chuo Univ, Tokyo University of science

    第51回日本生物物理学会年会  2013年10月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 改良したATP分子力場を用いた筋小胞体カルシウムポンプの分子動力学計算

    Yasuaki Komuro, Chigusa Kobayashi, Suyong Re, Eiro Muneyuki, Yuji Sugita, Chuo Univ, Dept. Phys, RIKEN, RIKEN AICS, RIKEN QBiC

    第51回日本生物物理学会年会  2013年10月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • レプリカ交換分子動力学計算によるPA化糖鎖の立体構造解析

    Shigehisa Watabe, Suyong Re, Eiro Muneyuki, Yuji Sugita, Dept. Phys, Univ. Chuo, Riken, ASI, Riken, AICS, Riken, QBi

    第51回日本生物物理学会年会  2013年10月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • F1-ATPaseのP-loop変異体とリン酸解離の関係

    Hikaru Yoshida, Ayumi Ito, Jotaro Ito, Tomoko Masaike, Takayuki Nishizaka, Shoichi Toyabe, Hiroshi Ueno, Eiro Muneyuki, Dept, of, Physics. Chuo Univ, School of Engineering, The university of Tokyo, Faculty of Science, Technology, Tokyo, Univercity of Science, Dept. of Phys, Univ. Gakushuin, Faculty of Physics, LMU Munich

    第51回日本生物物理学会年会  2013年10月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • Free Energy Analysis on the Tom20-Presequence Complex in Solution for Understanding a Dynamic-Equilibrium Model

    Komuro, Yasuaki, Miyashita, Naoyuki, Mori, Takaharu, Muneyuki, Eiro, Saitoh, Takashi, Kohda, Daisuke, Sugita, Yuji

    BIOPHYSICAL JOURNAL  2013年1月 

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    記述言語:英語  

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  • F1ATPaseβサブユニットへのヌクレオチド結合の解析

    菊池 洋輔

    2013年 生体運動研究合同班会議  2013年1月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 分子モーター F1-ATPase によるエネルギー変換特性

    第26回分子シミュレーション討論会  2012年11月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 筋小胞体カルシウムポンプのATP/ADP結合状態の分子動力学計算

    小室靖明, 小林千草, 宗行英朗, 杉田有治

    第26回分子シミュレーション討論会  2012年11月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • レプリカ交換分子動力学計算による糖鎖力場の検証

    渡部茂久, 李秀栄, 二島渉, 宗行英朗, 杉田有治

    第26回分子シミュレーション討論会  2012年11月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • F1-ATPase モーターの一分子エネルギー論

    Shoichi Toyabe, TakahiroWatanabe-Nakayama, Hiroshi Ueno, Tetsuaki Okamoto, Hiroshi Taketani, Seishi Kudo, Eiro Muneyuki

    第50回日本生物物理学会年会  2012年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • TF1βE190D変異体の外部トルクに対する影響

    Tomohiro Kawakami, Shoici Toyabe, Hiroshi Ueno, Seishi Kudo, Eiro Muneyuki

    第50回日本生物物理学会年会  2012年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • Effect of nucleotide structure on nucleotide binding and rotationof F1-ATPase

    Yohsuke Kikuchi, Masaike Tomoko, Shoichi Toyabe, Hiroshi Ueno, Eiroh Muneyuki

    第50回日本生物物理学会年会  2012年9月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • F1-ATPaseのP-loop変異体に対するリン酸の阻害効果

    Hikaru Yoshida, Ayumi Ito, Jotaro Ito, Syoichi Toyabe, Hiroshi Ueno, Eiro Muneyuki

    第50回日本生物物理学会年会  2012年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • プラズモン増強電場を利用した蛍光ATPと回転分子モーターの回転の同時観察

    Hiroshi Ueno, Shoichi Toyabe, Eiro Muneyuki

    第50回日本生物物理学会年会  2012年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 筋小胞体カルシウムポンプのATP結合状態の分子動力学計算

    Yasuaki Komuro, Chigusa Kobayashi, Eiro Muneyuki, Yuji Sugita

    第50回日本生物物理学会年会  2012年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 2SI-02 F_1-ATPaseモーターの一分子エネルギー論(2SI 一分子レベルで生体分子機械のエネルギーと機能効率を考える,シンポジウム,日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Toyabe Shoichi, Watanabe-Nakayama Takahiro, Ueno Hiroshi, Okamoto Tetsuaki, Taketani Hiroshi, Kudo Seishi, 宗行 英朗

    生物物理  2012年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 27aPS-27 ミトコンドリアへの輸送蛋白質に付加されたプレ配列認識機構のレプリカ交換分子動力学計算(27aPS 領域12ポスターセッション,領域12(ソフトマター物理,化学物理,生物物理))

    小室 靖明, 森 貴治, 宮下 尚之, 宗行 英朗, 齊藤 貴士, 神田 大輔, 杉田 有治

    日本物理学会講演概要集  2012年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • F1-ATPase の回転ポテンシャル

    鳥谷部祥一, 上野博史, 宗行英朗

    2012年生体運動研究合同班会議  2012年1月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • ミトコンドリア外膜タンパク質Tom20-プレ配列ペプチド複合体の分子動力学計算

    小室靖明, 森貴治, 宗行英朗, 齊藤貴士, 神田大輔, 杉田有治

    第49回日本生物物理学会年会  2011年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 分子モーターの1分子非平衡熱力学

    鳥谷部祥一, 上野博史, 宗行英朗

    第49回日本生物物理学会年会  2011年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 表面プラズモン共鳴を引き起こす金微粒子を用いた蛍光ヌクレオチドとF1-ATPaseの回転の同時観察

    上野博史, 鳥谷部祥一, 宗行英朗

    第49回日本生物物理学会年会  2011年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • F1-ATPaseの触媒部位に対するヌクレオチド結合の温度依存性

    菊池洋輔, 中裕佑, 小酒部秀光

    第49回日本生物物理学会年会  2011年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 低pH条件下におけるプロテオロドプシンの速いプロトン放出について

    田母神淳, 菊川峰志, 下野和実, 奈良敏文, 宗行英朗, 加茂直樹

    第49回日本生物物理学会年会  2011年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • pH dependency of photoelectric current of bacteriorhodopsin absorbed on Lumirror membrane

    宮崎師夫, 鳥谷部祥一, 上野博史, 宗行英朗

    第49回日本生物物理学会年会  2011年9月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • 1分子トラジェクトリから分子モーターのポテンシャルを推定する

    鳥谷部祥一, 上野博史, 宗行英朗

    日本物理学会  2011年3月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 1L1548 P05 1YE1000 分子モーターの1分子非平衡熱力学(分子モーター1,日本生物物理学会若手奨励賞選考会,若手招待講演,第49回日本生物物理学会年会)

    鳥谷部 祥一, 上野 博史, 宗行 英朗

    生物物理  2011年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 26aTF-9 1分子トラジェクトリから分子モーターのポテンシャルを推定する(26aTF 生体分子機械・非平衡定常系,領域11(統計力学,物性基礎論,応用数学,力学,流体物理))

    鳥谷部 祥一, 上野 博史, 宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集  2011年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • ミトコンドリア外膜タンパク質Tom20-プレ配列複合体の分子動力学計算

    Yasuaki Komuro, Takaharu Mori, Eiro Muneyuki, Takashi Saito, Daisuke Kohda, Yuji Sugita

    日本生物物理学会第48回年会  2010年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • ハイブリッド F1-ATPaseの角度解析によって見出されたもう一つのサブ-サブステップ回転

    Takayuki Ariga, Eiro Muneyuki, Masasuke Yoshida

    日本生物物理学会第48回年会  2010年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • Information-heat engine as a model system of molecular motors

    Shoichi Toyabe, Takahiro Sagawa, Masahito Ueda, Eiro Muneyuki, Masaki Sano

    日本生物物理学会第48回年会  2010年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • ヌクレオチドとF1-ATPaseとの結合の熱力学パラメータの測定

    Yosuke Kikuchi, Yusuke Naka, Hidemitsu Osakabe, Shoichi Toyabe, Hiroshi Ueno, Eiro Muneyuki

    日本生物物理学会第48回年会  2010年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • F1-ATPaseのβサブユニット(Y341W)単体へのヌクレオチド結合の温度依存性

    Yusuke Naka, Hidemitsu Osakabe, Tomoko Masaike, Tetsuaki Okamoto, Eiro Muneyuki

    日本生物物理学会第48回年会  2010年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 2 mM ATPのDMSO存在下におけるF1-ATPaseのステップ運動

    Kazuhiro Nishizuka, Shoiti Toyabe, Tetuaki Okamoto, Eiro Muneyuki

    日本生物物理学会第48回年会  2010年9月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 23aTF-3 非平衡フィードバック制御による情報-エネルギー変換(23aTF 生体分子機械,領域11(統計力学,物性基礎論,応用数学,力学,流体物理))

    鳥谷部 祥一, 沙川 貴大, 上田 正仁, 宗行 英朗, 佐野 雅己

    日本物理学会講演概要集  2010年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • F1-ATPaseのATP結合イベントと温度依存性の高いイベントの関係

    岡本哲明, 鳥谷部祥一, 宗行英朗

    生体運動研究合同班会議  2010年1月 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 27pQE-6 回転分子モーターF_1-ATPaseのストールトルク(生物物理,領域12,ソフトマター物理,化学物理,生物物理)

    鳥谷部 祥一, 中山 隆宏, 岡本 哲明, 工藤 正史, 宗行 英朗

    日本物理学会講演概要集  2009年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 23pYD-11 F_1-ATPase εサブユニットの分子動力学計算による研究(生物物理,領域12,ソフトマター物理,科学物理,生物物理)

    宗行 英朗, 辻 洋介, 杉田 有治

    日本物理学会講演概要集  2008年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 18pTC-9 二つのラチェットを連結した,自律的な自由エネルギー変換モデル(生物物理,領域12,ソフトマター物理,化学物理,生物物理)

    宗行 英朗, 関本 謙

    日本物理学会講演概要集  2007年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P241 SnO_2透明電極を用いた測定によるプロテオロドプシン(PR)の光誘起プロトン移動について(光生物(視覚・光受容),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

    田母神 淳, 菊川 峰志, 宮内 正二, 宗行 英朗, 加茂 直樹

    生物物理  2007年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P158 外部トルク存在下でのF1モーターの回転(分子モーター,ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

    中山(渡部) 隆宏, 吉田 賢右, 杉山 滋, 工藤 成史, 宗行 英朗

    生物物理  2007年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P157 F_1-ATPaseのATP加水分解中のヌクレオチド結合数、非触媒部位にヌクレオチドが結合できない変異体を使って(分子モーター,ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

    下-昆 理恵子, 宗行 英朗, 足立 健吾, 古池 晶, 酒井 坦, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理  2007年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P156 F_1-ATPaseは3つの部位での非対称で連続的な機構で回転する(分子モーター,口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

    有賀 隆行, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    生物物理  2007年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P166 △NC変異を導入したF_1-ATPaseのATP加水分解機構(分子モーター))

    下-昆 理恵子, 宗行 英朗, 榊 直由, 足立 健吾, 古池 晶, 酒井 坦, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理  2005年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 2P176 F_1-ATPaseの回転に対する回転電場を用いた外力の導入(分子モーター))

    中山(渡部) 隆宏, 宗行 英朗, 杉山 滋, 工藤 成史, 吉田 賢右

    生物物理  2005年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 2SA05 ラチェツト的な描像とF_1-ATPaseの1分子計測とエネルギー論(ゲダンケンエクスペリメント(思考実験)のすすめ)

    宗行 英朗

    生物物理  2005年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 26pYW-7 1分子のF_1-ATPaseにおける中間状態を伴う回転の観察(生物物理,領域12(ソフトマター物理,化学物理,生物物理))

    圓谷 真人, 大岩 和弘, 宗行 英朗, 西坂 崇之

    日本物理学会講演概要集  2005年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 14aPS-85 ΔNC 変異を導入した F_1-ATPase のヌクレオチド結合数と ATPase 加水分解活性(ポスターセッション, 領域 11)

    昆 理恵子, 宗行 英朗, 井合 健太郎, 榊 直由, 足立 健吾, 伊藤 博康, 古池 晶, 吉田 賢右, 木下 一彦

    日本物理学会講演概要集  2004年  一般社団法人 日本物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P148 F_1-ATPase変異体の1分子回転観察 : ATP-binding dwellの長さがcatalytic dwellに与える影響(分子モーター)

    島袋 勝弥, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    生物物理  2004年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P147 △NC変異を導入したF_1-ATPaseのヌクレオチド結合数とATPase加水分解活性(分子モーター)

    下-昆 理恵子, 宗行 英朗, 榊 直由, 足立 健吾, 古池 昌, 伊藤 博康, 井合 健太郎, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理  2004年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P145 極低ATP濃度におけるF_1-ATPaseの回転とトルク(分子モーター)

    榊 直由, 下-昆 理恵子, 伊藤 博康, 足立 健吾, 宗行 英朗, 吉田 賢右, 木下 一彦, Furuike S

    生物物理  2004年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 極低ATP濃度におけるF_1-ATPaseの回転

    榊 直由, 昆-下 理恵子, 伊藤 博康, 足立 健吾, 古池 晶, 宗行 英朗, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理  2003年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • F_1-ATPaseの回転軸をねじる

    井合 健太郎, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    生物物理  2003年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • マクロな量であるATPの加水分解自由エネルギーとF_1-ATPase-分子のステップ回転の関係

    宗行 英朗, 渡部 隆宏, 野地 博行, 西坂 崇之, 吉田 賢右

    生物物理  2003年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • △NC変異体を用いたF1-ATPaseのヌクレオチド結合数と回転速度の測定

    昆-下 理恵子, 木下 一彦, 宗行 英朗, 井合 健太郎, 榊 直由, 足立 健吾, 伊藤 博康, 古池 晶, 牧 泰史, 吉田 賢右

    生物物理  2003年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • ハイブリッドF_1-ATPaseを用いた協同的な回転メカニズムの1分子解析

    有賀 隆行, 島袋 勝弥, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    生物物理  2003年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 2O1445 低ATP濃度におけるF_1-ATPaseの回転とヌクレオチド結合数(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    榊 直由, 下 理恵子, 伊藤 博康, 足立 健吾, 宗行 英朗, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理  2002年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 2O1330 F_1-ATPaseの回転におけるサブステップと蛍光性ATPの同時観察(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    西坂 崇之, 大岩 和弘, 木村 成輝, 木下 一彦, 吉田 賢右, 宗行 英朗, 野地 博行

    生物物理  2002年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 2O1345 F_1-ATPaseは結合ヌクレオチドのγリン酸解離とともに構造変化する(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    政池 知子, 宗行 英朗, 野地 博行, 木下 一彦, 吉田 賢右

    生物物理  2002年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 2O1400 ADP inhibitionのかかりにくい変異体F1-ATPaseの酵素学的性質と回転(2)(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    宗行 英朗, 鈴木 徹也, 井合 健太郎, 野地 博行, 西坂 崇之, 吉田 賢右

    生物物理  2002年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 2O1500 F_1-ATPase変異体αзβ(E190D)зγの回転解析(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    島袋 勝弥, 宗行 英朗, 吉田 賢右

    生物物理  2002年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 2O1515 F1モーターの回転トルクを直接測定する(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)

    野地 博行, 伊藤 博康, 宗行 英朗, 足立 健吾, 吉田 賢右, 木下 一彦

    生物物理  2002年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P159F1-ATPaseにおけるADP阻害の解析

    弘埜(原) 陽子, 野地 博行, 宗行 英朗, 木下 一彦, 吉田 賢右

    生物物理  2001年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 3P158F1-ATPaseの活性に対するMgADPの及ぼす影響

    川島 啓佑, 宗行 英朗, 木下 一彦

    生物物理  2001年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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  • 1P118疎水性カチオンによるバクテリオロドプシンのプロトンポンプ活性の発現 : 三級アミン誘導体の効果

    頼光 絢子, 柴田 瑩, 植野 哲, 樋口 富彦, 宗行 英朗, 加茂 直樹

    生物物理  2001年  一般社団法人 日本生物物理学会

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    記述言語:日本語  

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共同研究・競争的資金等の研究課題

  • F1モーターを情報熱力学の観点から理解する

    研究課題/領域番号:20H05545  2020年4月 - 2022年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 新学術領域研究(研究領域提案型)  新学術領域研究(研究領域提案型)  中央大学

    宗行 英朗

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    配分額:2860000円 ( 直接経費:2200000円 、 間接経費:660000円 )

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  • F1モーターが準静的に動作できる限界を探る.

    2018年4月 - 2021年3月

    中央大学  基盤研究(C) 

    宗行 英朗

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:4420000円 ( 直接経費:3400000円 、 間接経費:1020000円 )

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  • ATPのエネルギー総括研究

    2008年4月 - 2009年3月

    文部科学省  科学研究費補助金(日本学術振興会・文部科学省)-新学術領域研究(研究領域提案型) 

    鈴木 誠

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    資金種別:競争的資金

    「水を主役としたATPエネルギー変換」を解明するための領域研究が開始した。12月3日に福岡国際会議場で開催された日本生物物理学会第46回年会において学会会員に対し広くこの領域研究の趣旨を伝え、そこで対象とする課題を対象としたシンポジウムを開催した。このシンポジウムには200名を超す参加者とともにこの古くて新しい問題について討論し、この問題の重要性をアピールすることができた。広報活動の一環として、本領域の活動を紹介するホームページを立ち上げた。さっそくこの生物物理学会の年会シンポジウムにおける講演概要を掲載し、本領域がめざす目標の公示と、公募研究にもとめる内容に関する情報を随時更新する態勢で提供を始めた。12月13日には東京慈恵会医科大学において開催された「筋生理の集い」において、領域研究の紹介として総括班から3 名が発表しPRを行った。1月22日には、中央大学駿河台記念館において、第1回公開シンポジウムを開催した。ここ

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  • マイクロナノ加工技術を用いた膜タンパク質機能解明のためのプラットフォーム

    2006年4月 - 2009年3月

    文部科学省  科学研究費補助金(日本学術振興会・文部科学省)-特定領域研究 

    竹内 昌治

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    資金種別:競争的資金

    本研究では、膜超分子モータの機能解明の効率化を可能とする実験プラットフォームを、マイクロ・ナノ加工技術を利用して実現することを目的とする。具体的には、マイクロ・ナノ加工技術を利用して、膜形成のための小孔を作製し、再現性や安定性の向上を図る。膜構造の再構成技術は、各種の膜タンパク質の機能や特性の解明に必要不可欠なプラットフォームとである。また、本研究で注目する膜分子モータに限らず、イオンチャンネルや、薬剤排出とトランスポータなどへの応用も期待できる。これまでの国内外で発表されている人工平面膜法は、一分子の機能解析が可能で、膜電流が計測不能なトランスポータなどの活性計測にも有効であるが、脂質2重膜の再構成プロセスは運まかせで、再構成膜の再現性、安定性は極めて低いという問題があった。また、複数の脂質膜を同時に再構成するのは至難の業であった。 そこで、ここではマイクロ・ナノ加工技術を利用して、小型チ

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  • 高度好塩菌の膜インターフェースにおける物質輸送の分子論的基盤

    2005年4月 - 2006年3月

    文部科学省  科学研究費補助金(特定領域研究) 

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    資金種別:競争的資金

    配分額:2900000円

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  • F1モーターに外力を加えるナノシステムの構築

    2005年4月 - 2006年3月

    文部科学省  科学研究費補助金(特定領域研究) 

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    資金種別:競争的資金

    配分額:2800000円

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  • バクテリオロドプシンとカーボンナノチューブの複合型マイクロナノ光センサーの構築

    2005年4月 - 2006年3月

    文部科学省  科学研究費補助金(萌芽研究) 

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    資金種別:競争的資金

    配分額:1300000円

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  • 一分子観察によるF.モーターの回転と酵素反応ステップの関係の解明

    東京工業大学  特定領域研究(A) 

    宗行 英朗

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:2100000円 ( 直接経費:2100000円 )

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  • 高時間分解能電気測定・分光測定によるハロロドプシンのポンプ機能の解明

    東京工業大学  基盤研究(C) 

    宗行 英朗

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:3700000円 ( 直接経費:3700000円 )

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  • 一分子観察によるF_1モーターの回転と酵素反応ステップの関係の解明

    東京工業大学  特定領域研究(A) 

    宗行 英朗

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:2100000円 ( 直接経費:2100000円 )

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  • イオン輸送性ATP合成酵素のATPase活性とチャネル活性の共役

    東京工業大学  重点領域研究 

    宗行 英朗

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:1800000円 ( 直接経費:1800000円 )

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知的財産権

  • 環状のナノ粒子集合体およびその製造方法

    芳賀 正明,小林 克彰,金井塚 勝彦,藤井 翔

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    出願番号:特願2009-213578  出願日:2009年9月15日

    公開番号:特開2011-62607  公開日:2011年3月31日

    出願人(機関):学校法人中央大学

  • 鎖状分子の操作方法

    芳賀 正明,小林 克彰,金井塚 勝彦,藤井 翔

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    出願番号:特願2009-206143  出願日:2009年9月7日

    公開番号:特開2011-056337  公開日:2011年3月24日

    出願人(機関):学校法人中央大学