2023/10/17 更新

写真a

テラハラ　ナオヤ
寺原　直矢
TERAHARA Naoya
所属
理工学部 助教C
連絡先
メールによる問い合わせは《こちら》から
ホームページ
https://www.phys.chuo-u.ac.jp/j/muneyuki/
外部リンク

学位

  • 博士（生命科学） （ 東洋大学 ）

  • 修士（生命科学） （ 東洋大学 ）

学歴

  • 2009年3月
     

    東洋大学   生命科学研究科   生命科学専攻   博士後期   修了

  • 2006年3月
     

    東洋大学   生命科学研究科   生命科学専攻   博士前期   修了

  • 2005年3月
     

    東洋大学   生命科学部   生命科学科   卒業

  • 2001年3月
     

    埼玉県立越ヶ谷高等学校普通科   卒業

経歴

  • 2019年4月 - 現在

    中央大学   理工学部物理学科   助教

  • 2019年4月 - 　

    中央大学理工学部助教

  • 2016年4月 - 2019年3月

    大阪大学大学院   生命機能研究科   特任助教

  • 2013年4月 - 2016年3月

    大阪大学大学院   生命機能研究科   特任研究員

  • 2010年4月 - 2013年3月

    日本学術振興会特別研究員(PD)   大阪大学

  • 2009年4月 - 2010年3月

    東洋大学   バイオナノ研究センター   研究助手

  • 2007年4月 - 2009年3月

    日本学術振興会特別研究員(DC2)   東洋大学

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所属学協会

  • 日本農芸化学会

  • 極限環境微生物学会

  • 日本生物物理学会

研究キーワード

  • 1分子計測

  • 分子モーター

  • 細菌べん毛

  • 膜タンパク質

  • イオンチャネル

研究分野

  • ライフサイエンス / 生物物理学

論文

  • Below 3 Å structure of apoferritin using a multipurpose TEM with a side entry cryoholder 査読 国際誌

    Yoko Kayama, Raymond N Burton-Smith, Chihong Song, Naoya Terahara, Takayuki Kato, Kazuyoshi Murata

    Scientific Reports   11   8395   2021年4月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Recently, the structural analysis of protein complexes by cryo-electron microscopy (cryo-EM) single particle analysis (SPA) has had great impact as a biophysical method. Many results of cryo-EM SPA are based on data acquired on state-of-the-art cryo-electron microscopes customized for SPA. These are currently only available in limited locations around the world, where securing machine time is highly competitive. One potential solution for this time-competitive situation is to reuse existing multi-purpose equipment, although this comes with performance limitations. Here, a multi-purpose TEM with a side entry cryo-holder was used to evaluate the potential of high-resolution SPA, resulting in a 3 Å resolution map of apoferritin with local resolution extending to 2.6 Å. This map clearly showed two positions of an aromatic side chain. Further, examination of optimal imaging conditions depending on two different multi-purpose electron microscope and camera combinations was carried out, demonstrating that higher magnifications are not always necessary or desirable. Since automation is effectively a requirement for large-scale data collection, and augmenting the multi-purpose equipment is possible, we expanded testing by acquiring data with SerialEM using a β-galactosidase test sample. This study demonstrates the possibilities of more widely available and established electron microscopes, and their applications for cryo-EM SPA.

    DOI： 10.1038/s41598-021-87183-1

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  • Dynamic exchange of two types of stator units in Bacillus subtilis flagellar motor in response to environmental changes 査読 国際誌

    Naoya Terahara, Keiichi Namba, Tohru Minamino

    Computational and Structural Biotechnology Journal   18   2897 - 2907   2020年10月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Bacteria can migrate towards more suitable environments by rotating flagella that are under the control of sensory signal transduction networks. The bacterial flagellum is composed of the long helical filament functioning as a propeller, the flexible hook as a universal joint and the basal body as a rotary motor powered by ion motive force across the cell membrane. The flagellar motor consists of a rotor and multiple stator units, each of which couples the ion flow through its ion channel with force generation. The flagellar building blocks and motor proteins are highly conserved among bacterial species, but structural and functional diversity of flagella has also been revealed. It has been reported that the structure and function of the flagellar motor of a Gram-positive bacterium, Bacillus subtilis, differ from those of Escherichia coli and Salmonella. The flagellar motor of the B. subtilis BR151MA strain possesses two distinct types of stator complexes, H+-type MotAB and Na+-type MotPS, around the rotor. These two types of stator units dynamically assemble to and disassemble from the rotor in response to environmental changes such as viscosity and external Na+ concentrations. In this mini-review article, we describe our recent understanding of the structure and dynamics of the B. subtilis flagellar motor.

    DOI： 10.1016/j.csbj.2020.10.009

    PubMed

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  • Coupling ion specificity of the flagellar stator proteins MotA1/MotB1 of Paenibacillus sp. TCA20 査読 国際誌

    Sakura Onoe, Myu Yoshida, Naoya Terahara, Yoshiyuki Sowa

    Biomolecules   10 ( 7 )   1078   2020年7月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    The bacterial flagellar motor is a reversible rotary molecular nanomachine, which couples ion flux across the cytoplasmic membrane to torque generation. It comprises a rotor and multiple stator complexes, and each stator complex functions as an ion channel and determines the ion specificity of the motor. Although coupling ions for the motor rotation were presumed to be only monovalent cations, such as H+ and Na+, the stator complex MotA1/MotB1 of Paenibacillus sp. TCA20 (MotA1TCA/MotB1TCA) was reported to use divalent cations as coupling ions, such as Ca2+ and Mg2+. In this study, we initially aimed to measure the motor torque generated by MotA1TCA/MotB1TCA under the control of divalent cation motive force; however, we identified that the coupling ion of MotA1TCAMotB1TCA is very likely to be a monovalent ion. We engineered a series of functional chimeric stator proteins between MotB1TCA and Escherichia coli MotB. E. coli ΔmotAB cells expressing MotA1TCA and the chimeric MotB presented significant motility in the absence of divalent cations. Moreover, we confirmed that MotA1TCA/MotB1TCA in Bacillus subtilis ΔmotABΔmotPS cells generates torque without divalent cations. Based on two independent experimental results, we conclude that the MotA1TCA/MotB1TCA complex directly converts the energy released from monovalent cation flux to motor rotation.

    DOI： 10.3390/biom10071078

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  • Structural and functional comparison of Salmonella flagellar filaments composed of FljB and FliC 査読 国際誌

    Tomoko Yamaguchi, Shoko Toma, Naoya Terahara, Tomoko Miyata, Masamichi Ashihara, Tohru Minamino, Keiichi Namba, Takayuki Kato

    Biomolecules   10 ( 2 )   246   2020年2月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    The bacterial flagellum is a motility organelle consisting of a long helical filament as a propeller and a rotary motor that drives rapid filament rotation to produce thrust. Salmonellaenterica serovar Typhimurium has two genes of flagellin, fljB and fliC, for flagellar filament formation and autonomously switches their expression at a frequency of 10-3-10-4 per cell per generation. We report here differences in their structures and motility functions under high-viscosity conditions. A Salmonella strain expressing FljB showed a higher motility than one expressing FliC under high viscosity. To examine the reasons for this motility difference, we carried out structural analyses of the FljB filament by electron cryomicroscopy and found that the structure was nearly identical to that of the FliC filament except for the position and orientation of the outermost domain D3 of flagellin. The density of domain D3 was much lower in FljB than FliC, suggesting that domain D3 of FljB is more flexible and mobile than that of FliC. These differences suggest that domain D3 plays an important role not only in changing antigenicity of the filament but also in optimizing motility function of the filament as a propeller under different conditions.

    DOI： 10.3390/biom10020246

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  • CryoTEM with a cold emission gun that moves structural biology into a new stage 査読

    Takayuki Kato, Fumiaki Makino, Takanori Nakane, Naoya Terahara, Takeshi Kaneko, Yuko Shimizu, Sohei Motoki, Isamu Ishikawa, Koji Yonekura, Keiichi Namba

    Microscopy and Microanalysis   25 ( 2 )   998 - 999   2019年8月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）  

    DOI： 10.1017/s1431927619005725

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  • Structural insights into the substrate specificity switch mechanism of the type III protein export apparatus 査読 国際誌

    Yumi Inoue, Yuya Ogawa, Miki Kinoshita, Naoya Terahara, Masafumi Shimada, Noriyuki Kodera, Toshio Ando, Keiichi Namba, Akio Kitao, Katsumi Imada, Tohru Minamino

    Structure   27 ( 6 )   965 - 976   2019年6月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.str.2019.03.017

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  • Novel insights into conformational rearrangements of the bacterial flagellar switch complex 査読 国際誌

    Tomofumi Sakai, Tomoko Miyata, Naoya Terahara, Koichiro Mori, Yumi Inoue, Yusuke V Morimoto, Takayuki Kato, Keiichi Namba, Tohru Minamino

    mBio   10 ( 2 )   e00079-19   2019年4月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1128/mBio.00079-19

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  • Autonomous control mechanism of stator assembly in the bacterial flagellar motor in response to changes in the environment 査読 国際誌

    Tohru Minamino, Naoya Terahara, Seiji Kojima, Keiichi Namba

    Molecular Microbiology   109 ( 6 )   723 - 734   2018年8月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1111/mmi.14092

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  • Insight into structural remodeling of the FlhA ring responsible for bacterial flagellar type III protein export 査読

    Naoya Terahara, Yumi Inoue, Noriyuki Kodera, Yusuke V Morimoto, Takayuki Uchihashi, Katsumi Imada, Toshio Ando, Keiichi Namba, Tohru Minamino

    Science Advances   4 ( 4 )   eaao7054   2018年4月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：American Association for the Advancement of Science  

    The bacterial flagellum is a supramolecular motility machine. Flagellar assembly begins with the basal body, followed by the hook and finally the filament. A carboxyl-terminal cytoplasmic domain of FlhA (FlhAC) forms a nonameric ring structure in the flagellar type III protein export apparatus and coordinates flagellar protein export with assembly. However, the mechanism of this process remains unknown. We report that a flexible linker of FlhAC (FlhAL) is required not only for FlhAC ring formation but also for substrate specificity switching of the protein export apparatus from the hook protein to the filament protein upon completion of the hook structure. FlhAL was required for cooperative ring formation of FlhAC. Alanine substitutions of residues involved in FlhAC ring formation interfered with the substrate specificity switching, thereby inhibiting filament assembly at the hook tip. These observations lead us to propose a mechanistic model for export switching involving structural remodeling of FlhAC.

    DOI： 10.1126/sciadv.aao7054

    Scopus

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  • A triangular loop of domain D1 of FlgE is essential for hook assembly but not for the mechanical function 査読 国際誌

    Tomofumi Sakai, Yumi Inoue, Naoya Terahara, Keiichi Namba, Tohru Minamino

    Biochemical and Biophysical Research Communications   495 ( 2 )   1789 - 1794   2018年1月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2017.12.037

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  • The role of a cytoplasmic loop of MotA in load-dependent assembly and disassembly dynamics of the MotA/B stator complex in the bacterial flagellar motor 査読

    Seyedeh Noorolhoda Shajari Pourjaberi, Naoya Terahara, Keiichi Namba, Tohru Minamino

    Molecular Microbiology   106 ( 4 )   646 - 658   2017年11月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：WILEY  

    The proton-driven flagellar motor of Salmonella enterica can accommodate a dozen MotA/B stators in a load-dependent manner. The C-terminal periplasmic domain of MotB acts as a structural switch to regulate the number of active stators in the motor in response to load change. The cytoplasmic loop termed MotA(C) is responsible for the interaction with a rotor protein, FliG. Here, to test if MotA(C) is responsible for stator assembly around the rotor in a load-dependent manner, we analyzed the effect of MotA(C) mutations, M76V, L78W, Y83C, Y83H, I126F, R131L, A145E and E155K, on motor performance over a wide range of external load. All these MotA(C) mutations reduced the maximum speed of the motor near zero load, suggesting that they reduce the rate of conformational dynamics of MotA(C) coupled with proton translocation through the MotA/B proton channel. Dissociation of the stators from the rotor by decrease in the load was facilitated by the M76V, Y83H and A145E mutations compared to the wild-type motor. The E155K mutation reduced the number of active stators in the motor from 10 to 6 under extremely high load. We propose that MotA(C) is responsible for load-dependent assembly and disassembly dynamics of the MotA/B stator units.

    DOI： 10.1111/mmi.13843

    Web of Science

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  • Na+-induced structural transition of MotPS for stator assembly of the Bacillus flagellar motor 査読

    Naoya Terahara, Noriyuki Kodera, Takayuki Uchihashi, Toshio Ando, Keiichi Namba, Tohru Minamino

    Science Advances   3 ( 11 )   eaao4119   2017年11月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：AMER ASSOC ADVANCEMENT SCIENCE  

    The bacterial flagellar motor consists of a rotor and a dozen stator units and regulates the number of active stator units around the rotor in response to changes in the environment. The MotPS complex is a Na+-type stator unit in the Bacillus subtilis flagellar motor and binds to the peptidoglycan layer through the peptidoglycan-binding (PGB) domain of MotS to act as the stator. The MotPS complex is activated in response to an increase in the Na+ concentration in the environment, but the mechanism of this activation has remained unknown. We report that activation occurs by a Na+-induced folding and dimer formation of the PGB domain of MotS, as revealed in real-time imaging by high-speed atomic force microscopy. The MotPS complex showed two distinct ellipsoid domains connected by a flexible linker. A smaller domain, corresponding to the PGB domain, became structured and unstructured in the presence and absence of 150 mM NaCl, respectively. When the amino-terminal portion of the PGB domain adopted a partially stretched conformation in the presence of NaCl, the center-to-center distance between these two domains increased by up to 5 nm, allowing the PGB domain to reach and bind to the peptidoglycan layer. We propose that assembly of the MotPS complex into a motor proceeds by means of Na+-induced structural transitions of its PGB domain.

    DOI： 10.1126/sciadv.aao4119

    Web of Science

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  • Load- and polysaccharide-dependent activation of the Na+-type MotPS stator in the Bacillus subtilis flagellar motor 査読

    Naoya Terahara, Yukina Noguchi, Shuichi Nakamura, Nobunori Kami-Ike, Masahiro Ito, Keiichi Namba, Tohru Minamino

    Scientific Reports   7   46081   2017年4月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：NATURE PUBLISHING GROUP  

    The flagellar motor of Bacillus subtilis possesses two distinct H+ -type MotAB and Na+ -type MotPS stators. In contrast to the MotAB motor, the MotPS motor functions efficiently at elevated viscosity in the presence of 200 mM NaCl. Here, we analyzed the torque-speed relationship of the Bacillus MotAB and MotPS motors over a wide range of external loads. The stall torque of the MotAB and MotPS motors at high load was about 2,200 pN nm and 220 pN nm, respectively. The number of active stators in the MotAB and MotPS motors was estimated to be about ten and one, respectively. However, the number of functional stators in the MotPS motor was increased up to ten with an increase in the concentration of a polysaccharide, Ficoll 400, as well as in the load. The maximum speeds of the MotAB and MotPS motors at low load were about 200 Hz and 50 Hz, respectively, indicating that the rate of the torque-generation cycle of the MotPS motor is 4-fold slower than that of the MotAB motor. Domain exchange experiments showed that the C-terminal periplasmic domain of MotS directly controls the assembly and disassembly dynamics of the MotPS stator in a load-and polysaccharide-dependent manner.

    DOI： 10.1038/srep46081

    Web of Science

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  • The tetrameric MotA complex as the core of the flagellar motor stator from hyperthermophilic bacterium 査読

    Norihiro Takekawa, Naoya Terahara, Takayuki Kato, Mizuki Gohara, Kouta Mayanagi, Atsushi Hijikata, Yasuhiro Onoue, Seiji Kojima, Tsuyoshi Shirai, Keiichi Namba, Michio Homma

    Scientific Reports   6   31526   2016年8月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：NATURE PUBLISHING GROUP  

    Rotation of bacterial flagellar motor is driven by the interaction between the stator and rotor, and the driving energy is supplied by ion influx through the stator channel. The stator is composed of the MotA and MotB proteins, which form a hetero-hexameric complex with a stoichiometry of four MotA and two MotB molecules. MotA and MotB are four-and single-transmembrane proteins, respectively. To generate torque, the MotA/MotB stator unit changes its conformation in response to the ion influx, and interacts with the rotor protein FliG. Here, we overproduced and purified MotA of the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus. A chemical crosslinking experiment revealed that MotA formed a multimeric complex, most likely a tetramer. The three-dimensional structure of the purified MotA, reconstructed by electron microscopy single particle imaging, consisted of a slightly elongated globular domain and a pair of arch-like domains with spiky projections, likely to correspond to the transmembrane and cytoplasmic domains, respectively. We show that MotA molecules can form a stable tetrameric complex without MotB, and for the first time, demonstrate the cytoplasmic structure of the stator.

    DOI： 10.1038/srep31526

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  • A Bacillus flagellar motor that can use both Na+ and K+ as a coupling ion is converted by a single mutation to use only Na+ 査読

    Naoya Terahara, Motohiko Sano, Masahiro Ito

    PLOS ONE   7 ( 9 )   e46248   2012年9月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：PUBLIC LIBRARY SCIENCE  

    In bacteria, the sodium ion (Na+) cycle plays a critical role in negotiating the challenges of an extremely alkaline and sodium-rich environment. Alkaliphilic bacteria that grow optimally at high pH values use Na+ for solute uptake and flagellar rotation because the proton (H+) motive force is insufficient for use at extremely alkaline pH. Only three types of electrically driven rotary motors exist in nature: the F-type ATPase, the V-type ATPase, and the bacterial flagellar motor. Until now, only H+ and Na+ have been reported as coupling ions for these motors. Here, we report that the alkaliphilic bacterium Bacillus alcalophilus Vedder 1934 can grow not only under a Na+-rich and potassium ion (K+)-poor condition but also under the opposite condition in an extremely alkaline environment. In this organism, swimming performance depends on concentrations of Na+, K+ or Rb+. In the absence of Na+, swimming behavior is clearly K+-dependent. This pattern was confirmed in swimming assays of stator-less Bacillus subtilis and Escherichia coli mutants expressing MotPS from B. alcalophilus (BA-MotPS). Furthermore, a single mutation in BA-MotS was identified that converted the naturally bi-functional BA-MotPS to stators that cannot use K+ or Rb+. This is the first report that describes a flagellar motor that can use K+ and Rb+ as coupling ions. The finding will affect the understanding of the operating principles of flagellar motors and the molecular mechanisms of ion selectivity, the field of the evolution of environmental changes and stresses, and areas of nanotechnology.

    DOI： 10.1371/journal.pone.0046248

    Web of Science

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  • 3P287 好アルカリ性Bacillus属細菌が持つべん毛モーター固定子の分子系統解析(ゲノム生物学-ゲノム解析,第48回日本生物物理学会年会)

    Terahara Naoya, Noguchi Yukina, Nakano Yuko, Namba Keiichi, Ito Masahiro

    生物物理   50 ( 2 )   S196   2010年

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    記述言語：英語   出版者・発行元：一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI： 10.2142/biophys.50.S196_2

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  • Motility and chemotaxis in alkaliphilic Bacillus species 査読

    Shun Fujinami, Naoya Terahara, Terry Ann Krulwich, Masahiro Ito

    Future Microbiology   4 ( 9 )   1137 - 1149   2009年11月

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    記述言語：英語   出版者・発行元：FUTURE MEDICINE LTD  

    Alkaliphilic Bacillus species grow at pH values up to approximately 11. Motile alkaliphilic Bacillus use electrochemical gradients of Na(+) (sodium-motive force) to power ion-coupled, flagella-mediated motility as opposed to the electrochemical gradients of H(+) (proton-motive force) used by most neutralophilic bacteria. Membrane-embedded stators of bacterial flagella contain ion channels through which either H(+) or Na(+) flow to energize flagellar rotation. Stators of the major H-coupled type, MotAB, are distinguishable from Na(+)-coupled stators, PomAB of marine bacteria and MotPS of alkaliphilic Bacillus. Dual ion-coupling capacity is found in neutralophilic Bacillus strains with both MotAB and MotPS. There is also a MotAB variant that uses both coupling ions, switching as a function of pH. Chemotaxis of alkaliphilic Bacillus depends upon flagellar motility but also requires a distinct voltage-gated NaChBac-type channel. The two alkaliphile Na(+) channels provide new vistas on the diverse adaptations of sensory responses in bacteria.

    DOI： 10.2217/FMB.09.76

    Web of Science

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  • 3P-140 枯草菌べん毛モーター固定子タンパクMotA、MotPの保存された荷電アミノ酸残基の解析(分子モーター,第47回日本生物物理学会年会)

    Takahashi Yuka, Terahara Naoya, Koizumi Yukiyo, Ito Masahiro

    生物物理   49   S174 - S175   2009年

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    記述言語：英語   出版者・発行元：一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI： 10.2142/biophys.49.S174_5

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  • Mutations alter the sodium versus proton use of a Bacillus clausii flagellar motor and confer dual ion use on Bacillus subtilis motors 査読

    Naoya Terahara, Terry Ann Krulwich, Masahiro Ito

    Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA   105 ( 38 )   14359 - 14364   2008年9月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：NATL ACAD SCIENCES  

    Bacterial flagella contain membrane-embedded stators, Mot complexes, that harness the energy of either transmembrane proton or sodium ion gradients to power motility. Use of sodium ion gradients is associated with elevated pH and sodium concentrations. The Mot complexes studied to date contain channels that use either protons or sodium ions, with some bacteria having only one type and others having two distinct Mot types with different ion-coupling. Here, alkaliphilic Bacillus clausii KSM-K16 was shown to be motile in a pH range from 7 to 11 although its genome encodes only one Mot (BCI-MotAB). Assays of swimming as a function of pH, sodium concentration, and ion-selective motility inhibitors showed that BCI-MotAB couples motility to sodium at the high end of its pH range but uses protons at lower pH. This pattern was confirmed in swimming assays of a statorless Bacillus subtilis mutant expressing either BCl-MotAB or one of the two B. subtilis stators, sodium-coupled Bs-MotPS or proton-coupled Bs-MotAB. Pairs of mutations in BCI-MotB were identified that converted the naturally bifunctional BCI-MotAB to stators that preferentially use either protons or sodium ions across the full pH range. We then identified trios of mutations that added a capacity for dual-ion coupling on the distinct B. subtilis Bs-MotAB and Bs-MotPS motors. Determinants that alter the specificity of bifunctional and single-coupled flagellar stators add to insights from studies of other ion-translocating transporters that use both protons and sodium ions.

    DOI： 10.1073/pnas.0802106105

    Web of Science

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  • Na+ and flagella-dependent swimming of alkaliphilic Bacillus pseudofirmus OF4: a basis for poor motility at low pH and enhancement in viscous media in an "up-motile" variant 査読

    Shun Fujinami, Naoya Terahara, Sunmi Lee, Masahiro Ito

    Archives of Microbiology   187 ( 3 )   239 - 247   2007年3月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：SPRINGER  

    Flagella-based motility of extremely alkaliphilic Bacillus species is completely dependent upon Na+. Little motility is observed at pH values < similar to 8.0. Here we examine the number of flagella/cell as a function of growth pH in the facultative alkaliphile Bacillus pseudofirmus OF4 and a derivative selected for increased motility on soft agar plates. Flagella were produced by both strains during growth in a pH range from 7.5 to 10.3. The number of flagella/cell and flagellin levels of cells were not strongly dependent on growth pH over this range in either strain although both of these parameters were higher in the up-motile strain. Assays of the swimming speed indicated no motility at pH < 8 with 10 mM Na+, but significant motility at pH 7 at much higher Na+ concentrations. At pH 8-10, the swimming speed increased with the increase of Na+ concentration up to 230 mM, with fastest swimming at pH 10. Motility of the up-motile strain was greatly increased relative to wild-type on soft agar at alkaline pH but not in liquid except when polyvinylpyrrolidone was added to increase viscosity. The up-motile phenotype, with increased flagella/cell may support bundle formation that particularly enhances motility under a subset of conditions with specific challenges.

    DOI： 10.1007/s00203-006-0192-7

    Web of Science

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  • An intergenic stem-loop mutation in the Bacillus subtilis ccpA-motPS operon increases motPS transcription and the MotPS contribution to motility 査読

    Naoya Terahara, Makoto Fujisawa, Benjamin Powers, Tina M Henkin, Terry Ann Krulwich, Masahiro Ito

    Journal of Bacteriology   188 ( 7 )   2701 - 2705   2006年4月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：AMER SOC MICROBIOLOGY  

    A stem-loop mutation between cepA and motP in the Bacillus subtilis ccpA-motPS operon increased motPS transcription and membrane-associated MotPS levels, motility, and number of flagella/cell when MotPS is the sole stator and the MotPS contribution to motility at high pH, Na+, and viscosity when MotAB is also present.

    DOI： 10.1128/JB.188.7.2701-2705.2006

    Web of Science

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  • Properties of motility in Bacillus subtilis powered by the H+-coupled MotAB flagellar stator, Na+-coupled MotPS or hybrid stators MotAS or MotPB 査読

    Masahiro Ito, Naoya Terahara, Shun Fujinami, Terry Ann Krulwich

    Journal of Molecular Biology   352 ( 2 )   396 - 408   2005年9月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：ACADEMIC PRESS LTD ELSEVIER SCIENCE LTD  

    Bacillus subtilis has a single set of flagellar rotor proteins that interact with two distinct stator-force generators, the H+-coupled MotAB complex and the Na+-coupled MotPS complex, that energize rotation. Here, motility on soft agar plates and in liquid was assayed in wild-type B. subtilis and strains expressing only one stator, either MotAB, MotPS or hybrid MotAS or MotPB. The strains expressing MotAB or MotAS had an average of 11 flagella/cell while those expressing MotPS or MotPB had an average of seven flagella/cell, and a Mot-less double mutant had three to four flagella/cell. MotAB had a more dominant role in motility than MotPS under most conditions, but MotPS supported comparable motility to MotAB on malate-containing soft agar plating media at elevated pH and Na+. MotAB supported much faster swimming speeds in liquid than MotPS, MotAS or MotPB under all conditions, but a contribution of MotPS to wild-type swimming was discernible from differences in swimming speeds of wild-type and MotAB at elevated viscosity, pH and Na+. Swimming supported by MotPS and MotAS was stimulated by Na+ and elevated pH whereas the converse was true of MotAB and MotPB. This suggests that MotAS is Na+-coupled and MotPB is H+-coupled and that MotB and MotS are major determinants of ion-coupling. However, the swimming speed supported by MotPB, as well as MotPS and MotAS, was inhibited severely at Na+ concentrations above 300 mM whereas MotAB-dependent swimming was not. The presence of either the MotP or MotS component in the stator also conferred sensitivity to inhibition by an amiloride analogue. These observations suggest that MotP contributes to Na+-coupling and inhibition by Na+ channel inhibitors. Similarly, a role for MotA in H+-dependent stator properties is indicated by the larger effects of pH on the Na+-response of MotAS versus MotPS. Finally, optimal function at elevated viscosity was found only in MotPS and MotPB and is therefore conferred by MotP. (c) 2005 Elsevier Ltd. All rights reserved.

    DOI： 10.1016/j.jmb.2005.07.030

    Web of Science

    PubMed

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書籍等出版物

  • Extremophiles Handbook

    Masahiro Ito, Shun Fujinami, Naoya Terahara（ 担当： 分担執筆 範囲: Bioenergetics: Cell Motility and Chemotaxis of Extreme Alkaliphiles）

    Springer Nature  2011年 

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MISC

  • FlhAcの高速原子間力顕微鏡画像の解析

    大沢陸輝, 寺原直矢, 古寺哲幸, 今田勝巳, 南野徹, 北尾彰朗

    分子シミュレーション討論会講演要旨集   36th   2022年

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  • べん毛モーター固定子複合体のペリプラズミックドメインにおけるイオン選択性

    寺原直矢, 寺原直矢, 古寺哲幸, 安藤敏夫, 難波啓一, 難波啓一, 南野徹

    日本生体エネルギー研究会討論会講演要旨集   45th   2019年

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  • 第3のイオンで動くハイブリッドナノマシン

    寺原直矢, 佐野元彦, 伊藤政博

    生物物理   54 ( 1 )   022-023 (J-STAGE) - 23   2014年

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    記述言語：日本語   出版者・発行元：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.54.022

    J-GLOBAL

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  • 第3のイオンで駆動するハイブリッド型細菌べん毛モーターの発見

    寺原直矢, 佐野元彦, 伊藤政博

    バイオサイエンスとインダストリー   71 ( 4 )   346 - 348   2013年7月

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    記述言語：日本語   出版者・発行元：バイオインダストリー協会  

    CiNii Books

    J-GLOBAL

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  • 私達の研究(82)細菌のべん毛モーターの新展開~自然界のハイブリッドモーター~

    寺原直矢, 伊藤政博

    化学療法の領域   26 ( 1 )   90 - 98   2009年12月

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    記述言語：日本語  

    J-GLOBAL

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  • 環境に応じて2種類のエネルギーを使い分ける ハイブリッド型生物モーター べん毛モーターの固定子から考える細菌の環境適応と進化

    伊藤政博, 寺原直矢

    化学と生物   47 ( 7 )   473 - 479   2009年7月

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    記述言語：日本語   出版者・発行元：Japan Society for Bioscience, Biotechnology, and Agrochemistry  

    一般に，好アルカリ性細菌は，プロトン駆動力ではなくナトリウム駆動力を利用してべん毛モーターを駆動し遊泳していると考えられてきた(1)．そして，そのエネルギー変換ユニットに当たるNa+ 駆動型の固定子MotPSも同定されていた．しかし，全ゲノム解読が終了した好アルカリ性細菌 Bacillus clausii KSM-K16 株は，MotPSではなく好中性細菌がもつプロトン駆動型の固定子MotABをもっていた．この固定子の機能を解析した結果，通常のゲノムアノテーションだけでは発見できない，この細菌が高アルカリ性環境に適応するためにとった進化戦略を垣間見ることができた．

    DOI： 10.1271/kagakutoseibutsu.47.473

    CiNii Books

    J-GLOBAL

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  • 枯草菌のべん毛モーターに学ぶハイブリッドモーター

    寺原直矢, 伊藤政博

    バイオサイエンスとインダストリー   66 ( 7 )   366 - 368   2008年7月

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    記述言語：日本語   出版者・発行元：バイオインダストリー協会  

    CiNii Books

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  • A Bacillus flagellar motor switches from proton to sodium gradients for powering motility at alkaline pH

    Naoya Terahara, Terry Ann Krulwich, Masahiro Ito

    Biochimica et Biophysica Acta-Bioenergetics   1777   S31 - S32   2008年7月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）   出版者・発行元：ELSEVIER SCIENCE BV  

    DOI： 10.1016/j.bbabio.2008.05.128

    Web of Science

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講演・口頭発表等

  • べん毛モーター固定子複合体のペリプラズミックドメインにおけるイオン選択性

    寺原直矢, 古寺哲幸, 安藤敏夫, 難波啓一, 南野徹

    日本生体エネルギー研究会第45回討論会  2019年12月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 枯草菌べん毛モーターから見えてきた回転ステップと共役イオン流の関係

    寺原直矢

    第7回THE ToKYo Molecular Motor Show  2019年10月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • Na+駆動型枯草菌べん毛モーターのステップ解析

    寺原直矢, 楊未来, 宗行英郎, 難波啓一, 南野徹

    日本生物物理学会第57回年会  2019年9月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 枯草菌べん毛モーターの回転ステップの解析

    寺原直矢, 楊未来, 宗行英郎, 難波啓一, 南野徹

    第9回分子モーター討論会  2019年6月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 固定子複合体のペリプラズミックドメインにおけるイオン選択性

    寺原直矢, 古寺哲幸, 安藤敏夫, 難波啓一, 南野徹

    2018年度べん毛研究交流会  2019年3月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • べん毛モーター固定子のイオン透過性を向上させる回転子FliGの変異

    寺原直矢, 難波啓一, 南野徹

    2019年生体運動研究合同班会議  2019年1月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • べん毛モーターの回転速度が速くなった変異株の単離と回転計測によるモーター特性の解析

    寺原直矢, 難波啓一, 南野徹

    日本生体エネルギー研究会第44回討論会  2018年12月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • べん毛モーター固定子のイオンチャネル活性のフィードバック制御

    寺原直矢, 難波啓一, 南野徹

    日本生物物理学会第56回年会  2018年9月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 枯草菌べん毛モーターの回転ステップの解析

    寺原直矢, 楊未来, 難波啓一, 南野徹

    2017年度べん毛研究交流会  2018年3月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • Direct visualization of ring formation of a flagellar type III export gate protein FlhA by high-speed AFM

    Naoya Terahara, Yumi Inoue, Noriyuki Kodera, Yusuke V. Morimoto, Takayuki Uchihashi, Katsumi Imada, Toshio Ando, Keiichi Namba, Tohru Minamino

    International Symposium on Atomic Force Microscopy at Solid-Liquid Interfaces  2017年11月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • HS-AFMによるべん毛モーター固定子MotPSのリアルタイムイメージング

    寺原直矢, 古寺哲幸, 内橋貴之, 安藤敏夫, 難波啓一, 南野徹

    日本生物物理学会第55回年会  2017年9月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • Na+-induced structural transition for stator assembly of Bacillus flagellar stator MotPS

    Naoya Terahara, Noriyuki Kodera, Takayuki Uchihashi, Toshio Ando, Keiichi Namba, Tohru Minamino

    International symposium on harmonized supramolecular motility machinery and its diversity  2017年9月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 高速AFMイメージングにより明らかになったべん毛モーター固定子複合体MotPSのダイナミクス

    寺原直矢, 古寺哲幸, 内橋貴之, 安藤敏夫, 難波啓一, 南野徹

    日本生体エネルギー研究会第42回討論会  2016年12月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 高速AFMによるべん毛モーター固定子複合体MotPSの動的構造解析

    寺原直矢, 古寺哲幸, 内橋貴之, 安藤敏夫, 難波啓一, 南野徹

    新学術領域研究「運動マシナリー」平成28年度全体会議  2016年6月 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

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  • べん毛モーター固定子複合体の構造ダイナミクスを高速AFMで見る

    寺原直矢, 古寺哲幸, 内橋貴之, 安藤敏夫, 難波啓一, 南野徹

    2015年度べん毛研究交流会  2016年3月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 細菌べん毛モーターを回す膜タンパク質複合体の機能と構造を探る

    寺原直矢

    第129回生命機能研究科研究交流会  2016年1月 

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    会議種別：口頭発表（招待・特別）  

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  • 高速AFMによるべん毛モーター固定子複合体MotPSの動的構造解析

    寺原直矢, 古寺哲幸, 内橋貴之, 安藤敏夫, 難波啓一, 南野徹

    2016年生体運動研究合同班会議  2016年1月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 高分解能クライオ電子顕微鏡法によるべん毛モーター固定子MotPS複合体の構造解析

    寺原直矢, 加藤貴之, 南野徹, 難波啓一

    日本生物物理学会第53回年会  2015年9月 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

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  • クライオEMによるべん毛モーター固定子MotPS複合体の高分解構造解析

    寺原直矢, 加藤貴之, 南野徹, 難波啓一

    新学術領域研究「運動マシナリー」平成27年度全体会議  2015年6月 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

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  • クライオ電子顕微鏡法によるべん毛モーター固定子MotPS複合体の高分解構造解析

    寺原直矢, 加藤貴之, 南野徹, 難波啓一

    第12回21世紀大腸菌研究会  2015年6月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • クライオ電子顕微鏡法によるNa+駆動型べん毛モーター固定子MotPS複合体の高分解能構造解析

    寺原直矢, 加藤貴之, 南野徹, 難波啓一

    分子研研究会 膜タンパク質内部のプロトン透過を考える  2015年4月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 固定子複合体MotPSのクライオ電子顕微鏡による構造解析

    寺原直矢, 加藤貴之, 南野徹, 難波啓一

    2014年度べん毛研究交流会  2015年3月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • Na+駆動型べん毛モーター固定子MotPS複合体の高分解能構造解析

    寺原直矢, 加藤貴之, 南野徹, 難波啓一

    新学術領域研究「運動マシナリー」平成26年度全体会議  2014年6月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 枯草菌べん毛モーターの性能は異なる2種類の固定子によって調節される

    寺原直矢, 野口有希奈, 中村修一, 上池伸徳, 南野徹, 伊藤政博, 難波啓一

    第11回21世紀大腸菌研究会  2014年6月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • べん毛固定子MotABとMotPSによるモーターの環境適応

    寺原直矢, 野口有希奈, 中村修一, 上池伸徳, 南野徹, 伊藤政博, 難波啓一

    2013年度べん毛研究交流会  2014年3月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • Bacillus属細菌のべん毛モーター固定子の進化と環境適応戦略

    寺原直矢

    大阪大学公開シンポジウム バクテリアべん毛研究の最前線  2013年12月 

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    会議種別：口頭発表（招待・特別）  

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  • グラム陽性−陰性細菌間におけるべん毛モーター固定子の異種発現とトルク特性の解析

    寺原直矢, 上池伸徳, 難波啓一, 南野徹

    日本生体エネルギー研究会第39回討論会  2013年12月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 異なる2種類の固定子を持つ枯草菌べん毛モーターのトルク特性

    寺原直矢, 野口有希奈, 中村修一, 上池伸徳, 南野徹, 伊藤政博, 難波啓一

    日本生物物理学会第51回年会  2013年10月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 2種類の固定子を持つ枯草菌べん毛モーターの1分子回転計測

    寺原直矢, 野口有希奈, 中村修一, 上池伸徳, 南野徹, 伊藤政博, 難波啓一

    新学術領域研究「運動マシナリー」平成25年度全体会議  2013年6月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 異なる2種類の固定子を持つ枯草菌べん毛モーターの1分子回転計測

    寺原直矢, 野口有希奈, 中村修一, 上池伸徳, 南野徹, 伊藤政博, 難波啓一

    第10回21世紀大腸菌研究会  2013年6月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • ハイブリッドエンジンを搭載した枯草菌べん毛モーター

    寺原直矢, 野口有希奈, 中村修一, 上池伸徳, 南野徹, 伊藤政博, 難波啓一

    2012年度べん毛研究交流会  2013年3月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 枯草菌—サルモネラ菌間におけるべん毛モーター固定子の異種発現とトルク特性の解析

    寺原直矢, 上池伸徳, 難波啓一, 南野徹

    2013年生体運動研究合同班会  2013年1月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 異なる2種類の固定子で駆動する枯草菌べん毛モーターのトルク特性の解析

    寺原直矢, 野口有希奈, 中村修一, 上池伸徳, 南野徹, 伊藤政博, 難波啓一

    日本生体エネルギー研究会第38回討論会  2012年12月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 異なる2種類の固定子で駆動する枯草菌べん毛モーター

    寺原直矢, 野口有希奈, 中村修一, 上池伸徳, 伊藤政博, 難波啓一

    日本分子生物学会第35回年会  2012年12月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 異なる2種類の固定子で駆動する枯草菌べん毛モーターのトルク特性

    寺原直矢, 野口有希奈, 中村修一, 上池伸徳, 伊藤政博, 難波啓一

    日本生物物理学会第50回年会  2012年9月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 好アルカリ性Bacillus属細菌の分子系統学的解析から見つかった“K+で駆動する”新奇べん毛モーター

    寺原直矢, 佐野元彦, 伊藤政博, 難波啓一

    第9回21世紀大腸菌研究会  2012年6月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 外環境pHによりイオン選択性が変化するべん毛モーター固定子のX線結晶構造解析

    寺原直矢, 今田勝巳, 南野徹, 難波啓一

    新学術領域研究「構造細胞生物学」平成24年度全体会議  2012年6月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 好アルカリ性Bacillus属細菌のべん毛モーター固定子の分子系統学的解析と新規べん毛モーターの発見

    寺原直矢, 佐野元彦, 難波啓一, 伊藤政博

    日本生体エネルギー研究会第37回討論会  2011年12月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 好アルカリ性Bacillus属細菌のべん毛モーター固定子の分子系統学的解析による新規べん毛モーターの発見

    寺原直矢, 佐野元彦, 難波啓一, 伊藤政博

    日本分子生物学会第34回年会  2011年12月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 好アルカリ性Bacillus属細菌が持つべん毛モーター固定子の分子系統解析

    寺原直矢, 野口有希奈, 中野悠子, 難波啓一, 伊藤政博

    日本生物物理学会第48回年会  2010年9月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 好アルカリ性Bacillus属細菌のべん毛モーター固定子の分子系統解析

    寺原直矢, 野口有希奈, 中野悠子, 伊藤政博

    日本細菌学会第83回年会  2010年3月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • The flagellar motor of Bacillus clausii changes the ion motive force for the rotational energy in response to external pH

    Naoya Terahara, Terry A. Krulwich, Masahiro Ito

    21st COE Programme 7th International Symposium on Bioscience and Nanotechnology  2009年11月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 好アルカリ性Bacillus属細菌の新規べん毛モーター固定子の探索と分子系統解析

    寺原直矢, 野口有希奈, 中野悠子, 伊藤政博

    極限環境微生物学会第10回年会  2009年10月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 好アルカリ性Bacillus属細菌が持つMotABのイオン選択性の解析

    寺原直矢, Terry A. Krulwich, 伊藤政博

    2008年度べん毛研究交流会  2009年3月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • Bacillus属細菌で見つかった環境pH応答型べん毛モーター固定子のイオン選択性の解析

    寺原直矢, Terry A. Krulwich, 伊藤政博

    第31回日本分子生物学会年会  2008年12月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • A first report of a new flagellar stator that can use both proton and sodium gradients for bacterial motility

    Naoya Terahara, Terry A. Krulwich, Masahiro Ito

    21st COE Programme 6th International Symposium on Bioscience and Nanotechnology  2008年11月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 2種類の共役イオンを利用するべん毛モーター固定子の発見とイオン選択性に重要なアミノ酸残基の同定

    寺原直矢, Terry A. Krulwich, 伊藤政博

    日本生体エネルギー研究会第34回討論会  2008年11月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 好アルカリ性細菌Bacillus clausiiのMotABから見えてきたべん毛モーター固定子のイオン選択性に重要なアミノ酸残基

    寺原直矢, Terry A. Krulwich, 伊藤政博

    極限環境微生物学会第9回年会  2008年11月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 好アルカリ性細菌Bacillus clausiiのべん毛モーター固定子MotABは共役イオンとして2種類のイオンを利用することができる

    寺原直矢, 伊藤政博

    第3回トランスポーター研究会年会  2008年6月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • Torque-speed relationship of the hybrid flagellar motor of Bacillus subtilis

    Naoya Terahara, Masahiro Ito

    21st COE Programme 5th International Symposium on Bioscience and Nanotechnology  2007年12月 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

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  • 枯草菌べん毛モーターは2種類のエネルギーを利用できるハイブリッドモーター

    寺原直矢, 伊藤政博

    日本農芸化学会関東支部2007年度大会  2007年11月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 好アルカリ性細菌のべん毛モーター固定子MotPSのホモログを持つ枯草菌でのMotPSの生理的な役割

    寺原直矢, 伊藤政博

    2006年度べん毛研究交流会  2007年3月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • Molecular Basis and Swimming Properties of a MotPS-Dependent Motility Mutant of Bacillus subtilis

    Naoya Terahara, Masahiro Ito

    21st COE Programme 4th International Symposium on Bioscience and Nanotechnology  2006年11月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • The functional roles of Na+-dependent MotPS-type flagellar motor of Bacillus subtilis that is a homologue of the Stator-Force Generator for Alkaliphile Motility

    Naoya Terahara, Masahiro Ito

    Extremophiles 2006  2006年9月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 枯草菌のべん毛モーターは生物が獲得した天然のハイブリッドモーターである

    寺原直矢, 伊藤政博

    2006年度グラム陽性細菌ゲノム生物学研究会  2006年9月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 枯草菌における第2のべん毛モーター固定子MotPSの発現とその機能解析

    寺原直矢, 藤澤誠, 伊藤政博

    第28回日本分子生物学会年会  2005年12月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • The Na+-dependent MotPS of Bacillus subtilis that is a homologue of the Stator Force Generator for Alkaliphile Motility Plays a Physiological Role in its Neutralophile Setting

    Naoya Terahara, Masahiro Ito

    International Symposium on Extremophiles and Their Applications  2005年11月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • The functional analysis of the bacterial flagellar nanomachine that consist of two distinct stator force generators in Bacillus subtilis

    Naoya Terahara, Masahiro Ito

    21st COE Programme 3rd International Symposium on Bioscience and Nanotechnology  2005年11月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 好アルカリ性細菌のべん毛モーター固定子MotPSのホモログをもつ枯草菌でのMotPSの生理的な役割の解明

    寺原直矢, Terry A. Krulwich, 伊藤政博

    極限環境微生物学会第6回年会  2005年11月 

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    会議種別：ポスター発表  

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  • 枯草菌中でのキメラモーター固定子の発現とそのイオン選択性の解析

    寺原直矢, 伊藤政博

    日本農芸化学会2005年度大会  2005年3月 

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    会議種別：ポスター発表  

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受賞

  • 10th Anniversary Best Cover Awards Third Place

    2021年4月   Biomolecules   「Structural and functional comparison of Salmonella flagellar filaments composed of FljB and FliC」

    Tomoko Yamaguchi, Shoko Toma, Naoya Terahara, Tomoko Miyata, Masamichi Ashihara, Tohru Minamino, Keiichi Namba, Takayuki Kato

  • 第9回年会ポスター賞

    2008年11月   極限環境微生物学会  

    寺原直矢

  • 第3回年会優秀演題賞

    2008年6月   トランスポーター研究会  

    寺原直矢

  • 関東支部大会若手奨励賞(口頭発表部門)

    2007年11月   日本農芸化学会  

    寺原直矢

  • 校友会学生研究奨励賞(大学院)

    2006年3月   東洋大学  

    寺原直矢

  • 校友会学生研究奨励賞(学部)

    2005年3月   東洋大学  

    寺原直矢

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共同研究・競争的資金等の研究課題

  • べん毛モーターにおけるイオン流から回転力へのエネルギー変換メカニズムの解明

    研究課題/領域番号：21K06073  2021年4月 - 2024年3月

    基盤(C)  基盤研究(C)  中央大学

    寺原 直矢

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    配分額：4160000円 （ 直接経費：3200000円 、 間接経費：960000円 ）

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  • べん毛モーター固定子複合体の高分解能構造解析による回転メカニズムの解明

    2018年4月 - 2021年3月

    基盤(C) 

    寺原 直矢

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • ハイブリット型生物モーターのイオン選択透過分子機構の解明

    研究課題/領域番号：24117005  2013年4月 - 2017年3月

    新学術領域「運動マシナリー」  新学術領域研究(研究領域提案型)  東洋大学

    伊藤 政博

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    配分額：83720000円 （ 直接経費：64400000円 、 間接経費：19320000円 ）

    多くの細菌は、運動器官であるべん毛を利用して環境中を移動する。これまで、べん毛運動はH+やNa+などのイオン駆動力によって駆動することが知られていた。 本研究で、世界で初めてCa2+やMg2+などの二価陽イオンで駆動するべん毛モーターの単離に成功した。 この他に、好アルカリ性バチルス属細菌由来の従来型とは異なるカチオンを利用するべん毛モーターの解析を行った。これらのべん毛モーターと従来のモーターとの間のイオン選択性の差異は、分子生物学的手法を用いて詳しく解明された。 本研究の結果より、駆動エネルギーを選択的に利用できる人工ナノマシンや分子スイッチの開発が期待されている。

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  • べん毛超分子モーターの運動エネルギー変換メカニズム

    2013年4月 - 2017年3月

    新学術領域「運動マシナリー」 

    本間 道夫

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    資金種別：競争的資金

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  • ハイブリッド型バクテリアべん毛モーターの環境変化感知と回転力発生の分子基盤

    2014年4月 - 2016年3月

    若手(B) 

    寺原 直矢

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • GFPラベルを用いた位置同定単粒子像解析法（GPS法）の開発

    2014年4月 - 2016年3月

    挑戦的萌芽 

    加藤 貴之

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    資金種別：競争的資金

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  • 環境適応型ハイブリッドべん毛モーターのトルク特性と固定子の結晶構造解析

    2010年4月 - 2013年3月

    学振(PD) 

    寺原 直矢

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • バチルス属細菌がもつ新奇なべん毛モーター固定子複合体の機能と構造の解明

    2009年4月 - 2010年3月

    基盤(B) 

    伊藤 政博

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    資金種別：競争的資金

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  • 枯草菌のべん毛モーター固定子の細胞内局在性の解明とモータートルク特性の解析

    2007年4月 - 2009年3月

    学振(DC2) 

    寺原 直矢

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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メディア報道

  • クライオ電顕で生体分子の3D構造解明が加 新聞・雑誌

    日経バイオテク  2019年2月

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  • 大阪大学、細菌べん毛タンパク質輸送の交通整理のしくみを解明 新聞・雑誌

    日経バイオテク  2018年5月

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  • 阪大・金沢大・名大・九州工大、べん毛タンパク質輸送の交通整理の仕組みを解明－細菌感染症薬のスクリーニングへ応用 新聞・雑誌

    日本経済新聞  2018年4月

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  • 細菌のべん毛形成解明 新聞・雑誌

    北國新聞  2018年4月

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  • 外環境を感知してエネルギー源を切り替えるエコロジカルなナノモーター インターネットメディア

    Academist Journal  2018年4月

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  • 阪大・金沢大・名大、細菌べん毛モーターがバイオセンサーとして働くしくみを解明 新聞・雑誌

    日本経済新聞  2017年11月

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  • 阪大、べん毛モーター固定子の働き解明−超微細マシン開発に道 新聞・雑誌

    日刊工業新聞  2017年11月

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  • Ｆ１級の回転、効率１００％ナノマシンに…細菌べん毛モーター駆動タンパク質の構造解明 新聞・雑誌

    産経WEST  2016年8月

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  • べん毛モータータンパク質解明 新聞・雑誌

    中日新聞  2016年8月

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  • 第3のイオンで動くハイブリッドナノマシン 新聞・雑誌

    科学新聞  2013年1月

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  • カリウムイオンで駆動 新聞・雑誌

    日刊工業新聞  2012年10月

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  • 細菌のべん毛動力源 環境で切り替え 新聞・雑誌

    読売新聞  2008年11月

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